Athemis/Masterarbeit
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Alexander Minges 2012-10-04 11:02:08 +02:00
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id="tspan5216">Number of glycine residues (shown as triangles) </tspan><tspan id="tspan5216">Number of glycine residues (shown as triangles) </tspan><tspan
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id="tspan5196">Number of glycine residues (shown as triangles) </tspan><tspan id="tspan5196">Number of glycine residues (shown as triangles) </tspan><tspan
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id="tspan5200">Number of proline residues </tspan><tspan id="tspan5200">Number of proline residues </tspan><tspan
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style="fill:#000000;fill-opacity:1;fill-rule:nonzero;stroke:none;font-family:Calibri;font-variant:normal;font-weight:normal;font-size:16.9479;writing-mode:lr;-inkscape-font-specification:Calibri"
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<text
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id="tspan96">Glykolyse mit PPDK &amp; PFK</tspan></text>
<text
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<title>Gnuplot</title>
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<path d='M71.9,300.7 L76.4,300.7 M71.9,260.1 L80.9,260.1 h0.01'/> <g transform="translate(63.6,264.6)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:end">
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<text><tspan> 200</tspan></text>
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<path d='M312.5,422.4 L312.5,417.9 M312.5,16.7 L312.5,21.2 M323.9,422.4 L323.9,417.9 M323.9,16.7 L323.9,21.2
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h0.01'/> <g transform="translate(415.6,444.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan> 300</tspan></text>
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<path d='M427.0,422.4 L427.0,417.9 M427.0,16.7 L427.0,21.2 M438.5,422.4 L438.5,417.9 M438.5,16.7 L438.5,21.2
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<text><tspan> 0</tspan></text>
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<path d='M507.2,408.9 L502.7,408.9 M507.2,395.4 L502.7,395.4 M507.2,381.8 L502.7,381.8 M507.2,368.3 L502.7,368.3
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<text><tspan> 50</tspan></text>
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<path d='M507.2,341.3 L502.7,341.3 M507.2,327.7 L502.7,327.7 M507.2,314.2 L502.7,314.2 M507.2,300.7 L502.7,300.7
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<text><tspan> 100</tspan></text>
</g>
<path d='M507.2,273.6 L502.7,273.6 M507.2,260.1 L502.7,260.1 M507.2,246.6 L502.7,246.6 M507.2,233.1 L502.7,233.1
M507.2,219.5 L498.2,219.5 h0.01'/> <g transform="translate(515.5,224.0)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan> 150</tspan></text>
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<path d='M507.2,206.0 L502.7,206.0 M507.2,192.5 L502.7,192.5 M507.2,179.0 L502.7,179.0 M507.2,165.5 L502.7,165.5
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<text><tspan> 200</tspan></text>
</g>
<path d='M507.2,138.4 L502.7,138.4 M507.2,124.9 L502.7,124.9 M507.2,111.4 L502.7,111.4 M507.2,97.8 L502.7,97.8
M507.2,84.3 L498.2,84.3 h0.01'/> <g transform="translate(515.5,88.8)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan> 250</tspan></text>
</g>
<path d='M507.2,70.8 L502.7,70.8 M507.2,57.3 L502.7,57.3 M507.2,43.7 L502.7,43.7 M507.2,30.2 L502.7,30.2
M507.2,16.7 L498.2,16.7 h0.01'/> <g transform="translate(515.5,21.2)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan> 300</tspan></text>
</g>
<path d='M71.9,16.7 L71.9,422.4 L507.2,422.4 L507.2,16.7 L71.9,16.7 Z h0.01'/> <g transform="translate(17.6,219.6) rotate(270)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>Absorption [mAu]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(570.4,219.6) rotate(270)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>c(Imidazol) [mM]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(289.5,471.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>Volumen [mL]</tspan></text>
</g>
<g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '376.6,178.8 379.6,178.8 376.6,187.1 373.6,178.8 376.6,178.8 '/>
</g>
<path d='M376.6,178.8 L379.6,178.8 L376.6,187.1 L373.6,178.8 L376.6,178.8 M376.6,154.6 L376.6,178.8 h0.01'/> <g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '433.9,57.1 436.9,57.1 433.9,65.4 430.9,57.1 433.9,57.1 '/>
</g>
<path d='M433.9,57.1 L436.9,57.1 L433.9,65.4 L430.9,57.1 L433.9,57.1 M433.9,32.9 L433.9,57.1 h0.01'/> <g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '486.6,113.9 489.6,113.9 486.6,122.2 483.6,113.9 486.6,113.9 '/>
</g>
<path d='M486.6,113.9 L489.6,113.9 L486.6,122.2 L483.6,113.9 L486.6,113.9 M486.6,89.7 L486.6,113.9 h0.01'/> <g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '376.6,178.8 379.6,178.8 376.6,187.1 373.6,178.8 376.6,178.8 '/>
</g>
<path d='M376.6,178.8 L379.6,178.8 L376.6,187.1 L373.6,178.8 L376.6,178.8 M376.6,154.6 L376.6,178.8 h0.01'/> <g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '433.9,57.1 436.9,57.1 433.9,65.4 430.9,57.1 433.9,57.1 '/>
</g>
<path d='M433.9,57.1 L436.9,57.1 L433.9,65.4 L430.9,57.1 L433.9,57.1 M433.9,32.9 L433.9,57.1 h0.01'/> <g style = 'stroke:none; shape-rendering:crispEdges'>
<polygon fill = 'currentColor' points = '486.6,113.9 489.6,113.9 486.6,122.2 483.6,113.9 486.6,113.9 '/>
</g>
<path d='M486.6,113.9 L489.6,113.9 L486.6,122.2 L483.6,113.9 L486.6,113.9 M486.6,89.7 L486.6,113.9 h0.01'/></g>
<g id="gnuplot_plot_1" ><title>gnuplot_plot_1</title>
<g style="fill:none; color:red; stroke:currentColor; stroke-width:1.00; stroke-linecap:butt; stroke-linejoin:miter">
<g transform="translate(347.3,39.2)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:end">
<text><tspan>Absorption</tspan></text>
</g>
<path stroke='rgb( 0, 0, 0)' d='M355.6,34.7 L397.8,34.7 M71.9,382.4 L72.6,373.2 L73.3,369.9 L73.9,358.0 L74.6,362.3 L75.3,357.9
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L216.5,356.8 L217.2,357.1 L217.9,357.6 L218.5,358.1 L219.2,358.4 L219.9,358.6 L220.6,359.0 L221.3,359.4
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L232.8,355.6 L233.5,355.2 L234.2,355.4 L234.8,356.1 L235.5,356.9 L236.2,358.1 L236.9,358.7 L237.6,358.8
L238.2,358.8 L238.9,358.7 L239.6,358.7 L240.3,358.7 L241.0,358.5 L241.6,358.3 L242.3,358.1 L243.0,358.0
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L270.8,349.4 L271.5,348.2 L272.2,347.9 L272.9,349.1 L273.5,350.5 L274.2,351.6 L274.9,352.4 L275.6,353.0
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<text><tspan>Δε [mdeg M</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt">cm</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt">]</tspan></text>
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<text><tspan> 1.2</tspan></text>
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<text><tspan>v</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">0</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> [mM min</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt">]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(327.6,471.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>c(ATP) [mM]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(364.4,344.1)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>R</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">2</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt"> = 0,906</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(358.5,367.6)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>K</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">M</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> = (0,050 ± 0,009) mM</tspan></text>
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<g transform="translate(349.4,394.8)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>v</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">max</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> = (0,095 ± 0,005) mM min</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt"></tspan></text>
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<g id="gnuplot_plot_1" ><title>gnuplot_plot_1</title>
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<text><tspan>Messpunkte</tspan></text>
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<path d='M88.5,422.4 L97.5,422.4 M575.0,422.4 L566.0,422.4 h0.01'/> <g transform="translate(80.2,426.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:end">
<text><tspan> 0.001</tspan></text>
</g>
<path d='M88.5,361.3 L93.0,361.3 M575.0,361.3 L570.5,361.3 M88.5,325.6 L93.0,325.6 M575.0,325.6 L570.5,325.6
M88.5,300.3 L93.0,300.3 M575.0,300.3 L570.5,300.3 M88.5,280.6 L93.0,280.6 M575.0,280.6 L570.5,280.6
M88.5,264.6 L93.0,264.6 M575.0,264.6 L570.5,264.6 M88.5,251.0 L93.0,251.0 M575.0,251.0 L570.5,251.0
M88.5,239.2 L93.0,239.2 M575.0,239.2 L570.5,239.2 M88.5,228.8 L93.0,228.8 M575.0,228.8 L570.5,228.8
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<text><tspan> 0.01</tspan></text>
</g>
<path d='M88.5,158.5 L93.0,158.5 M575.0,158.5 L570.5,158.5 M88.5,122.8 L93.0,122.8 M575.0,122.8 L570.5,122.8
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<text><tspan> 0.1</tspan></text>
</g>
<path d='M88.5,422.4 L88.5,413.4 M88.5,16.7 L88.5,25.7 h0.01'/> <g transform="translate(88.5,444.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan> 0</tspan></text>
</g>
<path d='M108.0,422.4 L108.0,417.9 M108.0,16.7 L108.0,21.2 M127.4,422.4 L127.4,417.9 M127.4,16.7 L127.4,21.2
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<text><tspan> 0.5</tspan></text>
</g>
<path d='M205.3,422.4 L205.3,417.9 M205.3,16.7 L205.3,21.2 M224.7,422.4 L224.7,417.9 M224.7,16.7 L224.7,21.2
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<text><tspan> 1</tspan></text>
</g>
<path d='M302.6,422.4 L302.6,417.9 M302.6,16.7 L302.6,21.2 M322.0,422.4 L322.0,417.9 M322.0,16.7 L322.0,21.2
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<text><tspan> 1.5</tspan></text>
</g>
<path d='M399.9,422.4 L399.9,417.9 M399.9,16.7 L399.9,21.2 M419.3,422.4 L419.3,417.9 M419.3,16.7 L419.3,21.2
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<text><tspan> 2</tspan></text>
</g>
<path d='M497.2,422.4 L497.2,417.9 M497.2,16.7 L497.2,21.2 M516.6,422.4 L516.6,417.9 M516.6,16.7 L516.6,21.2
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<text><tspan> 2.5</tspan></text>
</g>
<path d='M88.5,16.7 L88.5,422.4 L575.0,422.4 L575.0,16.7 L88.5,16.7 Z h0.01'/> <g transform="translate(17.6,219.6) rotate(270)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>v</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">0</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> [mM min</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt">]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(331.7,471.9)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:middle">
<text><tspan>c(Pyruvat) [mM]</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(370.7,342.7)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>R</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">2</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt"> = 0,947</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(365.8,365.8)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>K</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">M</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> = (0,270 ± 0,044) mM</tspan></text>
</g>
<g transform="translate(357.0,391.2)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:start">
<text><tspan>v</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="3.60pt">max</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="-3.60pt"> = (0,093 ± 0,005) mM min</tspan><tspan font-size="9.6pt" dy="-6.00pt">-1</tspan><tspan font-size="12.0pt" dy="6.00pt"></tspan></text>
</g>
</g>
<g id="gnuplot_plot_1" ><title>gnuplot_plot_1</title>
<g style="fill:none; color:#000094; stroke:currentColor; stroke-width:1.00; stroke-linecap:butt; stroke-linejoin:miter">
<g transform="translate(496.7,294.1)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:end">
<text><tspan>Messpunkte</tspan></text>
</g>
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</g>
<g id="gnuplot_plot_2" ><title>gnuplot_plot_2</title>
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<g id="gnuplot_plot_3" ><title>gnuplot_plot_3</title>
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<g id="gnuplot_plot_4" ><title>gnuplot_plot_4</title>
<g style="fill:none; color:#000094; stroke:currentColor; stroke-width:1.00; stroke-linecap:butt; stroke-linejoin:miter">
<g transform="translate(496.7,312.1)" style="stroke:none; fill:black; font-family:Linux Biolinum O; font-size:12.00pt; text-anchor:end">
<text><tspan>Nichtlineare Regression</tspan></text>
</g>
<path stroke='rgb(255, 0, 0)' d='M505.0,307.6 L547.2,307.6 M93.4,422.4 L93.4,239.2 L98.3,185.3 L103.2,156.3 L108.2,137.2 L113.1,123.3
L118.0,112.7 L122.9,104.3 L127.8,97.3 L132.7,91.6 L137.6,86.6 L142.6,82.4 L147.5,78.7 L152.4,75.5
L157.3,72.6 L162.2,70.0 L167.1,67.7 L172.0,65.6 L177.0,63.7 L181.9,61.9 L186.8,60.3 L191.7,58.9
L196.6,57.5 L201.5,56.2 L206.4,55.1 L211.4,54.0 L216.3,52.9 L221.2,52.0 L226.1,51.1 L231.0,50.3
L235.9,49.5 L240.8,48.7 L245.8,48.0 L250.7,47.3 L255.6,46.7 L260.5,46.1 L265.4,45.5 L270.3,45.0
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L314.6,41.0 L319.5,40.7 L324.4,40.3 L329.3,40.0 L334.2,39.7 L339.1,39.4 L344.0,39.1 L348.9,38.8
L353.9,38.5 L358.8,38.3 L363.7,38.0 L368.6,37.8 L373.5,37.5 L378.4,37.3 L383.3,37.1 L388.3,36.8
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</g>
<g style="fill:none; color:black; stroke:currentColor; stroke-width:1.00; stroke-linecap:butt; stroke-linejoin:miter">
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</g>
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6
inc/abkuerzungen.tex
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@ -1,7 +1,7 @@
\addchap{Abkürzungsverzeichnis} \addchap{Abkürzungsverzeichnis}
\begin{acronym}[C. symbiosum] \begin{acronym}[C. symbiosum]
\setlength{\itemsep}{-\parsep} \setlength{\itemsep}{-\parsep}
\acro{2YT}{\textit{2x Yeast extract and Tryptone} (engl.)} \acro{2YT}{\textit{2\texttimes Yeast extract and Tryptone} (engl.)}
\acro{3PGAK}{3-Phosphoglycerat Kinase} \acro{3PGAK}{3-Phosphoglycerat Kinase}
\acro{AA/BAA}{Acrylamid/Bisacrylamid} \acro{AA/BAA}{Acrylamid/Bisacrylamid}
\acro{ADP}{Adenosindiphosphat} \acro{ADP}{Adenosindiphosphat}
@ -18,6 +18,7 @@
\acro{ddH2O}[\ce{ddH2O}]{Doppelt destilliertes Wasser} \acro{ddH2O}[\ce{ddH2O}]{Doppelt destilliertes Wasser}
\acro{DNA}{Desocyribonukleinsäure} \acro{DNA}{Desocyribonukleinsäure}
\acro{dNTP}{Desoxyribonukleinsäuretriphosphat} \acro{dNTP}{Desoxyribonukleinsäuretriphosphat}
\acro{DOPE}{\textit{Discrete Optimized Protein Energy}~(engl.)}
\acro{DTT}{Dithiothreitol} \acro{DTT}{Dithiothreitol}
\acro{EDTA}{Ethylendiamintetraessigsäure} \acro{EDTA}{Ethylendiamintetraessigsäure}
\acro{E. coli}[\textit{E. coli}]{\textit{Escherichia coli}} \acro{E. coli}[\textit{E. coli}]{\textit{Escherichia coli}}
@ -50,6 +51,8 @@
\acro{PMSF}{Phenylmethylsulfonylfluorid} \acro{PMSF}{Phenylmethylsulfonylfluorid}
\acro{PPDK}{Pyruvat-Phosphat Dikinase} \acro{PPDK}{Pyruvat-Phosphat Dikinase}
\acro{rcf}{\textit{relative centrifugal force}~(engl.)} \acro{rcf}{\textit{relative centrifugal force}~(engl.)}
\acro{RMSD}{\textit{root mean square deviation}~(engl.)}
\acro{RNA}{Ribonukleinsäure}
\acro{RuBisCO}{Ribulose"=1,5"=bisphosphat"=carboxylase/"=oxygenase} \acro{RuBisCO}{Ribulose"=1,5"=bisphosphat"=carboxylase/"=oxygenase}
\acro{SDS}{Natriumdodecylsulfat} \acro{SDS}{Natriumdodecylsulfat}
\acro{SLIC}{Sequenz und Ligase unabhängige Klonierung} \acro{SLIC}{Sequenz und Ligase unabhängige Klonierung}
@ -60,5 +63,6 @@
\acro{TEMED}{Tetramethylethylendiamin} \acro{TEMED}{Tetramethylethylendiamin}
\acro{TEV}{\textit{Tobacco etch virus}~(engl.)} \acro{TEV}{\textit{Tobacco etch virus}~(engl.)}
\acro{Tris}{Tris(hydroxymethyl)-aminomethan} \acro{Tris}{Tris(hydroxymethyl)-aminomethan}
\acro{tRNA}{Transfer-\acs{RNA}}
\acro{UV}{Ultraviolett} \acro{UV}{Ultraviolett}
\end{acronym} \end{acronym}

9
inc/abstract.tex
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@ -1,4 +1,13 @@
\selectlanguage{english} \selectlanguage{english}
\addchap{Abstract} \addchap{Abstract}
\acresetall
The objective of this work was the heterologous expression and purification of the pyruvate, phosphate dikinase (PPDK) from \ac{F. trinervia} and to provide evidence for its functional folding by conducting an activity assay.
Codon-optimized \acs{DNA} was cloned in an expression vector derived from pET-16b. Cells of the \ac{E. coli} strain BL21 (DE3) were subsequently transformed using this vector and used for the expression of the \ac{PPDK}. The expressed protein was purified using its His-tag for an affinity chromatography. Yields of up to \SI{118}{\milli\gram\per\liter} culture could be achieved in high purity.
The functional folding of the expressed \ac{PPDK} was tested measuring \acs{CD} spectra in combination with a coupled enzyme assay in which pyruvate, \acs{ATP} and inorganic phosphate react to phosphoenolpyruvate (PEP), \acs{AMP} and pyrophosphate. Using this assay, the kinetic parameters of the heterologous expressed \acs{PPDK} from \acs{F. trinervia} could be obtained: the \ce{K_m} were measured as \SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} (\acs{ATP}) and \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar} (pyruvate), the specific activity was \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram}.
As a result of a size exclusion chromatography it could be shown that certain fractions of the purified \acs{PPDK} were monodisperse and hence suitable for crystallization experiments.
In conclusion, the \ac{PPDK} from \ac{F. trinervia} could be successfully expressed and purified to a high degree. Furthermore the purified protein was active and hence folded natively.
\selectlanguage{ngerman} \selectlanguage{ngerman}

21
inc/anhang.tex
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@ -20,6 +20,7 @@
\showcaption{Sequenzalignment der \acs{PPDK}-kodierenden Sequenz im Vektor pETEV-16b-ppdk und der \showcaption{Sequenzalignment der \acs{PPDK}-kodierenden Sequenz im Vektor pETEV-16b-ppdk und der
Referenzsequenz} Referenzsequenz}
\shortcaption{Sequenzalignment pETEV-16b-ppdk} \shortcaption{Sequenzalignment pETEV-16b-ppdk}
\label{abb:pair_align}
\end{texshade} \end{texshade}
\clearpage \clearpage
@ -28,6 +29,10 @@
\shadingmode{similar} \shadingmode{similar}
\threshold[80]{50} \threshold[80]{50}
\feature{top}{1}{1..380}{box[Green,Green]:Nukleotid-Bindedomäne[Black]}{}
\feature{top}{1}{381..516}{box[Yellow,Yellow]:Phosphohistidin-Domäne[Black]}{}
\feature{top}{1}{517..871}{box[Blue,Blue]:PEP/Pyruvat-Bindedomäne[White]}{}
\nameseq{1}{F. trinervia} \nameseq{1}{F. trinervia}
\nameseq{2}{F. brownii} \nameseq{2}{F. brownii}
\nameseq{3}{Zea mays} \nameseq{3}{Zea mays}
@ -45,7 +50,7 @@
\hidenumbering \hidenumbering
\defconsensus{{$\bullet$}}{{$\bullet$}}{{$\bullet$}} \defconsensus{{$\bullet$}}{{$\bullet$}}{{$\bullet$}}
\showconsensus[ColdHot]{bottom} \showconsensus[ColdHot]{bottom}
\nameconsensus{conservation} \nameconsensus{Konservierung}
% \showlegend % \showlegend
\showcaption{Multiples Alignment der Aminosäuresequenzen der \acs{PPDK}s aus \acs{F. trinervia}, \acs{F. brownii}, \textit{Zea mays} und \showcaption{Multiples Alignment der Aminosäuresequenzen der \acs{PPDK}s aus \acs{F. trinervia}, \acs{F. brownii}, \textit{Zea mays} und
\acs{C. symbiosum}. Sequenzidentitäten sind farbkodiert dargestellt: \SI{100}{\percent} Identität (violett), \SI{75}{\percent} (blau) und \acs{C. symbiosum}. Sequenzidentitäten sind farbkodiert dargestellt: \SI{100}{\percent} Identität (violett), \SI{75}{\percent} (blau) und
@ -60,19 +65,29 @@
\section{Evalutation der Homologiemodelle} \section{Evalutation der Homologiemodelle}
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[height=0.5\textheight,keepaspectratio=true]{./img/anhang/FtPPDK_Zm.eps} \includegraphics[height=0.65\textheight,keepaspectratio=true]{./img/anhang/FtPPDK_Zm.eps}
% FtPPDK_Zm.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 474 638 % FtPPDK_Zm.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 474 638
\caption{Ramachandran-Plot des von \textit{Zea mays} abgeleiteten Homologiemodells} \caption{Ramachandran-Plot des von \textit{Zea mays} abgeleiteten Homologiemodells}
\label{abb:ramachandran_Zm} \label{abb:ramachandran_Zm}
\end{figure} \end{figure}
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[height=0.5\textheight,keepaspectratio=true]{./img/anhang/FtPPDK_Cs.eps} \includegraphics[height=0.65\textheight,keepaspectratio=true]{./img/anhang/FtPPDK_Cs.eps}
% FtPPDK_Cs.svg: 765x990 pixel, 72dpi, 26.99x34.92 cm, bb=0 0 765 990 % FtPPDK_Cs.svg: 765x990 pixel, 72dpi, 26.99x34.92 cm, bb=0 0 765 990
\caption{Ramachandran-Plot des von \acs{C. symbiosum} abgeleiteten Homologiemodells} \caption{Ramachandran-Plot des von \acs{C. symbiosum} abgeleiteten Homologiemodells}
\label{abb:ramachandran_Cs} \label{abb:ramachandran_Cs}
\end{figure} \end{figure}
\chapter{Danksagung}
Ich bedanke mich bei Herrn Prof. Dr. Georg Groth für das mir entgegengebrachte Vertrauen, die interessante und fordernde Fragestellung, sowie die Denkanstöße zur richtigen Zeit. Herrn Prof. Dr. Holger Gohlke gilt mein Dank für die Übernahme des Zweitgutachtens und die Betreuung meines Forschungspraktikums. Ohne die Fertigkeiten, die mir während dieses Praktikums vermittelt wurden, wäre die Erstellung der Homologiemodelle weitaus schwieriger gewesen.
Darüberhinaus danke ich der gesamten Arbeitsgruppe für jegliche erbrachte Unterstützung, den freundlichen Umgang miteinander und insbesondere Mareike dafür, dass wir wieder einmal eine Abschlussarbeit "`im Tandem"' absolvieren konnten.
Ich danke Benni, Mel und Daniel dafür, dass sie mir jederzeit mit Rat und Tat zur Seite gestanden haben. Es gibt wirklich keine Frage, die nicht einer von Euch beantworten kann. Danke! Mel gilt mein besonderer Dank, da sie einmal mehr -- in Ermangelung einer eigenen S2"=Einweisung -- die CD-Spektren für mich aufgenommen hat.
Ohne Christian und Judith wäre der Aktivitätstest in dieser Form nicht möglich gewesen. Danke Christian, dass ich Deine Vorräte an PEPCase plündern durfte.
Zu guter letzt möchte ich auch Patricia danken, ohne die sicherlich unsere Chemikalienbestände dauerhaft leer wären. Danke auch, dass ich mir immer mal wieder etwas von Dir ausborgen durfte, von der Pipette bis zum Puffer. Danke Euch allen!
\chapter{Erklärung} \chapter{Erklärung}
Hiermit versichere ich, dass ich die vorliegende Masterarbeit selbstständig verfasst und keine anderen, als die angegebenen Quellen und Hiermit versichere ich, dass ich die vorliegende Masterarbeit selbstständig verfasst und keine anderen, als die angegebenen Quellen und

73
inc/diskussion.tex
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@ -1,37 +1,30 @@
\chapter{Diskussion} \chapter{Diskussion}
\section{Expression und Reinigung der \acs{PPDK}} \section{Expression und Reinigung der \acs{PPDK}}
Die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} konnte erfolgreich in \acs{E. coli} BL21 (DE3) exprimiert werden. Sowohl in einer vierstündigen Expression, Die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} konnte erfolgreich in \acs{E. coli} BL21 (DE3) exprimiert werden. Sowohl in einer vierstündigen Expression, als auch in einer Expression über Nacht zeigten sich in der differentiellen Zentrifugation nur geringe unlösliche Anteile, gemessen an der Gesamtmenge Protein (vgl. \ref{sec:ergebnisse_dz}). Dies spricht dafür, dass nur in geringem Maße \textit{Inclusion Bodies} gebildet wurden und legt die Vermutung nahe, das der lösliche Proteinanteil nativ gefaltet ist.
als auch in einer Expression über Nacht zeigten sich in der differentiellen Zentrifugation nur geringe unlösliche Anteile, gemessen an der
Gesamtmenge Protein (vgl. \ref{sec:ergebnisse_dz}). Dies spricht dafür, dass nur in geringem Maße \textit{Inclusion Bodies} gebildet wurden und legt die
Vermutung nahe, das der lösliche Proteinanteil nativ gefaltet ist.
Dies konnte durch die \acs{CD}-Spektroskopie gestützt werden. Es konnten Sekundärstrukturanteile nachgewiesen werden, welche sich mit Dies konnte durch die \acs{CD}-Spektroskopie gestützt werden. Es konnten Sekundärstrukturanteile nachgewiesen werden, welche sich mit Sequenz basierten \textit{ab initio} Vorhersagen, sowie bekannten Strukturdaten decken (vgl. Tabelle \ref{tab:cd}). In einem letzten Schritt konnte die tatsächlich funktionelle Faltung der rekombinanten \acs{PPDK} in einem Aktivitätstest gezeigt werden.
Sequenz basierten \textit{ab initio} Vorhersagen, sowie bekannten Strukturdaten decken (vgl. Tabelle \ref{tab:cd}). In einem letzten Schritt konnte die tatsächlich funktionelle
Faltung der rekombinanten \acs{PPDK} in einem Aktivitätsassay gezeigt werden.
Im Rahmen der Reinigung konnten mit steigender Imidazolkonzentration insgesamt drei Fraktionen \acs{PPDK} gewonnen werden, die eine jeweils hohe Reinheit aufweisen (vgl. \ref{abb:reinigung_sds} und sich Im Rahmen der Reinigung konnten mit steigender Imidazolkonzentration insgesamt drei Fraktionen \acs{PPDK} gewonnen werden, die eine jeweils hohe Reinheit aufweisen (vgl. \ref{abb:reinigung_sds}) und sich durch ihre Dispersität unterscheiden (siehe Abbildung \ref{abb:chromatogramm_gefi}). Der Oligomerisierungsgrad beeinflusst offenbar die Bindungsaffinität der \acs{PPDK} an die Säule,
durch ihre Dispersität unterscheiden (siehe Abbildung \ref{abb:chromatogramm_gefi}). Der Oligomerisierungsgrad beeinflusst offenbar die Bindungsaffinität der \acs{PPDK} an die Säule, was zu einem unterschiedlichen Elutionsverhalten führt. Ursächlich könnte eine zunehmende Maskierung des Hexa-Histidin-Tags in den Oligomeren sein. Eine zuverlässige Größenzuordnung konnte in der Größenausschluschromatographie aufgrund der sehr eng zusammen liegenden Elutionsvolumina nicht vorgenommen werden. Es konnte aber gezeigt werden, dass die bei \SI{250}{\milli\Molar} gewonnene Fraktion monodispers vorliegt und sich somit gut für zukünftige Kristallisationsexperimente eignet.
was zu einem unterschiedlichen Elutionsverhalten führt. Ursächlich könnte eine zunehmende Maskierung des Hexa-Histidin-Tags in den Oligomeren sein. Eine zuverlässige Größenzuordnung
konnte in der Größenausschluschromatographie aufgrund der sehr eng zusammen liegenden Elutionsvolumina nicht vorgenommen werden. Es konnte aber gezeigt werden, dass
die bei \SI{250}{\milli\Molar} gewonnene Fraktion monodispers vorliegt und sich somit gut für zukünftige Kristallisationsexperimente eignet.
Die Proteinausbeute liegt -- betrachtet man nur die monodispers gereinigte Fraktion -- bei etwa \SI{47}{\milli\gram\per\liter} Kulturmedium und ist somit als In Bezug auf den Oligomerisierungsgrad der \acs{PPDK} können auf Grund der Instabilität der eingesetzten Eichproteine im verwendeten Reinigungspuffer keine gesicherten Aussagen getroffen werden. Die mit \SI{200}{\milli\Molar} Imidazol eluierte Fraktion 2 weist jedoch eine recht geringe spezifische Aktivität im Vergleich zur mit \SI{250}{\milli\Molar} eluierten Fraktion 3 auf (Tabelle \ref{tab:aktivitaet}). Aus dem Chromatogramm (Abbildung \ref{abb:chromatogramm_gefi}) wird ersichtlich, dass bei Fraktion 2 der \textit{Peak} bei einem Elutionsvolumen von etwa \SI{1,7}{\milli\liter} im Vergleich zu Fraktion 3 deutlich niedriger und ein zusätzlicher \textit{Peak} bei etwa \SI{1,97}{\milli\liter} zu erkennen ist. Bei letzterem könnte es sich demnach um die inaktive monomere Form handeln, der \textit{Peak} bei \SI{1,68}{\milli\liter} könnte somit die aktive tetramere Form darstellen. Das Ausschlussvolumen der Säule wurde mit \SI{1,2}{\milli\liter} bestimmt, so dass es sich bei dem in Fraktion 1 sichtbaren \textit{Peak} bei \SI{1,28}{\milli\liter} um Aggregate handeln könnte.
hoch einzuschätzen. Der in der Literatur beschriebene Effekt der ausgeprägten Kältelabilität der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} \citep{Burnell1990},
welcher zum Zerfall der funktionellen Tetramere in Monomere führt, ließe sich unter Umständen zur Erhöhung der effektiv nutzbaren Ausbeute einsetzen. Durch eine Die Proteinausbeute liegt -- betrachtet man nur die monodispers gereinigte Fraktion -- bei etwa \SI{47}{\milli\gram\per\liter} Kulturmedium. Aus der Literatur ist für die heterologe Expression der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} in \acs{E. coli} eine Ausbeute von \SI{5}{\milli\gram\per\liter} Kultur bekannt \citep{Chastain1997}. Die im Rahmen dieser Arbeit erzielte Ausbeute ist mit \SI{47}{\milli\gram\per\liter} für die monodisperse Fraktion bzw. \SI{118}{\milli\gram\per\liter} für die Summe aller \acs{PPDK}"=Fraktionen um den Faktor 10 bis 20 höher. Dies kann durch die Verwendung Codon optimierter \acs{DNA} erklärt werden, welche zu einer höheren Translationsrate und somit Expressionsrate führt. Zu beachten ist hierbei allerdings die erhöhte Gefahr einer Fehlfaltung des Proteins durch die höhere Translationsgeschwindigkeit \citep{Komar1999,Cortazzo2002}. Die damit einhergehende Bildung von \textit{Inclusion bodies} konnte aber nicht beobachtet werden (vgl. Abbildung \ref{abb:dz}). Ebenfalls gegen eine Fehlfaltung spricht die Ausbildung von Sekundärstrukturen (vgl. \ref{sec:ergebnisse_cd}) und die beobachtete Aktivität (vgl.~\ref{sec:ergebnisse_aktivitaetsassay}) der heterolog exprimierten \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}.\pagebreak
Vereinigung aller gereinigter PPDK-Fraktionen und anschließender Kältebehandlung sollte zu einer einheitlichen Population der PPDK-Monomere führen. Die Ausbeute
beträgt dann etwa \SI{118}{\milli\gram\per\liter} Kultur. Der in der Literatur beschriebene Effekt der ausgeprägten Kältelabilität der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} \citep{Burnell1990}, welcher zum Zerfall der funktionellen Tetramere in Monomere führt, ließe sich unter Umständen zur Erhöhung der effektiv nutzbaren Ausbeute einsetzen. Die Vereinigung aller gereinigter PPDK-Fraktionen und eine anschließende Kältebehandlung sollte zu einer einheitlichen Population von PPDK-Monomeren führen.
\section{Aktivität der gereinigten PPDK} \section{Aktivität der gereinigten PPDK}
Die spezifische Aktivität der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} liegt mit \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram} in der \acs{PEP}-bildenden Richtung in der Größenordnung Die spezifische Aktivität der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} liegt mit \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram} in der \acs{PEP}-bildenden Richtung in der Größenordnung von Literaturwerten für \textit{Zea mays} \citep{Hatch1975}. In ähnlicher Weise stimmen auch die bestimmten \ce{K_m}-Werte für ATP \SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} und Pyruvat \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar} mit Literaturwerten von \textit{Zea mays} und \textit{F. brownii} überein \citep{Hatch1975,Ohta1997}, die ebenfalls im zwei- bis dreistelligen mikromolaren Bereich liegen. Ein Vergleich der experimentellen Daten mit Literaturwerten ist in Tabelle \ref{tab:literatur} aufgeführt. Auffällig ist hierbei, dass die \ce{K_m}"=Werte der heterolog exprimierten \acs{PPDK}s jeweils deutlich unterhalb der nativ isolierten liegen. Dies ist vermutlich auf fehlende Regulationsmechanismen -- beispielsweise die lichtinduzierte Phosphorylierung durch das \ac{PDRP} (siehe \ref{sec:c4_ppdk}) -- bei der heterolog exprimierten \acs{PPDK} zurückzuführen.
von Literaturwerten für \textit{Zea mays} \citep{Hatch1975}. In ähnlicher Weise stimmen auch die bestimmten \ce{K_m}-Werte für ATP \SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} und
Pyruvat \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar} mit bekannten Literaturwerten von \textit{Zea mays} und \textit{F. brownii} überein \citep{Hatch1975,Ohta1997}, die ebenfalls \ce{V_{max}} wurde im Rahmen der nichtlinearen Regression für \acs{ATP} und Pyruvat bestimmt. Unter Berücksichtigung der Standardabweichung sind die beiden Werte
im zwei- bis dreistelligen mikromolaren Bereich liegen. Ein Vergleich der experimentellen Daten mit Literaturwerten ist in Tabelle \ref{tab:literatur} aufgeführt. -- \SI[seperr]{0,095(5)}{\milli\Molar\per\minute} (ATP) und \SI[seperr]{0,093(5)}{\milli\Molar\per\minute} (Pyruvat) -- als identisch anzusehen. Dies entspricht der
Erwartung, da die maximale Reaktionsgeschwindigkeit bei Substratsättigung in beiden Fällen identisch sein sollte.
% %
\begin{table}[htb] \begin{table}[H]
\centering \centering
\begin{threeparttable} \begin{threeparttable}
\caption[Vergleich der kinetischen Parameter mit Literaturwerten]{Vergleich der kinetischen Parameter mit Literaturwerten der PPDK aus \textit{F. bidentis}, \textit{F. brownii} und \textit{Zea mays}. \caption[Vergleich der kinetischen Parameter mit Literaturwerten]{Vergleich der kinetischen Parameter mit Literaturwerten der PPDK aus \textit{F. bidentis}, \textit{F. brownii} und \textit{Zea mays}.
Die Literaturwerte beziehen sich jeweils auf die \acs{PEP}-bildende Reaktion.} Die Literaturwerte beziehen sich jeweils auf die \acs{PEP}-bildende Reaktion. Ohne Klammern sind die \ce{K_m}"=Werte der heterolog in \acs{E. coli} exprimierten \acs{PPDK} angegeben, in Klammern die der nativ isolierten.}
\label{tab:literatur} \label{tab:literatur}
\begin{tabular}{llll} \begin{tabular}{llll}
@ -41,43 +34,39 @@ im zwei- bis dreistelligen mikromolaren Bereich liegen. Ein Vergleich der experi
\midrule \midrule
\acs{F. trinervia} & \num[seperr]{50(9)} & \num[seperr]{270(44)} & \num[seperr]{ 0,99(9)} \\ \acs{F. trinervia} & \num[seperr]{50(9)} & \num[seperr]{270(44)} & \num[seperr]{ 0,99(9)} \\
\midrule \midrule
\textit{F. bidentis} & 25\tnote{2} & 73\tnote{2} & \\ \textit{F. bidentis} & 49 (25)\tnote{2} & 59 (73)\tnote{2} & \\
\textit{F. brownii} & 88\tnote{2} & 67\tnote{2} & \\ \textit{F. brownii} & 50 (88)\tnote{2} & 32 (67)\tnote{2} & \\
\textit{Zea mays} & 95\tnote{2} & 158\tnote{2} & 1,2\tnote{1} \\ \textit{Zea mays} & 47 (95)\tnote{2} & 65 (158)\tnote{2} & 1,2\tnote{1} \\
& & (178)\tnote{3} & \\
\bottomrule \bottomrule
\end{tabular} \end{tabular}
\begin{tablenotes} \begin{tablenotes}
\item[1] \citet{Hatch1975} \item[1] \citet{Hatch1975}
\item[2] \citet{Ohta1997} \item[2] \citet{Ohta1997}
\item[3] \citet{Chastain2011}
\end{tablenotes} \end{tablenotes}
\end{threeparttable} \end{threeparttable}
\end{table} \end{table}
\ce{V_{max}} wurde im Rahmen der nichtlinearen Regression für \acs{ATP} und Pyruvat bestimmt. Unter Berücksichtigung der Standardabweichung sind die beiden Werte Der beobachtete Abfall der gemessenen Reaktionsgeschwindigkeit bei einer \acs{ATP}-Konzentration von \SI{2,5}{\milli\Molar} (Abbildung \ref{abb:kinetik}) ist auf
-- \SI[seperr]{0,095(5)}{\milli\Molar\per\minute} (ATP) und \SI[seperr]{0,093(5)}{\milli\Molar\per\minute} (Pyruvat) -- als identisch anzusehen. Dies entspricht der
Erwartung, da die maximale Reaktionsgeschwindigkeit bei Substratsättigung in beiden Fällen identisch sein sollte.
Der beobachtete Abfalls der gemessenen Reaktionsgeschwindigkeit bei einer \acs{ATP}-Konzentration von \SI{2,5}{\milli\Molar} (Abbildung \ref{abb:kinetik_atp}) ist auf
die inhibitorische Wirkung von \acs{ATP}, \acs{ADP} und \acs{AMP} auf die als letzte Stufe des gekoppelten Enzymassays eingesetzte \acs{MDH} zurückzuführen \citep{Harris}. Bei einer \acs{ATP}-Konzentration die inhibitorische Wirkung von \acs{ATP}, \acs{ADP} und \acs{AMP} auf die als letzte Stufe des gekoppelten Enzymassays eingesetzte \acs{MDH} zurückzuführen \citep{Harris}. Bei einer \acs{ATP}-Konzentration
von \SI{2,5}{\milli\Molar} ist nicht mehr die Pyruvat-Bildung durch die \acs{PPDK}, sondern die Umsetzung des Oxalacetats durch die \acs{MDH} der geschwindigkeitsbestimmende Schritt. von \SI{2,5}{\milli\Molar} ist nicht mehr die Pyruvat-Bildung durch die \acs{PPDK}, sondern die Umsetzung des Oxalacetats durch die \acs{MDH} der geschwindigkeitsbestimmende Schritt.
Zusammenfassend lässt sich festhalten, dass die Aktivität der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} in etwa vergleichbar mit anderen bekannten PPDKs ist. Zusammenfassend lässt sich festhalten, dass die Aktivität der rekombinant aus \acs{E. coli} gewonnenen \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} in etwa vergleichbar mit anderen bekannten rekombinant hergestellten \citep{Ohta1997,Chastain2011}, oder nativ isolierten \citep{Hatch1975,Ohta1997} PPDKs ist.
\section{Homologiemodelle} \section{Homologiemodelle}
Die erstellten Homologiemodelle weisen nach einer Analyse mit PROCHECK keine auffälligen Anomalien auf, so dass die Modelle als hinreichend korrekt angesehen werden können. Die erstellten Homologiemodelle weisen nach einer Analyse mit PROCHECK keine auffälligen Anomalien auf, so dass die Modelle als hinreichend korrekt angesehen werden können. Hierauf deuten auch die zDOPE"=Werte von -0,92803 für das auf \textit{Zea mays} bzw. -0,92815 für das auf \acs{C. symbiosum} basierende Modell hin. Bei Betrachtung der DOPE"=Werte je Position im Alignment (vgl. Abbildung \ref{abb:dope}) zeigt sich, dass die Profile der Modelle und der entsprechenden Template qualitativ ähnlich sind. Es fallen allerdings Verschiebungen mit zunehmender Position im Alignment auf, welche auf einen Versatz des Alignments hindeuten können. Dies ist allerdings unwahrscheinlich, da insbesondere im C-terminalen Bereich innerhalb der \acs{PEP}/Pyruvat"=Bindedomäne (ab Position 517) hoch konservierte Sequenzabschnitte mit bekannter Funktionalität -- beispielsweise in Bezug auf die Substratbindung -- zu finden sind. Diese konservierten Abschnitte sind korrekt aligniert (vgl. Abbildung \ref{abb:ma}), weisen aber im DOPE"=Profil dennoch einen Versatz auf (Abbildung \ref{abb:dope}).
Da die \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} zudem eine hohe Sequenzidentität von \SI{79}{\percent} zur \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} aufweist, bietet das hierauf basierende Da die \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} zudem eine hohe Sequenzidentität von \SI{79}{\percent} zur \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} aufweist, bietet das hierauf basierende
Modell eine gute Annäherung an die tatsächliche dreidimensionale Struktur der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}, insbesondere in Hinblick auf die räumliche Ausrichtung Modell eine gute Annäherung an die tatsächliche dreidimensionale Struktur der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}, insbesondere in Hinblick auf die räumliche Ausrichtung
der Seitenketten in der \acs{PEP}-Bindetasche. In Kombination mit der Identifikation hoch konservierter Sequenzabschnitte können einige für die \acs{PEP}-Bindung und der Seitenketten in der \acs{PEP}-Bindetasche. In Kombination mit der Identifikation hoch konservierter Sequenzabschnitte können einige für die \acs{PEP}-Bindung und
Umsetzung wichtige Reste identifiziert werden \citep{Nakanishi2005}: Arg562, Arg619, Arg669, Glu748, Asp772 und Asn771, sowie Cys834, welches als Protonen-Donor fungiert (Abbildung \ref{abb:substratbindetasche}). Umsetzung wichtige Reste identifiziert werden \citep{Nakanishi2005}: Arg562, Arg619, Arg669, Glu748, Asp772 und Asn771, sowie Cys834, welches als Protonen-Donor fungiert (Abbildung \ref{abb:substratbindetasche}).
Durch gezielte Mutation dieser Reste kann in zukünftigen Experimenten ihr Einfluss auf die Aktivität und Stabilität der \acs{PPDK} untersucht werden. Durch gezielte Mutation dieser Reste kann in zukünftigen Experimenten ihr Einfluss auf die Aktivität und Stabilität der \acs{PPDK} untersucht werden.
%
\clearpage
%
\section{Ausblick} \section{Ausblick}
Die im Rahmen dieser Arbeit gereinigte \acs{PPDK} liegt in hoher Konzentration, monodispers und hoher Reinheit vor, so dass sie in Kristallisationsexperimente eingesetzt Die im Rahmen dieser Arbeit gereinigte \acs{PPDK} liegt in hoher Konzentration, monodispers und hoher Reinheit vor, so dass sie in Kristallisationsexperimente eingesetzt werden kann. Eine erfolgreiche Kristallisation ist dann notwendig für die Strukturaufklärung mittels Röntgenkristallographie. Zusätzlich können anhand der erstellten Homologiemodelle \textit{in silico} Analysen durchgeführt werden. Beispielsweise kann nach Bindetaschen für Effektoren gesucht werden, welche das \textit{Domain-Swiveling} in distinkten Zwischenstadien halten. Sobald Kristallisationsbedingungen für die wildtypische Form etabliert sind, können diese für die Co-Kristallisation mit den gefundenen Effektoren adaptiert werden. Letztere können darüber hinaus direkt mit Hilfe des etablierten Aktivitätstests auf ihren Einfluss auf die \acs{PPDK}-Aktivität hin untersucht werden. Aus den resultierenden Strukturdaten ließen sich dann intermediäre Konformationen ableiten, die zu einem genaueren Verständnis der Funktionalität der \acs{PPDK} führen können. Mittels einer Netzwerkanalyse ließen sich zusätzlich Regionen innerhalb der \acs{PPDK} identifizieren, welche für die Flexibilität der zentralen Phospho"=Histidin"=Domäne verantwortlich sind. Hier bietet sich ein weiterer Ansatzpunkt um beispielsweise über \textit{Cross-Linking} Zwischenkonformationen zu stabilieren.
werden kann. Eine erfolgreiche Kristallisation ist dann notwendig für die Strukturaufklärung mittels Röntgenkristallographie. Zusätzlich können anhand der erstellten
Homologiemodelle \textit{in silico} Analysen durchgeführt werden. Beispielsweise kann nach Bindetaschen für Effektoren gesucht werden, welche das \textit{Domain-Swiveling} Ein weiterer interessanter Aspekt ist die genauere Untersuchung der Kältelabilität der \acs{PPDK}. Die für die Kältetoleranz bestimmter \acs{PPDK} Spezies verantwortlichen Aminosäurereste sind bekannt und für die Wirkungsweise wurden hydrophobe Wechselwirkungen, sowie eine gesteigerten Affinität zum im Tetramer zentral komplexierten \ce{Mg^{2+}}-Ion postuliert \citep{Ohta1997}. Gelöste Kristallstrukturen, auch von Mutanten, welche die zur Kältetoleranz führenden Punktmutationen tragen, könnten diese Vermutungen bestätigen oder erweitern.
in distinkten Zwischenstadien halten. Sobald Kristallisationsbedingungen für die wildtypische Form etabliert sind, können diese für die Co-Kristallisation mit den gefundenen
Effektoren adaptiert werden. Letztere können darüber hinaus direkt mit Hilfe des etablierten Aktivitätsassays auf ihren Einfluss auf die \acs{PPDK}-Aktivität hin untersucht werden.
Aus den resultierenden Strukturdaten ließen sich dann intermediäre Konformationen ableiten, die zu einem genaueren Verständnis der Funktionalität
der \acs{PPDK} führen können. Mittels einer Netzwerkanalyse ließen sich zusätzlich Regionen innerhalb der \acs{PPDK} identifizieren, welche für die Flexibilität der zentralen
Phospho"=Histidin"=Domäne verantwortlich sind. Hier bietet sich ein weiterer Ansatzpunkt um beispielsweise über \textit{Cross-Linking} Zwischenkonformationen zu stabilieren.

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inc/einleitung.tex
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@ -4,40 +4,42 @@ Die \acl{PPDK} (PPDK, EC 2.7.9.1) gehört zur Enzymklasse der Phosphotransferase
\ce{\text{Pyruvat} + \text{ATP} + \text{Pi} <=> \text{PEP} + \text{AMP} + \text{PPi}} \ce{\text{Pyruvat} + \text{ATP} + \text{Pi} <=> \text{PEP} + \text{AMP} + \text{PPi}}
\end{equation*} \end{equation*}
Erstmals beschrieben wurde die \acs{PPDK} von \citet{Slack1968,Reeves1968} in tropischen Gräsern und der parasitären Amöbe Erstmals beschrieben wurde die \acs{PPDK} von \citet{Slack1968,Reeves1968} in tropischen Gräsern und der parasitären Amöbe
\textit{Entamoeba histolytica} \citep{Chastain2011}. Strukturdaten der \acs{PPDK} sind verfügbar aus \textit{Clostridium symbiosum} \citep{Herzberg1996}, \textit{Zea mays} \citep{Nakanishi2005} und \textit{Trypanosomas brucei} \citep{Cosenza2002}. \textit{Entamoeba histolytica} \citep{Chastain2011}. Strukturdaten der \acs{PPDK} sind verfügbar aus \textit{Clostridium symbiosum} (\SI{1,94}{\angstrom}; \citet{Herzberg1996}), \textit{Zea mays} (\SI{2,3}{\angstrom}; \citet{Nakanishi2005}) und \textit{Trypanosomas brucei} (\SI{3,0}{\angstrom}; \citet{Cosenza2002}).
\section{Strukturelle Funktionalität der \acs{PPDK}} \section{Strukturelle Funktionalität der \acs{PPDK}}
Die \acs{PPDK} kann in drei Domänen unterteilt werden: Die \acs{PPDK} kann auf Grund von Sequenzhomologien, sowie funktionellen Überlegungen und Strukturdaten in drei Domänen unterteilt werden:
\begin{enumerate} \begin{enumerate}
\item \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne \item Nukleotid-Bindedomäne (AS 1-380)
\item Nukleotid-Bindedomäne \item Zentrale Phosphohistidin-Domäne (AS 381-516)
\item Zentrale Phosphohistidin-Domäne \item \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne (AS 517-871)
\end{enumerate} \end{enumerate}
Innerhalb der N-terminalen Nukleotid-Bindedomäne formen 240 Reste eine so genannte \textit{\acs{ATP} grasp}, während 340 Reste innerhalb der C-terminalen \acs{PEP}/Pyruvat"=Bindedomäne ein \textit{TIM barrel}-Motiv bilden. Die Nukleotid"=Bindedomäne wurde über Sequenzhomologien zu bekannten \acs{ATP}"=bindenden Proteinen identifiziert, die \acs{PEP}/Pyruvat"=Bindedomäne über kristallographische Strukturdaten in Anwesenheit von des Substratanalogons Phosphonopyruvate \citep{Herzberg2002}.
\begin{figure}[H] \begin{figure}[H]
\centering \centering
\includegraphics[height=0.7\textheight,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/ppdk_1vbh.png} \includegraphics[height=0.7\textheight,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/ppdk_1vbh.png}
% ppdk_1vbh.png: 2480x4004 pixel, 300dpi, 21.00x33.90 cm, bb=0 0 595 961 % ppdk_1vbh.png: 2480x4004 pixel, 300dpi, 21.00x33.90 cm, bb=0 0 595 961
\caption[Struktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays}]{Struktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} (PDB: 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substra \acs{PEP} und einem \ce{Mg2+}-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide(rot). Der katalytische Rest His458 ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die \acs{PPDK} aus \acs{C. symbiosum} (PDB: 1KBL). Das katalytische His455 ist ebenfalls durch einen Pfeil markiert. Es zeigt sich die Torsionsbewegung der zentralen Phosphohistidindomäne.} \caption[Struktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays}]{Struktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} (PDB: 1VBH). Farblich abgesetzt sind die Nukleotid-Bindedomäne (grün), \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne (blau) mit dem Substrat \acs{PEP} und einem \ce{Mg^{2+}}-Ion, die Phosphohistidin-Domäne (gelb), sowie die Linker-Peptide (rot). Der katalytische Rest His458 ist durch einen Pfeil hervorgehoben. Die Überlagerung (grau) zeigt die \acs{PPDK} aus \acs{C. symbiosum} (PDB: 1KBL). Das katalytische His455 ist ebenfalls durch einen Pfeil markiert. Es zeigen sich zwei unterschiedliche Konformationen der zentralen Phosphohistidindomäne.}
\label{abb:swivel_domain} \label{abb:swivel_domain}
\end{figure} \end{figure}
Verknüpft sind die genannten Domänen über flexible Linker-Peptide. Der Abstand zwischen der Nukleotid-Bindedomäne und der \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa \SI{50}{\angstrom}, so dass eine direkte Interaktion der Substrate mit dem katalytisch Verknüpft sind die genannten Domänen über flexible Linker-Peptide. Der Abstand zwischen der Nukleotid-Bindedomäne und der \acs{PEP}/Pyruvat-Bindedomäne beträgt etwa \SI{45}{\angstrom}, so dass eine direkte Interaktion der Substrate mit dem katalytisch
aktiven Histidinrest in der zentralen Phosphohistidin-Domäne nicht möglich ist. Daher wurde ein so genannter \textit{Domain-Swiveling}-Mechanismus vorgeschlagen, der eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne postuliert, wodurch die Übertragung der Phosphatgruppen ermöglicht wird \citep{Herzberg1996,Nakanishi2005}. Das Ausmaß dieser Domänenbewegung ist bei Überlagerung der \acs{PEP}-gebundenen Struktur aus \textit{Zea mays} und der ungebundenen Struktur aus \acs{C. symbiosum} (Abbildung \ref{abb:swivel_domain}). aktiven Histidinrest in der zentralen Phosphohistidin-Domäne nicht möglich ist. Daher wurde ein so genannter \textit{Domain-Swiveling}-Mechanismus vorgeschlagen, der eine Torsionsbewegung der Phosphohistidin-Domäne postuliert, wodurch die Übertragung der Phosphatgruppen ermöglicht wird \citep{Herzberg1996,Nakanishi2005}. Das Ausmaß dieser Domänenbewegung ist bei Überlagerung der \acs{PEP}-gebundenen Struktur aus \textit{Zea mays} und der ungebundenen Struktur aus \acs{C. symbiosum} (Abbildung \ref{abb:swivel_domain}) erkennbar.
\section{Funktion in $\text{C}_\text{4}$-Pflanzen} \section{Funktion in $\text{C}_\text{4}$-Pflanzen}
\label{sec:c4_ppdk}
Am besten untersucht ist die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_4}"=Pflanzen. In \ce{C_3}-Pflanzen limitiert die Oxygenase-Aktivität der \ac{RuBisCO} die Effizienz Am besten untersucht ist die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_4}"=Pflanzen. In \ce{C_3}-Pflanzen limitiert die Oxygenase-Aktivität der \ac{RuBisCO} die Effizienz
der Photosynthese bei warmen Umgebungstemperaturen oder bei Wasserstress. Bei den genannten Bedingungen werden die Spaltöffnungen der Blätter geschlossen um der Photosynthese bei warmen Umgebungstemperaturen oder Wasserstress. Die genannten Bedingungen führen zum Schließen der Spaltöffnungen in den Blättern, um den Wasserverlust durch Verdunstung zu minimieren. Durch das Schließen der Spaltöffnungen wird aber auch die Diffusion von \ce{CO2} in das Blatt vermindert. Die resultierende Absenkung der \ce{CO2}-Konzentration in den photosynthetisch aktiven Zellen führt zu einer Begünstigung der zur \ce{CO2}-Fixierung konkurrierenden Oxygenaseaktivität der \ac{RuBisCO} \citep{Sharkey1989,Cornic2000,Lawlor2002}. Durch die Fixierung von \ce{O2} statt \ce{CO2} wird entsteht als Zwischenprodukt 2-Phosphoglycolat, welches nicht im Calvin-Zyklus verstoffwechselt werden kann und unter zusätzlichem Energieverbrauch über die Photorespiration in 3-Phosphoglycerat umgesetzt wird.
den Wasserverlust durch Verdunstung zu minimieren. Durch das Schließen der Spaltöffnungen wird aber auch die Diffusion von \ce{CO2} in das Blatt vermindert. Die resultierende Absenkung der \ce{CO2}-Konzentration in den photosynthetisch aktiven Zellen führt zu einer Begünstigung der zur \ce{CO2}-Fixierung konkurrierenden Oxygenaseaktivität der \ac{RuBisCO} \citep{Sharkey1989,Cornic2000,Lawlor2002}. Durch die Fixierung von \ce{O2} statt \ce{CO2} wird entsteht als Zwischenprodukt 2-Phosphoglycolat, welches nicht im Calvin-Zyklus verstoffwechselt werden kann und unter zusätzlichem Energieverbrauch über die Photorespiration in 3-Phosphoglycerat umgesetzt wird.
Die \ce{C_4}"=Kohlenstofffixierung umgeht dieses Problem durch eine räumliche Trennung von \ce{CO2}-Fixierung und Calvin-Zyklus. Hierdurch kann \ce{CO2} konzentriert werden, was der \acs{RuBisCO} eine \ce{CO2} reiche Umgebung zur Verfügung stellt. Hierdurch wird die Oxygenaseaktivität stark reduziert. Die \ce{C_4}"=Kohlenstofffixierung umgeht dieses Problem durch eine räumliche Trennung von \ce{CO2}-Fixierung und Calvin-Zyklus. Hierdurch kann \ce{CO2} konzentriert werden, was der \acs{RuBisCO} eine \ce{CO2} reiche Umgebung zur Verfügung stellt und die Oxygenaseaktivität stark reduziert.
Die \acs{PPDK} ist hierbei im Stroma der Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären \ce{CO2}-Akzeptors \ac{PEP} \citep{Hatch2002}. Die \acs{PPDK} ist hierbei im Stroma der Chloroplasten der Mesophyllzellen lokalisiert und katalysiert dort die Regeneration des primären \ce{CO2}-Akzeptors \ac{PEP} \citep{Hatch2002}.
\begin{figure}[H] \begin{figure}[H]
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/C4_photosynthesis_NADP-ME_type.eps} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/C4_photosynthesis_NADP-ME_type.eps}
% C4_photosynthesis_NADP-ME_type.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 713 233 % C4_photosynthesis_NADP-ME_type.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 713 233
\caption[\ce{C_4}"-Kohlenstofffixierung]{\ce{C_4}"-Kohlenstofffixierung nach dem NADP-\acs{ME} Mechanismus. Dargestellt sind eine Mesophyllzelle (links) und eine Bündelscheidezelle (rechts), sowie die Chloroplasten (grün). \ce{CO2} wird auf \ac{PEP} übertragen, welches in Malat umgewandelt und in die Bündelscheidezelle transportiert wird. Dort wird \ce{CO2} abgespalten und das entstandene Pyruvat zurück in die Chloroplasten der Mesophyllzelle transportiert, wo \ac{PEP} durch die \acs{PPDK} aus Pyruvat regeneriert wird. \citep{Raghavendra2011}} \caption[\ce{C_4}"=Kohlenstofffixierung]{\ce{C_4}"-Kohlenstofffixierung nach dem NADP-\acs{ME} Mechanismus. Dargestellt sind eine Mesophyllzelle (links) und eine Bündelscheidezelle (rechts), sowie die Chloroplasten (grün). \ce{CO2} wird auf \ac{PEP} übertragen, welches in Malat umgewandelt und in die Bündelscheidezelle transportiert wird. Dort wird \ce{CO2} abgespalten und das entstandene Pyruvat zurück in die Chloroplasten der Mesophyllzelle transportiert, wo \ac{PEP} durch die \acs{PPDK} aus Pyruvat regeneriert wird. \citep{Raghavendra2011}}
\label{abb:c4_cycle} \label{abb:c4_cycle}
\end{figure} \end{figure}
@ -57,12 +59,12 @@ Abbildung \ref{abb:c4_cycle} illustriert die \ce{C_4}"=Kohlenstofffixierung mit
\label{abb:aktivierung_ppdk} \label{abb:aktivierung_ppdk}
\end{figure} \end{figure}
Die Regulation der \acs{PPDK} erfolgt lichtabhängig durch das \ac{PDRP} über die Phosphorylierung eines Threonin-Restes (vgl. Abbildung \ref{abb:aktivierung_ppdk}) im aktiven Zentrum \citep{Burnell1985,Burnell2006,Chastain2011}. Die Regulation der \acs{PPDK} erfolgt lichtabhängig durch das \ac{PDRP} über die Phosphorylierung eines Threonin-Restes (vgl. Abbildung \ref{abb:aktivierung_ppdk}) im aktiven Zentrum \citep{Burnell1985,Chastain2003,Burnell2006,Chastain2011}.
\section{Funktion in $\text{C}_\text{3}$-Pflanzen} \section{Funktion in $\text{C}_\text{3}$-Pflanzen}
Über die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_3}-Pflanzen liegen weitaus weniger gesicherte Erkenntnisse vor. Die \acs{PPDK} kann ubiquitär in Geweben aus \ce{C_3}-Pflanzen nachgewiesen werden, liegt dort aber meist nur in sehr geringen Konzentrationen vor \citep{Chastain2003}. Dies erschwert die biochemische Charakterisierung von \acs{PPDK}s aus \ce{C_3}-Pflanzen \textit{in vivo}, da die Umsetzung der Substrate, sowie die Produktbildung nicht zuverlässig verfolgt werden können. Zudem wird der Substratumsatz durch konkurrierende Reaktionen der Pyruvat-Kinase und \acs{PEP}-Carboxykinase maskiert \citep{Chastain2011}. \textit{Knock-out} Linien von \textit{Arabidopsis thaliana} zeigen keinen veränderten Phänotyp, so dass auch hierüber eine Aussage über die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_3}-Pflanzen nicht möglich ist \citep{Chastain2011}. Über die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_3}-Pflanzen liegen weitaus weniger gesicherte Erkenntnisse vor. Die \acs{PPDK} kann ubiquitär in Geweben aus \ce{C_3}-Pflanzen nachgewiesen werden, liegt dort aber meist nur in sehr geringen Konzentrationen vor \citep{Chastain2003}. Dies erschwert die biochemische Charakterisierung von \acs{PPDK}s aus \ce{C_3}-Pflanzen \textit{in vivo}, da die Umsetzung der Substrate, sowie die Produktbildung nicht zuverlässig verfolgt werden können. Zudem wird der Substratumsatz durch konkurrierende Reaktionen der Pyruvat-Kinase und \acs{PEP}-Carboxykinase maskiert \citep{Chastain2011}. \textit{Knock-out} Linien von \textit{Arabidopsis thaliana} zeigen keinen veränderten Phänotyp, so dass auch hierüber keine Aussage über die Funktion der \acs{PPDK} in \ce{C_3}-Pflanzen möglich ist \citep{Chastain2011}.
Untersuchungen an Mais-Samen, in denen die \acs{PPDK} in hohem Maße im Cytoplasma des Endosperms exprimiert wird legen allerdings eine Funktion als ergänzendes Enzym der Glykolyse nahe \citep{Kang2005,Hennen-Bierwagen2009}. Es wurde postuliert, dass die \acs{PPDK} durch die von ihr katalysierte, frei reversible Reaktion den Kohlenstofffluss zwischen verschiedenen Biosynthesewegen Untersuchungen an Mais-Samen, in denen die \acs{PPDK} in hohem Maße im Cytoplasma des Endosperms exprimiert wird, legen allerdings eine Funktion als ergänzendes Enzym der Glykolyse nahe \citep{Kang2005,Hennen-Bierwagen2009}. Es wurde postuliert, dass die \acs{PPDK} durch die von ihr katalysierte, frei reversible Reaktion den Kohlenstofffluss zwischen verschiedenen Biosynthesewegen
ausgleicht \citep{Hennen-Bierwagen2009} und \acs{ATP} in hypoxischen Bereichen des Endosperms zur Verfügung stellt \citep{Chastain2006}. ausgleicht \citep{Hennen-Bierwagen2009} und \acs{ATP} in hypoxischen Bereichen des Endosperms zur Verfügung stellt \citep{Chastain2006}.
\section{Funktion in nicht-pflanzlichen Organismen} \section{Funktion in nicht-pflanzlichen Organismen}
@ -74,17 +76,17 @@ Reaktion erlaubt sowohl die Synthese von \acs{ATP}, als auch die Bildung von \ac
\centering \centering
\includegraphics[width=0.6\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/ppdk_glycolysis.eps} \includegraphics[width=0.6\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/einleitung/ppdk_glycolysis.eps}
% ppdk_glycolysis.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 536 475 % ppdk_glycolysis.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=0 -1 536 475
\caption[Einfluss der \acs{PPDK} auf die glykolytische ATP-Ausbeute]{Einfluss der \acs{PPDK} auf die glykolytische ATP-Ausbeute. Durch das Zusammenspiel zwischen \ac{AK} und \ac{PPDK} können im Vergleich zur konventionellen Glykolyse drei zusätzliche Moleküle \acs{ATP} je Glukosemolekül gewonnen werden.} \caption[Einfluss der \acs{PPDK} auf die glykolytische ATP-Ausbeute]{Einfluss der \acs{PPDK} auf die glykolytische ATP-Ausbeute. Durch das Zusammenspiel zwischen \ac{AK} und \ac{PPDK} können im Vergleich zur konventionellen Glykolyse drei zusätzliche Moleküle \acs{ATP} je Glukosemolekül gewonnen werden (nach \citet{Chastain2011}).}
\label{abb:glykolyse} \label{abb:glykolyse}
\end{figure} \end{figure}
% %
Durch synergetische Effekte zwischen \acl{AK} und \ac{PPDK} kann die \acs{ATP}-Ausbeute von drei Molekülen \acs{ATP} je Molekül Glukose auf fünf Moleküle \acs{ATP} erhöht werden (Abbildung \ref{abb:glykolyse}). Hierbei kann die Bindungsenergie von Pyrophosphat durch die \acs{PPDK} zum Aufbau von \acs{ATP} aus \acs{AMP} genutzt werden \citep{Huang2008}. Die Reaktion läuft dabei in die Pyruvat-formende Richtung ab. Durch synergetische Effekte zwischen \acl{AK} und \ac{PPDK} kann die \acs{ATP}-Ausbeute in der Glykolyse von drei Molekülen \acs{ATP} je Molekül Glukose auf fünf Moleküle \acs{ATP} erhöht werden (Abbildung \ref{abb:glykolyse}). Hierbei kann die Bindungsenergie von Pyrophosphat durch die \acs{PPDK} zum Aufbau von \acs{ATP} aus \acs{AMP} genutzt werden \citep{Huang2008}. Die Reaktion läuft dabei in die Pyruvat-formende Richtung ab.
\section{Kälteinaktivierung} \section{Kälteinaktivierung}
\label{sec:kaelte}
Eine besondere Eigenschaft der \acs{PPDK} ist die Kälteinaktivierung. Die funktionelle Form ist ein Tetramer, welches bei Temperaturen unterhalb von \SI{10}{\celsius} in inaktive Di- und Monomere zerfällt \citep{Slack1968,Shirahashi1978,Burnell1990}. Eine besondere Eigenschaft der \acs{PPDK} ist die Kälteinaktivierung. Die funktionelle Form ist ein Tetramer, welches bei Temperaturen unterhalb von \SI{10}{\celsius} in inaktive Di- und Monomere zerfällt \citep{Slack1968,Shirahashi1978,Burnell1990}.
Bei der experimentellen Arbeit mit der \acs{PPDK} ergibt sich hieraus die Problematik, dass alle Arbeitsschritte bei Raumtemperatur Bei der experimentellen Arbeit mit der \acs{PPDK} ergibt sich hieraus die Problematik, dass alle Arbeitsschritte bei Raumtemperatur
durchgeführt werden müssen, was aber die Anfälligkeit für die Degradierung durch im Zelllysat enthaltene Proteasen erhöht. Durch Erwärmen auf \SI{30}{\celsius} ist allerdings eine weitgehende Reaktivierung zu erreichen \citep{Burnell1985}. durchgeführt werden müssen, was aber die Anfälligkeit für die Degradierung durch im Zelllysat enthaltene Proteasen erhöht. Durch Erwärmen auf \SI{30}{\celsius} ist allerdings eine weitgehende Reaktivierung zu erreichen \citep{Burnell1985, Ashton1990}.
Die Kältesensitivität ist zwischen verschiedenen Spezies unterschiedlich stark ausgeprägt. Innerhalb der Gattung \textit{Flaveria} weist die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} die höchste Sensitivität auf (vgl. Abbildung \ref{abb:cold_lability}): Nach einer \SI{30}{\minute} Inkubation bei \SI{0}{\celsius} konnte eine Restaktivität von lediglich \SI{10}{\percent} beobachtet werden. Die \acs{PPDK} aus \acs{F. brownii} wies nach der Kältebehandlung eine Restaktivität von \SI{80}{\percent} auf \citep{Burnell1990}. Die Kältesensitivität ist zwischen verschiedenen Spezies unterschiedlich stark ausgeprägt. Innerhalb der Gattung \textit{Flaveria} weist die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} die höchste Sensitivität auf (vgl. Abbildung \ref{abb:cold_lability}): Nach einer \SI{30}{\minute} Inkubation bei \SI{0}{\celsius} konnte eine Restaktivität von lediglich \SI{10}{\percent} beobachtet werden. Die \acs{PPDK} aus \acs{F. brownii} wies nach der Kältebehandlung eine Restaktivität von \SI{80}{\percent} auf \citep{Burnell1990}.
% %
@ -96,11 +98,11 @@ Die Kältesensitivität ist zwischen verschiedenen Spezies unterschiedlich stark
\label{abb:cold_lability} \label{abb:cold_lability}
\end{figure} \end{figure}
% %
Durch Sequenzanalysen konnten gezeigt werden, dass nur wenige Aminosäurereste die Kältesensitivität stark beeinflussen \citep{Ohta1997}. Darüberhinaus kann durch Zusatz von Glycerin und reduzierenden Agenzien wie \acs{DTT} die Aktivität zu einem Großteil erhalten bleiben \citep{Shirahashi1978}. Durch Sequenzanalyse und die Generierung chimärer \acs{PPDK}s konnten gezeigt werden, dass nur drei Aminosäurereste die Kältesensitivität stark beeinflussen. Es handelt sich hierbei um Pro790, Leu806 und Val873 in der \acs{PPDK} aus \textit{F. brownii} (\citet{Ohta1997}; vgl. auch Abbildung \ref{abb:ma}). \citet{Ohta1997} postulieren eine erhöhte Affinität der \acs{PPDK}"=Monomere zum zentralen \ce{Mg^{2+}}-Ion, sowie stärkere hydrophobe Wechselwirkungen zwischen den einzelnen Monomeren als Ursache der beobachteten Kältetoleranz durch die oben genannten Reste. Erstere Annahme wird dadurch gestützt, dass \acs{PPDK}s, welche diese Reste aufweisen gleichzeitig toleranter gegenüber einer Inaktivierung durch chelatierende Substanzen wie \acs{EDTA} sind \citep{Ohta1997}. Darüberhinaus kann durch Zusatz von Glycerin und reduzierenden Agenzien wie \acs{DTT} die Aktivität zu einem Großteil erhalten bleiben \citep{Shirahashi1978}.
\section{Zielsetzung} \section{Zielsetzung}
Die \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} wurde bereits heterolog in \acs{E. coli} exprimiert \citep{Chastain1996,Nakanishi2003} und gereinigt. Ebenfalls etabliert ist ein photometrischer Aktivitätsassay über die \acs{PEP}-Carboxylase und die Malatdehydrogenase \citep{Jenkins1985,Salahas1990}. Die \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} wurde bereits heterolog in \acs{E. coli} exprimiert \citep{Chastain1996,Nakanishi2003} und gereinigt. Ebenfalls etabliert ist ein photometrischer Aktivitätstest über die \acs{PEP}-Carboxylase und die Malatdehydrogenase \citep{Jenkins1985,Salahas1990}.
Auf diesen Ergebnissen aufbauend war es Ziel dieser Arbeit, ein Expressions- und Reinigungsprotokoll für die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} zu etablieren, sowie nachzuweisen, dass das gereinigte Enzym funktionell gefalten ist. Darüber hinaus sollten Homologiemodelle erstellt werden, um im Vorfeld zukünftiger Experimente die Identifikation funktionell und strukturell bedeutender Reste zu ermöglichen. Auf diesen Ergebnissen aufbauend war es Ziel dieser Arbeit, ein Expressions- und Reinigungsprotokoll für die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} zu etablieren, sowie nachzuweisen, dass das gereinigte Enzym funktionell gefalten ist. Darüber hinaus sollten Homologiemodelle erstellt werden, um im Vorfeld zukünftiger Experimente die Identifikation funktionell und strukturell bedeutender Reste zu ermöglichen.

214
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@ -4,10 +4,7 @@
\section{Klonierung} \section{Klonierung}
\label{sec:erg_klonierung} \label{sec:erg_klonierung}
% %
Sie \acs{SLIC}-Klonierung erfolgte wie in \ref{sec:slic} beschrieben. Die mittels \acs{PCR} synthetisierten \textit{Inserts} Sie \acs{SLIC}-Klonierung erfolgte wie in \ref{sec:slic} beschrieben. Zur Erhöhung der Translationsgeschwindigkeit und somit der Expressionsrate lag die für die \acs{PPDK} kodierende \acs{DNA} Sequenz Codon optimiert für \acs{E. coli} vor \citep{Ikemura1981}. Die mittels \acs{PCR} synthetisierten \textit{Inserts} (vgl.~\ref{sec:inserts_slic}), sowie der linearisierte Vektor (vgl.~\ref{sec:restriktionsverdau_dna}) wurden zur Reinigung auf ein Agarosegel aufgetragen (vgl. \ref{sec:agarose_gelelektrophorese}). Es ergab sich das in Abbildung \ref{abb:agarosegel_vektor_insert} gezeigte Auftrennungsmuster.
(vgl.~\ref{sec:inserts_slic}), sowie der linearisierte Vektor (vgl.~\ref{sec:restriktionsverdau_dna}) wurden zur Reinigung auf ein
Agarosegel aufgetragen (vgl. \ref{sec:agarose_gelelektrophorese}). Es ergab sich das in Abbildung \ref{abb:agarosegel_vektor_insert} gezeigte
Auftrennungsmuster.
% %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
@ -30,8 +27,8 @@ Auftrennungsmuster.
\end{subfigure} \end{subfigure}
\caption[Agarosegel zur Reinigung von Vektor und dem Insert]{Exemplarischer Ausschnitt aus dem Agarosegel zur Reinigung von \caption[Agarosegel zur Reinigung von Vektor und dem Insert]{Exemplarischer Ausschnitt aus dem Agarosegel zur Reinigung von
linearisiertem Vektor (a) und dem Insert (b) zur SLIC-Klonierung. linearisiertem Vektor (a) und dem Insert (b) zur SLIC-Klonierung.
Aufgetragen wurden \SI{5}{\micro\liter} \SI{1}{\kb}-Größenstandard und Aufgetragen wurden \SI{5}{\micro\liter} \SI{1}{\kb}-Größenstandard (M) und
je \SI{20}{\micro\liter} Probe. Die erwarteten Größen sind \SI{5720}{\bp} (Vektor) je \SI{20}{\micro\liter} Probe (V bzw. I). Die erwarteten Größen sind \SI{5720}{\bp} (Vektor)
und \SI{2691}{\bp} (Insert).} und \SI{2691}{\bp} (Insert).}
\label{abb:agarosegel_vektor_insert} \label{abb:agarosegel_vektor_insert}
\end{figure} \end{figure}
@ -45,7 +42,7 @@ das korrekte Insert trägt. Das enstsprechende Gelbild ist in Abbildung \ref{abb
\centering \centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/agarose_gele/colony_pcr.png} \includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/agarose_gele/colony_pcr.png}
% colony_pcr.png: 1586x1474 pixel, 300dpi, 13.43x12.48 cm, bb=0 0 381 354 % colony_pcr.png: 1586x1474 pixel, 300dpi, 13.43x12.48 cm, bb=0 0 381 354
\caption[Agarosegel nach Kolonie-PCR]{Agarosegel nach Kolonie-PCR. Es wurden \SI{5}{\micro\liter} \SI{1}{\kb}-Größenstandard und je \SI{20}{\micro\liter} Probe aufgetragen. \caption[Agarosegel nach Kolonie-PCR]{Agarosegel nach Kolonie-PCR. Es wurden \SI{5}{\micro\liter} \SI{1}{\kb}-Größenstandard (M) und je \SI{20}{\micro\liter} Probe aufgetragen.
Untersucht wurden 24 Klone, von denen fünf (10, 13, 22, 23 und 24) ein Plasmid mit der korrekten Größe tragen.} Untersucht wurden 24 Klone, von denen fünf (10, 13, 22, 23 und 24) ein Plasmid mit der korrekten Größe tragen.}
\label{abb:kolonie_pcr} \label{abb:kolonie_pcr}
\end{figure} \end{figure}
@ -58,7 +55,7 @@ aufgeführt.
% %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/pETEV-16b-ppdk.pdf} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/pETEV-16b-ppdk.pdf}
% pETEV-16b-ppdk.pdf: 611x480 pixel, 72dpi, 21.55x16.93 cm, bb=0 0 611 480 % pETEV-16b-ppdk.pdf: 611x480 pixel, 72dpi, 21.55x16.93 cm, bb=0 0 611 480
\caption[Plasmidkarte von pETEV-16b-ppdk]{Plasmidkarte von pETEV-16b-ppdk. Der für die \acs{PPDK} kodierende Bereich liegt zwischen Position 5392 und 8022. \caption[Plasmidkarte von pETEV-16b-ppdk]{Plasmidkarte von pETEV-16b-ppdk. Der für die \acs{PPDK} kodierende Bereich liegt zwischen Position 5392 und 8022.
\textit{Upstream} befinden sich die kodierenden Sequenzen für die \acs{TEV}-Schnittstelle und den Hexa-Histidin-Tag. Die Plasmidkarte wurde mit \textit{Upstream} befinden sich die kodierenden Sequenzen für die \acs{TEV}-Schnittstelle und den Hexa-Histidin-Tag. Die Plasmidkarte wurde mit
@ -66,6 +63,7 @@ aufgeführt.
\label{abb:plasmidkarte} \label{abb:plasmidkarte}
\end{figure} \end{figure}
\clearpage
\section{Expressionsstudien} \section{Expressionsstudien}
\label{sec:Expressionsstudien} \label{sec:Expressionsstudien}
Die Expressionsstudien (vgl. \ref{sec:expression_ecoli_studien}) zeigten eine deutliche Überexpression der \acs{PPDK} in \acs{E. coli} BL21 (DE3) bei einer Temperatur von \SI{30}{\celsius} und Die Expressionsstudien (vgl. \ref{sec:expression_ecoli_studien}) zeigten eine deutliche Überexpression der \acs{PPDK} in \acs{E. coli} BL21 (DE3) bei einer Temperatur von \SI{30}{\celsius} und
@ -84,9 +82,9 @@ gleichzeitig geringerer IPTG-Konzentration. Eine Expression über Nacht führte
\label{abb:expressionsstudie} \label{abb:expressionsstudie}
\end{figure} \end{figure}
% %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[H]
\centering \centering
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Expressionsstudie_19042012_klein.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Expressionsstudie_19042012_klein.png}
% Expressionsstudie_19042012_klein.png: 2480x2894 pixel, 241dpi, 26.13x30.49 cm, bb=0 0 741 864 % Expressionsstudie_19042012_klein.png: 2480x2894 pixel, 241dpi, 26.13x30.49 cm, bb=0 0 741 864
@ -96,7 +94,7 @@ gleichzeitig geringerer IPTG-Konzentration. Eine Expression über Nacht führte
% %
~ ~
% %
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Expressionsstudie_19042012_klein_blot.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Expressionsstudie_19042012_klein_blot.png}
% Expressionsstudie_19042012_klein_blot.png: 2480x2894 pixel, 241dpi, 26.13x30.49 cm, bb=0 0 741 864 % Expressionsstudie_19042012_klein_blot.png: 2480x2894 pixel, 241dpi, 26.13x30.49 cm, bb=0 0 741 864
@ -108,6 +106,7 @@ gleichzeitig geringerer IPTG-Konzentration. Eine Expression über Nacht führte
Expressionsergebnis in BL21 (DE3) bzw. BL21 Gold (DE3). Die Induktion erfolgte mit \SI{0,1}{\milli\Molar} bzw. \SI{1}{\milli\Molar} IPTG.} Expressionsergebnis in BL21 (DE3) bzw. BL21 Gold (DE3). Die Induktion erfolgte mit \SI{0,1}{\milli\Molar} bzw. \SI{1}{\milli\Molar} IPTG.}
\label{abb:expressionsstudie_klein} \label{abb:expressionsstudie_klein}
\end{figure} \end{figure}
\clearpage
\section{Differentielle Zentrifugation} \section{Differentielle Zentrifugation}
\label{sec:ergebnisse_dz} \label{sec:ergebnisse_dz}
@ -117,9 +116,9 @@ und einer differentiellen Zentrifugation unterzogen (vgl. \ref{sec:differentiell
(Abbildung \ref{abb:dz}). Hierbei zeigte sich, dass der überwiegende Anteil der \acs{PPDK} in den Überstandsfraktionen lokalisiert und somit löslich ist. (Abbildung \ref{abb:dz}). Hierbei zeigte sich, dass der überwiegende Anteil der \acs{PPDK} in den Überstandsfraktionen lokalisiert und somit löslich ist.
Nur ein geringer Anteil befindet sich in den Pellets nach der Zentrifugation. Nur ein geringer Anteil befindet sich in den Pellets nach der Zentrifugation.
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[H]
\centering \centering
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/03052012_4h_2min.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/03052012_4h_2min.png}
% 03052012_4h_2min.png: 2480x2254 pixel, 300dpi, 21.00x19.08 cm, bb=0 0 595 541 % 03052012_4h_2min.png: 2480x2254 pixel, 300dpi, 21.00x19.08 cm, bb=0 0 595 541
@ -129,7 +128,7 @@ Nur ein geringer Anteil befindet sich in den Pellets nach der Zentrifugation.
% %
~ ~
% %
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/03052012_üN_2min.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/03052012_üN_2min.png}
% 03052012_üN_2min.png: 2480x2141 pixel, 300dpi, 21.00x18.13 cm, bb=0 0 595 514 % 03052012_üN_2min.png: 2480x2141 pixel, 300dpi, 21.00x18.13 cm, bb=0 0 595 514
@ -141,27 +140,24 @@ Nur ein geringer Anteil befindet sich in den Pellets nach der Zentrifugation.
Zentrifugationsschritte (jeweils \SI{10}{\micro\liter}).} Zentrifugationsschritte (jeweils \SI{10}{\micro\liter}).}
\label{abb:dz} \label{abb:dz}
\end{figure} \end{figure}
\clearpage
\section{Native Reinigung der \acs{PPDK}} \section{Native Reinigung der \acs{PPDK}}
\label{sec:ergebnisse_reinigung} \label{sec:ergebnisse_reinigung}
Die Reinigung der \acs{PPDK} erfolgte wie in \ref{sec:affinitaetschromatographie} beschrieben. Im Verlauf der Reinigung konnten vier Proteinfraktionen bei Elution Die Reinigung der \acs{PPDK} erfolgte wie in \ref{sec:affinitaetschromatographie} beschrieben. Im Verlauf der Reinigung konnten vier Proteinfraktionen bei Elution
mit \SIlist{50;150;200;250}{\milli\Molar} Imidazol identifiziert werden (vgl. Abbildung \ref{abb:chromatogramm_aff}). In einer nachfolgend durchgeführten mit \SIlist{50;150;200;250}{\milli\Molar} Imidazol identifiziert werden (vgl. Abbildung \ref{abb:chromatogramm_aff}). In einer nachfolgend durchgeführten
\acs{SDS}-\acs{PAGE} mit Westernblot zeigte sich, dass drei Fraktionen (\SIlist{150;200;250}{\milli\Molar}) \acs{PPDK} in hoher Reinheit enthielten. \acs{SDS}-\acs{PAGE} mit Westernblot zeigte sich, dass drei Fraktionen (\SIlist{150;200;250}{\milli\Molar}) \acs{PPDK} in hoher Reinheit enthielten (Abbildung \ref{abb:reinigung_sds}).
% %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[H]
\centering \centering
\includegraphics[width=0.9\textwidth,keepaspectratio=true]{img/ergebnisse/aekta/20062012.eps} \includegraphics[width=0.9\textwidth,keepaspectratio=true]{img/ergebnisse/aekta/20062012.eps}
\caption[Chromatogramm der \acs{PPDK}-Reinigung mittels \acs{IMAC}]{Chromatogramm der \acs{PPDK}-Reinigung mittels \acs{IMAC}. Dargestellt sind die Absorption bei \caption[Chromatogramm der \acs{PPDK}-Reinigung mittels \acs{IMAC}]{Chromatogramm der \acs{PPDK}-Reinigung mittels \acs{IMAC}. Dargestellt sind die Absorption bei
\SI{280}{\nano\meter} (blau) und die Imidazolkonzentration (rot). Die gesammelten \acs{PPDK}-Fraktionen sind durch Pfeile markiert.} \SI{280}{\nano\meter} (schwarz) und die Imidazolkonzentration (rot). Die gesammelten \acs{PPDK}-Fraktionen sind durch Pfeile markiert.}
\label{abb:chromatogramm_aff} \label{abb:chromatogramm_aff}
\end{figure} \end{figure}
% %
Die gesammelte PPDK-Fraktionen bei Elution mit \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol ließ sich bis auf \SI{37,54(134)}{\milli\gram\per\milli\liter} konzentrieren. \begin{table}[H]
In der Expression konnten aus \SI{2}{\liter} Kultur \SI{20}{\gram} Zellen geerntet werden. Da im Zuge der Reinigung \SI{4}{\gram} Zellen aufgeschlossen wurden, ergibt sich eine Ausbeute von etwa
\SI{47}{\milli\gram\per\liter}~Kultur (vgl. Tabelle \ref{tab:ausbeute}).
%
\begin{table}[htb]
\centering \centering
\caption[\acs{PPDK}-Konzentration und Ausbeute nach Reinigung]{\acs{PPDK}-Konzentration und Ausbeute nach Reinigung. Die Konzentrationen beziehen sich auf den erreichten \caption[\acs{PPDK}-Konzentration und Ausbeute nach Reinigung]{\acs{PPDK}-Konzentration und Ausbeute nach Reinigung. Die Konzentrationen beziehen sich auf den erreichten
Wert nach Einengen der fraglichen Fraktionen auf ein Volumen von \SI{500}{\micro\liter}.} Wert nach Einengen der fraglichen Fraktionen auf ein Volumen von \SI{500}{\micro\liter}.}
@ -177,9 +173,13 @@ Wert nach Einengen der fraglichen Fraktionen auf ein Volumen von \SI{500}{\micro
\end{tabular} \end{tabular}
\end{table} \end{table}
% %
\begin{figure}[htb] Die gesammelte PPDK-Fraktionen bei Elution mit \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol ließ sich bis auf \SI[seperr]{37,54(134)}{\milli\gram\per\milli\liter} konzentrieren.
In der Expression konnten aus \SI{2}{\liter} Kultur \SI{20}{\gram} Zellen geerntet werden. Da im Zuge der Reinigung \SI{4}{\gram} Zellen aufgeschlossen wurden, ergibt sich eine Ausbeute von etwa
\SI{47}{\milli\gram\per\liter}~Kultur (vgl. Tabelle \ref{tab:ausbeute}).
\begin{figure}[H]
\centering \centering
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Reinigung_02072012.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Reinigung_02072012.png}
% Reinigung_02072012.png: 2480x2338 pixel, 300dpi, 21.00x19.80 cm, bb=0 0 595 561 % Reinigung_02072012.png: 2480x2338 pixel, 300dpi, 21.00x19.80 cm, bb=0 0 595 561
@ -189,7 +189,7 @@ Wert nach Einengen der fraglichen Fraktionen auf ein Volumen von \SI{500}{\micro
% %
~ ~
% %
\begin{subfigure}[b]{0.4\textwidth} \begin{subfigure}[b]{0.48\textwidth}
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Reinigung_02072012_blot.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/sds_gele/Reinigung_02072012_blot.png}
% Reinigung_02072012.png: 2480x2338 pixel, 300dpi, 21.00x19.80 cm, bb=0 0 595 561 % Reinigung_02072012.png: 2480x2338 pixel, 300dpi, 21.00x19.80 cm, bb=0 0 595 561
@ -198,44 +198,43 @@ Wert nach Einengen der fraglichen Fraktionen auf ein Volumen von \SI{500}{\micro
\end{subfigure} \end{subfigure}
\caption[\acs{SDS}-\acs{PAGE} und Westernblot der nativen Reinigung]{\acs{SDS}-\acs{PAGE} (a) und Westernblot (b) der nativen Reinigung. Aufgetragen wurden \SI{3}{\micro\liter} Marker (M), \SI{1}{\micro\liter} \caption[\acs{SDS}-\acs{PAGE} und Westernblot der nativen Reinigung]{\acs{SDS}-\acs{PAGE} (a) und Westernblot (b) der nativen Reinigung. Aufgetragen wurden \SI{3}{\micro\liter} Marker (M), \SI{1}{\micro\liter}
der Proben des Zelllysates (A), sowie der Zentrifugationen bei \SI{10000}{\xg} (10kÜ) bzw \SI{100000}{\xg} und \SI{10}{\micro\liter} des Durchflusses (D) und nachfolgenden Elutionsfraktionen. der Proben des Zelllysates (A), sowie der Zentrifugationen bei \SI{10000}{\xg} (10kÜ) bzw \SI{100000}{\xg} und \SI{10}{\micro\liter} des Durchflusses (D) und nachfolgenden Elutionsfraktionen.
Die \acs{PPDK}-Banden sind rot hervorgehoben (MW: \SI{98}{\kilo\dalton})} Die \acs{PPDK}-Banden sind rot hervorgehoben (MW: \SI{98}{\kilo\dalton}). Beim Westernblot wurden Anti"=His"=HRP"=Antikörper in einer Verdünnung von 1:10000 verwendet.}
\label{abb:reinigung_sds} \label{abb:reinigung_sds}
\end{figure} \end{figure}
% %
\begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.87\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/aekta/11072012.eps}
% 11072012.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=5 4 461 375
\caption[Chromatogramm der Größenausschlusschromatographie]{Chromatogramm der Größenausschlusschromatographie. Die Kurvenverläufe wurden auf die jeweilige Konzentration normalisiert. Fraktion 3 zeigt ein monodisperses Profil,
während die \acs{PPDK} in den Fraktionen 1 und 2 in verschiedenen Oligomerisierungszuständen vorliegt. Vertikale Linien markieren die Position der \textit{Peaks}. Es wurde eine Superdex 200 5/150 GL"=Säule mit einem Volumen von \SI{3}{\milli\liter} eingesetzt.}
\label{abb:chromatogramm_gefi}
\end{figure}
%
Zur Bestimmung der Dispersität der gereinigten \acs{PPDK} wurden Proben aller drei Fraktionen mittels einer Größenausschlusschromatographie (vgl. \ref{sec:groessenausschluss}) analysiert. Zur Bestimmung der Dispersität der gereinigten \acs{PPDK} wurden Proben aller drei Fraktionen mittels einer Größenausschlusschromatographie (vgl. \ref{sec:groessenausschluss}) analysiert.
Hierbei zeigte sich, dass lediglich die mit \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol eluierte Fraktion monodispers ist, während die mit \SIlist{150;200}{\milli\Molar} eluierten Hierbei zeigte sich, dass lediglich die mit \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol eluierte Fraktion monodispers ist, während die mit \SIlist{150;200}{\milli\Molar} eluierten
\acs{PPDK}-Fraktionen einen diversen Oligomerisierungsgrad aufwiesen (vgl. Abbildung \ref{abb:chromatogramm_gefi}). \acs{PPDK}-Fraktionen in multiplen Oligomerisierungsgraden vorlagen (vgl. Abbildung \ref{abb:chromatogramm_gefi}). Da einige der eingesetzten Eichproteine im verwendeten Puffer nicht stabil waren, konnte eine zuverlässige Größenzuordnung nicht vorgenommen werden. Somit können lediglich die \acs{PPDK}-Eluate untereinander verglichen werden. Deutlich zu erkennen sind aber insgesamt drei distinkte \textit{Peaks} bei einem Elutionsvolumen von \SIlist{1,28;1,68;1,97}{\milli\liter}. Das Ausschlussvolumen der Säule beträgt \SI{1,2}{\milli\liter}.
\begin{figure}[htb]
\centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/aekta/11072012.eps}
% 11072012.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=5 4 461 375
\caption[Chromatogramm der Größenausschlusschromatographie]{Chromatogramm der Größenausschlusschromatographie. Die Kurvenverläufe wurden auf die jeweilige Konzentration normalisiert. Fraktion 3 zeigt ein monodisperses Profil,
während die \acs{PPDK} in den Fraktionen 1 und 2 in verschiedenen Oligomerisierungszuständen vorliegt. Vertikale Linien markieren die Position der \textit{Peaks}.}
\label{abb:chromatogramm_gefi}
\end{figure}
\clearpage
\section{\acs{CD}-Spektroskopie} \section{\acs{CD}-Spektroskopie}
\label{sec:ergebnisse_cd} \label{sec:ergebnisse_cd}
Das \acs{CD}-Spektrum wurde wie in \ref{sec:cd_spektroskopie} beschrieben aufgenommen. Abbildung \ref{abb:cd_spektrum} zeigt das Spektrum nach Abzug des Pufferspektrums. Deutlich zu erkennen ist Das \acs{CD}-Spektrum wurde wie in \ref{sec:cd_spektroskopie} beschrieben aufgenommen. Abbildung \ref{abb:cd_spektrum} zeigt das Spektrum nach Pufferkorrektur. Deutlich zu erkennen ist
ein negativer Cotton-Effekt im Bereich um \SI{210}{\nano\meter}, welcher auf \textalpha-helikale Strukturen hindeutet. ein negativer Cotton-Effekt im Bereich um \SI{210}{\nano\meter}, welcher auf \textalpha-helikale Strukturen hindeutet.
Anhand des experimentellen Spektrums wurde eine Sekundärstrukturanalyse mit den Programmen SELCON3 \citep{Sreerama1993}, CONTINLL \citep{Provencher1981}, CDSSTR \citep{Johnson1999} und K2D3 \citep{Louis-Jeune2011} durchgeführt. Anhand des experimentellen Spektrums wurde eine Sekundärstrukturanalyse mit den Programmen SELCON3 \citep{Sreerama1993}, CONTINLL \citep{Provencher1981}, CDSSTR \citep{Johnson1999} und K2D3 \citep{Louis-Jeune2011} durchgeführt.
Die daraus resultierenden, vorhergesagten Spektren sind ebenfalls in Abbildung \ref{abb:cd_spektrum} dargestellt. Alle verwendeten Algorithmen sagen das Spektrum qualitativ %
korrekt vorher, die geringsten Abweichungen vom experimentellen Spektrum ergeben sich für CONTINLL und CDSSTR. Für die \acs{PPDK} werden in allen Fällen hohe \textalpha"=helikale \begin{figure}[H]
Strukturanteile vorhergesagt, im Fall von CONTINLL jedoch nur ein sehr geringer Anteil an \textbeta"=Strands (vgl. Tabelle \ref{tab:cd}). Die \textit{ab initio} Vorhersage mit SOPMA,
sowie die Ergebnisse von K2D3 und CDSSTR sind weitestgehend deckungsgleich mit den Strukturanteilen der PPDK aus \textit{Zea mays} (Tabelle \ref{tab:cd}).
\begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/cd/cd.eps} \includegraphics[width=0.9\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/cd/cd.eps}
% cd.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=2 4 468 375 % cd.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=2 4 468 375
\caption[\acs{CD}-Spektrum von gereinigter PPDK]{\acs{CD}-Spektrum von gereinigter PPDK. Die \acs{PPDK} lag in einer Konzentration von \SI{0,1}{\milli\gram\per\milli\liter} in \SI{50}{\milli\Molar} Kaliumphosphat"=Puffer mit \caption[\acs{CD}-Spektrum von gereinigter PPDK]{\acs{CD}-Spektrum von gereinigter PPDK. Die \acs{PPDK} lag in einer Konzentration von \SI{0,1}{\milli\gram\per\milli\liter} in \SI{50}{\milli\Molar} Kaliumphosphat"=Puffer mit
\SI{10}{\milli\Molar} Magnesiumsulfat vor. Es wurden 15 Spektren mit einer Auflösung von \SI{1}{\nano\meter} akkumuliert. Im Bereich um \SI{210}{\nano\meter} zeigt sich ein negativer \SI{10}{\milli\Molar} Magnesiumsulfat vor. Es wurden 15 Spektren mit einer Auflösung von \SI{1}{\nano\meter} akkumuliert. Im Bereich um \SI{210}{\nano\meter} zeigt sich ein negativer
Cotton-Effekt, welcher charakteristisch für \textalpha-helikale Strukturanteile ist. Farbig dargestellt sind die mit unterschiedlichen Programmen vorhergesagten Spektren.} Cotton-Effekt, welcher charakteristisch für \textalpha-helikale Strukturanteile ist. Farbig dargestellt sind die mit unterschiedlichen Programmen vorhergesagten Spektren.}
\label{abb:cd_spektrum} \label{abb:cd_spektrum}
\end{figure} \end{figure}
%
\begin{table}[htb] \clearpage
Die daraus resultierenden, vorhergesagten Spektren sind ebenfalls in Abbildung \ref{abb:cd_spektrum} dargestellt. Alle verwendeten Algorithmen sagen das Spektrum qualitativ korrekt vorher, die geringsten Abweichungen vom experimentellen Spektrum ergeben sich für CONTINLL und CDSSTR, wobei ersteres allerdings die geringste Übereinstimmung mit den Sekundärstrukturanteilen aus der \textit{ab initio} Vorhersage und den Strukturdaten aus \textit{Zea mays} zeigt. Für die \acs{PPDK} werden in allen Fällen hohe \textalpha"=helikale Strukturanteile vorhergesagt, im Fall von CONTINLL jedoch nur ein sehr geringer Anteil an \textbeta"=Strands (vgl. Tabelle \ref{tab:cd}). Die \textit{ab initio} Vorhersage mit SOPMA, sowie die Ergebnisse von K2D3 und CDSSTR sind weitestgehend deckungsgleich mit den Strukturanteilen der PPDK aus \textit{Zea mays} (Tabelle \ref{tab:cd}).
%
\begin{table}[H]
\caption[Vorhersage der Sekundärstrukturanteile]{Vorhersage der Sekundärstrukturanteile. Aufgeführt sind die vorhergesagten Strukturelemente anhand des \acs{CD}-Spektrums. Zum Vergleich dienen die Ergebnisse der sequenzbasierten \textit{ab initio} Vorhersage (SOPMA), \caption[Vorhersage der Sekundärstrukturanteile]{Vorhersage der Sekundärstrukturanteile. Aufgeführt sind die vorhergesagten Strukturelemente anhand des \acs{CD}-Spektrums. Zum Vergleich dienen die Ergebnisse der sequenzbasierten \textit{ab initio} Vorhersage (SOPMA),
sowie die Sekundärstrukturanteile aus der Kristallstruktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} (PDB: 1VBG).} sowie die Sekundärstrukturanteile aus der Kristallstruktur der \acs{PPDK} aus \textit{Zea mays} (PDB: 1VBG).}
\label{tab:cd} \label{tab:cd}
@ -254,12 +253,38 @@ sowie die Ergebnisse von K2D3 und CDSSTR sind weitestgehend deckungsgleich mit d
\bottomrule \bottomrule
\end{tabular} \end{tabular}
\end{table} \end{table}
\clearpage
\section{Aktivitätsassay} \section{Aktivitätstest}
\label{sec:ergebnisse_aktivitaetsassay} \label{sec:ergebnisse_aktivitaetsassay}
Um die Aktivität der gereinigten PPDK zu quantifizieren, wurden zunächst die beiden Fraktionen mit der höchsten \acs{PPDK}-Konzentration -- Fraktion 2 und Um die Aktivität der gereinigten PPDK zu quantifizieren, wurden zunächst die beiden Fraktionen mit der höchsten \acs{PPDK}-Konzentration -- Fraktion~2 und Fraktion~3 (\SIlist{200;250}{\milli\Molar} Imidazol) -- untersucht (vgl. \ref{sec:aktivitaetsassay}). Hierbei zeigte sich im Vergleich zur Negativkontrolle,
Fraktion 3 (\SIlist{200;250}{\milli\Molar} Imidazol) -- untersucht (vgl. \ref{sec:aktivitaetsassay}). Hierbei zeigte sich im Vergleich zur Negativkontrolle, dass in beiden Fraktionen eine Aktivität zu verzeichnen ist (siehe Tabelle \ref{tab:aktivitaet}).
dass in beiden Fraktionen eine Aktivität zu verzeichnen ist (siehe Abbildung \ref{abb:aktivitaet}). Da hinsichtlich zukünftiger Kristallisationsexperimente \begin{table}[H]
\centering
\caption[Aktivität der gereinigten PPDK-Fraktionen]{Aktivität der gereinigten PPDK-Fraktionen 2 und 3. Die Absorption bei \SI{340}{\nano\meter} wurde über einen Zeitraum von \SI{80}{\second} in Dreifachbestimmung aufgenommen. Anschließend wurde eine Tangente an die Messpunkte gelegt um die Reaktionsgeschwindigkeit zu bestimmen. Der Vergleich der Negativkontrolle mit den beiden vermessenen Fraktionen zeigt eine deutliche Aktivität.}
\label{tab:aktivitaet}
\begin{tabular}{cS[seperr,table-format = 1.4(2)]S[seperr,table-format = 1.2(2)]}
\toprule
\textbf{Fraktion} & \textbf{Aktivität [\si{\micro\mole\per\minute}]} &\textbf{spez. Aktivität [\si{\Unit\per\milli\gram}]}\\
\midrule
Negativkontrolle & 0,0005(1) & \\
2 (\SI{200}{\milli\Molar} Imidazol) & 0,065(24) & 0,31(12) \\
3 (\SI{250}{\milli\Molar} Imidazol) & 0,037(6) & 0,99(9) \\
\bottomrule
\end{tabular}
\end{table}
% \begin{figure}[H]
% \centering
% \includegraphics[width=0.7\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/kinetik/aktivitaet.eps}
% % aktivitaet.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=6 4 466 375
% \caption[Aktivität der gereinigten PPDK]{Aktivität der gereinigten PPDK. Die Absorption bei \SI{340}{\nano\meter} wurde über einen Zeitraum von \SI{80}{\second}
% aufgenommen und auf die jeweilige PPDK-Konzentration, sowie das absolute Absorptionsmaximum normiert. Die Kontrolle enthielt anstelle der PPDK ein identisches
% Volumen Puffer. Die beiden PPDK-Fraktionen weisen eine deutliche Absorptionsabnahme auf, während die Absorption der Kontrolle nahezu unverändert bleibt.}
% \label{abb:aktivitaet}
% \end{figure}
Da hinsichtlich zukünftiger Kristallisationsexperimente
in erster Linie die monodispers vorliegende Fraktion 3 von Interesse ist, wurde von dieser Fraktion eine vollständige Reaktionskinetik aufgenommen. Hierbei ergaben in erster Linie die monodispers vorliegende Fraktion 3 von Interesse ist, wurde von dieser Fraktion eine vollständige Reaktionskinetik aufgenommen. Hierbei ergaben
sich durch Anpassen einer Sättigungsfunktion durch nichtlineare Regression an die Michaelis"=Menten"=Gleichung \eqref{eq:mm} für \acs{ATP} und Pyruvat ein \ce{K_M} von sich durch Anpassen einer Sättigungsfunktion durch nichtlineare Regression an die Michaelis"=Menten"=Gleichung \eqref{eq:mm} für \acs{ATP} und Pyruvat ein \ce{K_M} von
\SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} bzw. \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar}, sowie ein \ce{V_{max}} von \SI[seperr]{0,095(5)}{\milli\Molar\per\minute} (ATP) \SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} bzw. \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar}, sowie ein \ce{V_{max}} von \SI[seperr]{0,095(5)}{\milli\Molar\per\minute} (ATP)
@ -269,7 +294,15 @@ sich durch Anpassen einer Sättigungsfunktion durch nichtlineare Regression an d
\label{eq:mm} \label{eq:mm}
v &= \frac{V_\text{max} \cdot [S]}{K_m + [S]} v &= \frac{V_\text{max} \cdot [S]}{K_m + [S]}
\end{align} \end{align}
%
\begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/kinetik/kinetik_combined.eps}
\caption[Reaktionskinetik der \acs{PPDK}]{Reaktionskinetik der \acs{PPDK} mit \acs{ATP} (A) und Pyruvat (B) als Substrat. Der inhibierende Effekt von \acs{ATP} auf die im gekoppelten Enzymassay eingesetzte \acs{MDH} ist in (A) ersichtlich. Die Ordinatenachse ist der besseren Übersichtlichkeit wegen logarithmisch skaliert.}
\label{abb:kinetik}
\end{figure}
%
\begin{samepage}
Die Wechselzahl \ce{k_{cat}} wurde anhand von Gleichung \eqref{eq:kcat} aus \ce{V_{max}} und der PPDK-Konzentration von \SI[seperr]{0,38(2)}{\milli\Molar} mit Die Wechselzahl \ce{k_{cat}} wurde anhand von Gleichung \eqref{eq:kcat} aus \ce{V_{max}} und der PPDK-Konzentration von \SI[seperr]{0,38(2)}{\milli\Molar} mit
\SI[seperr]{1,63(9)}{\per\second} bestimmt. Die spezifische Aktivität der \acs{PPDK} beträgt \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram} und konnte ebenfalls unter Berücksichtigung der \SI[seperr]{1,63(9)}{\per\second} bestimmt. Die spezifische Aktivität der \acs{PPDK} beträgt \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram} und konnte ebenfalls unter Berücksichtigung der
Proteinkonzentration mittels Gleichung \ref{eq:spez_akt} berechnet werden. Proteinkonzentration mittels Gleichung \ref{eq:spez_akt} berechnet werden.
@ -278,13 +311,13 @@ Proteinkonzentration mittels Gleichung \ref{eq:spez_akt} berechnet werden.
\label{eq:kcat} \label{eq:kcat}
k_\text{cat} &= \frac{V_\text{max}}{[E_0]} k_\text{cat} &= \frac{V_\text{max}}{[E_0]}
\end{align} \end{align}
\end{samepage}
Die katalytische Effizient {\ce{k_{cat}}/\ce{K_M}} beträgt \SI[seperr]{32,60(936)}{\milli\Molar\second} (ATP) bzw. Die katalytische Effizienz {\ce{k_{cat}}/\ce{K_M}} beträgt \SI[seperr]{32,60(936)}{\per\second\per\milli\Molar} (ATP) bzw.\\ \SI[seperr]{6,04(154)}{\per\second\per\milli\Molar} (Pyruvat). Eine Auflistung der kinetischen Parameter ist in Tabelle \ref{tab:kinetische_parameter} zu finden.
\SI[seperr]{6,04(154)}{\milli\Molar\second} (Pyruvat). Eine Auflistung der kinetischen Parameter ist in Tabelle \ref{tab:kinetische_parameter} zu finden.
% %
\begin{align} \begin{align}
\label{eq:spez_akt} \label{eq:spez_akt}
\text{spez. Aktivität \si{\Unit\per\milli\gram}} &= \frac{V_\text{max}~[\si{\micro\Molar\per\minute}] \cdot V(\text{Ansatz})~[\si{\liter}]}{m(\text{Protein})~[\si{\milli\gram}]} \text{spez. Aktivität [\si{\Unit\per\milli\gram}]} &= \frac{V_\text{max}~[\si{\micro\Molar\per\minute}] \cdot V(\text{Ansatz})~[\si{\liter}]}{m(\text{Protein})~[\si{\milli\gram}]}
\end{align} \end{align}
\begin{table}[htb] \begin{table}[htb]
@ -301,80 +334,51 @@ Die katalytische Effizient {\ce{k_{cat}}/\ce{K_M}} beträgt \SI[seperr]{32,60(93
\ce{K_m} (ATP) & 50(9) & \micro\Molar \\ \ce{K_m} (ATP) & 50(9) & \micro\Molar \\
\ce{K_m} (Pyruvat) & 270(44) & \micro\Molar \\ \ce{K_m} (Pyruvat) & 270(44) & \micro\Molar \\
\midrule \midrule
\ce{k_{cat}}/\ce{K_M} (ATP) & 32,60(936)& \milli\Molar\second \\ \ce{k_{cat}}/\ce{K_M} (ATP) & 32,60(936)& \per\second\per\milli\Molar \\
\ce{k_{cat}}/\ce{K_M} (Pyruvat) & 6,04(154) & \milli\Molar\second \\ \ce{k_{cat}}/\ce{K_M} (Pyruvat) & 6,04(154) & \per\second\per\milli\Molar \\
\midrule \midrule
spez. Aktivität & 0,99(9) & \Unit\per\milli\gram \\ spez. Aktivität & 0,99(9) & \Unit\per\milli\gram \\
\bottomrule \bottomrule
\end{tabular} \end{tabular}
\end{table} \end{table}
\begin{figure}[htb]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/kinetik/aktivitaet.eps}
% aktivitaet.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=6 4 466 375
\caption[Aktivität der gereinigten PPDK]{Aktivität der gereinigten PPDK. Die Absorption bei \SI{340}{\nano\meter} wurde über einen Zeitraum von \SI{80}{\second}
aufgenommen und auf die jeweilige PPDK-Konzentration, sowie das absolute Absorptionsmaximum normiert. Die Kontrolle enthielt anstelle der PPDK ein identisches
Volumen Puffer. Die beiden PPDK-Fraktionen weisen eine deutliche Absorptionsabnahme auf, während die Absorption der Kontrolle nahezu unverändert bleibt.}
\label{abb:aktivitaet}
\end{figure}
\begin{figure}[htb]
\centering
\begin{subfigure}[b]{0.45\textwidth}
\centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/kinetik/atp.eps}
% atp.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=2 4 467 375
\caption{}
\label{abb:kinetik_atp}
\end{subfigure}
%
~
%
\begin{subfigure}[b]{0.45\textwidth}
\centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/kinetik/pyruvat.eps}
% pyruvat.eps: 0x0 pixel, 300dpi, 0.00x0.00 cm, bb=2 3 467 375
\caption{}
\label{abb:kinetik_pyruvat}
\end{subfigure}
\caption[Reaktionskinetik der \acs{PPDK}]{Reaktionskinetik der \acs{PPDK} mit \acs{ATP} (a) und Pyruvat (b) als Substrat. Der inhibierende Effekt von \acs{ATP} auf
die im gekoppelten Enzymassay eingesetzte \acs{MDH} ist in (a) ersichtlich. Die Ordinatenachse ist der besseren Übersichtlichkeit wegen logarithmisch skaliert.}
\label{abb:kinetik}
\end{figure}
\clearpage \clearpage
\section{Homologiemodelle} \section{Homologiemodelle}
\label{sec:ergebnisse_homologemodell} \label{sec:ergebnisse_homologemodell}
Die erzeugten Homologiemodelle (vgl. \ref{sec:erstellung_homologiemodell}) der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} zeigen eine gute Übereinstimmung mit Die erzeugten Homologiemodelle (vgl. \ref{sec:erstellung_homologiemodell}) der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} zeigen eine gute Übereinstimmung mit den zu Grunde liegenden Templat-Strukturen: Es ergab sich ein \acs{RMSD} von \SI{0,708}{\angstrom} für das auf der Struktur aus \acs{C. symbiosum} und \SI{0,705}{\angstrom} für das auf der Struktur aus \textit{Zea mays} basierende Modell. Die Sequenzidentität zur zwischen \acs{F. trinervia} und \textit{Zea mays} beträgt \SI{79}{\percent}, zwischen \acs{F. trinervia} und \acs{C. symbiosum} \SI{55}{\percent}. Das jeweils beste Modell wurde anhand des zDOPE Wertes \citep{Shen2006,Pieper2011}, sowie der Ergebnisse der PROCHECK-Analyse ausgewählt. Der \ac{DOPE} Wert stellt ein statistisch ermitteltes Potential dar, welches die paarweisen atomaren Abstände innerhalb eines Modells im Vergleich zu einer definierten Menge bekannter Proteinstrukturen beurteilt.
den zu Grunde liegenden Templat-Strukturen: \SI{0,708}{\angstrom} für das auf der Struktur aus \acs{C. symbiosum} und \SI{0,705}{\angstrom} für das auf der Struktur aus
\textit{Zea mays} basierende Modell. Die Sequenzidentität zur zwischen \acs{F. trinervia} und \textit{Zea mays} beträgt \SI{79}{\percent}, zwischen \acs{F. trinervia} und In der normalisierten Variante (zDOPE) stehen Werte gleich oder kleiner als -1,0 für ein sehr exaktes Modell, bei dem sich mehr als \SI{80}{\percent} der \ce{C_α}"=Atome innerhalb eines Abstands von \SI{3,5}{\angstrom} zu ihrer korrekten Position befinden \citep{Lasker2012}. Der zDOPE für das auf \textit{Zea mays} basierende Modell beträgt -0,92803, für das auf \acs{C. symbiosum} basierende Modell -0,92815. Da das Templat Strukturen aufweisen kann, welche nicht in der verwendeten Vergleichsmenge bekannter Strukturen vorhanden ist, kann der zDOPE-Wert hierdurch fälschlich erhöht werden. Daher können die DOPE-Werte je Aminosäurerest für das Templat und das Homologiemodell verglichen werden. Eine vergleichende Darstellung der DOPE-Profile der im Rahmen dieser Arbeit generierten Modelle findet sich in Abbildung \ref{abb:dope}. Die Profile weisen einen qualitativ ähnlichen Verlauf auf, was für die Korrektheit der erstellen Modelle spricht. Allerdings zeigt sich in beiden Fällen ein zunehmender Versatz der Kurvenverläufe, was auf eine Verschiebung des Alignments in den entsprechenden Sequenzabschnitten hindeuten kann.
\acs{C. symbiosum} \SI{55}{\percent}. Das jeweils beste Modell wurde anhand des zDOPE Wertes, sowie der Ergebnisse der PROCHECK-Analyse ausgewählt. Im Ramachandran-Plot %
zeigt keines der beiden ausgewählten Modelle eine Kombination von ψ- und φ-Winkel, die nicht in einem der erlaubten Bereiche liegt (vgl. Abbildungen \ref{abb:ramachandran_Zm} \begin{figure}[H]
\centering
\includegraphics[width=0.7\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/homologiemodell/DOPE_combined.eps}
\caption[\acs{DOPE}-Profile der Homologiemodelle und ihrer Template]{\acs{DOPE}-Profile der von \textit{Zea mays} (A) bzw \acs{C. symbiosum} (B) abgeleiteten Homologiemodelle und ihrer Template je Position im Alignment. Der Verlauf ist in beiden Fällen für das Modell und das Templat ähnlich, was auf eine gute Qualität der Homologiemodelle schließen lässt. Allerdings zeigen sich Verschiebungen der Profile um einige Reste, was auf einen Versatz des Alignments hindeuten kann.}
\label{abb:dope}
\end{figure}
%
Im Ramachandran-Plot zeigt keines der beiden ausgewählten Modelle eine Kombination von ψ- und φ-Winkel, die nicht in einem der erlaubten Bereiche liegt (vgl. Abbildungen \ref{abb:ramachandran_Zm}
und \ref{abb:ramachandran_Cs}). und \ref{abb:ramachandran_Cs}).
Anhand der Modelle wurde eine Visualisierung des \textit{Domain-Swiveling} Mechanismus für die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} (Abbildung \ref{abb:overlay_homologiemodell}), sowie Anhand der Modelle wurde eine Visualisierung des \textit{Domain-Swiveling} Mechanismus für die \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} (Abbildung \ref{abb:overlay_homologiemodell}), sowie
der \acs{PEP}-Bindestelle (Abbildung \ref{abb:substratbindetasche}) erstellt. Es zeigt sich eine deutliche Torsion der zentralen Phospo-Histidindomäne und des katalytischen der \acs{PEP}-Bindestelle (Abbildung \ref{abb:substratbindetasche}) erstellt. Es zeigt sich eine deutliche Torsion der zentralen Phospo-Histidindomäne und des katalytischen His458.
His458. %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/homologiemodell/swiveling_domain2.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/homologiemodell/swiveling_domain3.png}
% swiveling_domain2.png: 2480x976 pixel, 119dpi, 53.13x20.91 cm, bb=0 0 1506 593 % swiveling_domain2.png: 2480x976 pixel, 119dpi, 53.13x20.91 cm, bb=0 0 1506 593
\caption[Homologiemodelle der \acs{PPDK}]{Homologiemodelle der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}. (A) zeigt die \acs{PEP} gebundene Konformation basierend auf der Struktur aus \caption[Homologiemodelle der \acs{PPDK}]{Homologiemodelle der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}. Es zeigt die \acs{PEP} gebundene Konformation basierend auf der Struktur aus
\textit{Zea mays}, (B) das auf \acs{C. symbiosum} basierende Modell. Beide Modelle stellen die jeweiligen Extremkonformationen des \textit{Swiveling-domain} Mechanismus dar. Das \textit{Zea mays}, sowie das auf \acs{C. symbiosum} basierende Modell (transparent, grau). Beide Modelle stellen die jeweiligen Extremkonformationen des \textit{Swiveling-domain} Mechanismus dar. Das
an der Übertragung der Phosphatgruppe beteiligte His458 ist als Stabmodell rot eingefärbt und durch einen schwarzen Pfeil markiert. Die einzelnen Domänen der \acs{PPDK} sind ebenfalls an der Übertragung der Phosphatgruppe beteiligte His458 ist als Stabmodell rot eingefärbt und durch einen Stern markiert. Die einzelnen Domänen der \acs{PPDK} sind farblich hervorgehoben: Nukleotidbindedomäne (grün), Pyruvat/PEP-Bindedomäne (blau), Phosphohistidin-Domäne (gelb), Linker-Peptide (magenta und rot).}
farblich hervorgehoben: Nukleotidbindedomäne (grün), Pyruvat/PEP-Bindedomäne (blau), Phosphohistidin-Domäne (gelb), Linker-Peptide (magenta und rot).}
\label{abb:overlay_homologiemodell} \label{abb:overlay_homologiemodell}
\end{figure} \end{figure}
In der Darstellung der modellierten Substratbindestelle sind die für die Koordination von \acs{PEP} wichtigen Reste Arg562, Arg619, Arg669, Glu748, Asp772 und In der Darstellung der modellierten Substratbindestelle sind die für die Koordination von \acs{PEP} wichtigen Reste Arg562, Arg619, Arg669, Glu748, Asp772 und
Asn771 sichtbar. Ebenfalls erkennbar ist das als Protonen-Donor fungierende Cys834. Die genannten Reste befinden sich in hoch konservierten Bereichen (siehe Abbildung \ref{abb:ma}). Asn771 sichtbar. Ebenfalls erkennbar ist das Cys834, welches als Protonendonor/"=akzeptor zusammen mit Ser767 an der Enolisierung des Pyruvats beteiligt ist \citep{Yankie1995}. Die genannten Reste befinden sich in hoch konservierten Bereichen (Abbildung \ref{abb:ma}).
% %
\begin{figure}[htb] \begin{figure}[htb]
\centering \centering
\includegraphics[width=0.8\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/homologiemodell/substratbindung.png} \includegraphics[width=\textwidth,keepaspectratio=true]{./img/ergebnisse/homologiemodell/substratbindung.png}
% substratbindung.png: 2480x1681 pixel, 90dpi, 70.00x47.45 cm, bb=0 0 1984 1345 % substratbindung.png: 2480x1681 pixel, 90dpi, 70.00x47.45 cm, bb=0 0 1984 1345
\caption[Substratbindetasche für \acs{PEP}]{Substratbindetasche für \acs{PEP}. Die Ansicht zeigt die Bindestelle für \acs{PEP} im \caption[Substratbindetasche für \acs{PEP}]{Substratbindetasche für \acs{PEP}. Die Ansicht zeigt die Bindestelle für \acs{PEP} im
Homologiemodell der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}. Seitenketten in räumlicher Nähe zum Substrat sind als Linienmodell dargestellt und benannt. Die Homologiemodell der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia}. Seitenketten in räumlicher Nähe zum Substrat sind als Linienmodell dargestellt und benannt. Die

98
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@ -61,7 +61,7 @@
Agar & & Becton Dickinson, Heidelberg\\ Agar & & Becton Dickinson, Heidelberg\\
Ampicillin-Natriumsalz & 69-52-3 & AppliChem, Darmstadt\\ Ampicillin-Natriumsalz & 69-52-3 & AppliChem, Darmstadt\\
Bromphenolblau & 62625-28-9 & Sigma-Aldrich, München\\ Bromphenolblau & 62625-28-9 & Sigma-Aldrich, München\\
\ac{CBB} & 6104-58-1 & \\ \ac{CBB} & 6104-58-1 & Serva, Heidelberg\\
Dikaliumhydrogenphosphat & 16788-57-1 & Grüssing, Filsum\\ Dikaliumhydrogenphosphat & 16788-57-1 & Grüssing, Filsum\\
\acf{DTT} & 3483-12-3 & Sigma-Aldrich, München\\ \acf{DTT} & 3483-12-3 & Sigma-Aldrich, München\\
\acf{EDTA} & 60-00-4 & AppliChem, Darmstadt\\ \acf{EDTA} & 60-00-4 & AppliChem, Darmstadt\\
@ -72,7 +72,7 @@
\acf{IPTG} & 367-93-1 & PEQLAB Biotechnologie, Erlangen\\ \acf{IPTG} & 367-93-1 & PEQLAB Biotechnologie, Erlangen\\
Kaliumdihydrogenphosphat & 7778-77-0 & Grüssing, Filsum\\ Kaliumdihydrogenphosphat & 7778-77-0 & Grüssing, Filsum\\
Magnesiumchlorid & 7791-18-6 & VWR, Darmstadt\\ Magnesiumchlorid & 7791-18-6 & VWR, Darmstadt\\
Magnesiumsulfat-Heptahydrat & 10034-99-8 & \\ Magnesiumsulfat-Heptahydrat & 10034-99-8 & Sigma-Aldrich, München\\
Natriumchlorid & 7647-14-5 & VWR, Damrstadt\\ Natriumchlorid & 7647-14-5 & VWR, Damrstadt\\
Natriumdodecylsulfat (SDS) & 151-21-3 & Serva, Heidelberg\\ Natriumdodecylsulfat (SDS) & 151-21-3 & Serva, Heidelberg\\
Natriumhydrogencarbonat & 144-55-8 & VWR, Darmstadt\\ Natriumhydrogencarbonat & 144-55-8 & VWR, Darmstadt\\
@ -324,7 +324,7 @@
\SI{10}{\milli\Molar} Magnesiumsulfat \SI{10}{\milli\Molar} Magnesiumsulfat
\end{description} \end{description}
\subsection{Puffer für den Aktivitätsassay} \subsection{Puffer für den Aktivitätstest}
\label{sec:puffer_aktivitaetsassay} \label{sec:puffer_aktivitaetsassay}
\begin{samepage} \begin{samepage}
\begin{description} \begin{description}
@ -349,7 +349,7 @@
\subsection{Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren} \subsection{Konzentrationsbestimmung von Nukleinsäuren}
\label{sec:konzentrationsbestimmung_nukleinsaeuren} \label{sec:konzentrationsbestimmung_nukleinsaeuren}
Nucleinsäuren besitzen aufgrund der aromatischen Basen ein Absorptionsmaximum Nukleinsäuren besitzen aufgrund der aromatischen Basen ein Absorptionsmaximum
bei einer Wellenlänge von \SI{260}{\nano\meter}. Die DNA-Konzentration kann daher spektrometrisch bei einer Wellenlänge von \SI{260}{\nano\meter}. Die DNA-Konzentration kann daher spektrometrisch
durch eine Absorptionsmessung bestimmt werden. Es gilt hierbei: durch eine Absorptionsmessung bestimmt werden. Es gilt hierbei:
\begin{align} \begin{align}
@ -406,7 +406,7 @@ nach Herstellerangaben.
\subsection{\acl{PCR}} \subsection{\acl{PCR}}
\label{sec:pcr} \label{sec:pcr}
Mit Hilfe der \ac{PCR} konnen Nukleinsäurefragmente gezielt Mit Hilfe der \ac{PCR} können Nukleinsäurefragmente gezielt
vervielfältigt werden. Die Spezifität der Reaktion ist hierbei durch die Auswahl der vervielfältigt werden. Die Spezifität der Reaktion ist hierbei durch die Auswahl der
eingesetzten Primer gegeben. eingesetzten Primer gegeben.
Eine PCR gliedert sich grundsätzlich in drei aufeinanderfolgende Phasen: Während Eine PCR gliedert sich grundsätzlich in drei aufeinanderfolgende Phasen: Während
@ -421,10 +421,10 @@ vervielfacht werden.
\subsubsection{Herstellung von Inserts für die \acs{SLIC}} \subsubsection{Herstellung von Inserts für die \acs{SLIC}}
\label{sec:inserts_slic} \label{sec:inserts_slic}
\begin{samepage}
Die Synthese von Inserts für eine \ac{SLIC} (vgl.~\ref{sec:slic}) wurde mittels einer \ac{PCR} nach untenstehendem Die Synthese von Inserts für eine \ac{SLIC} (vgl.~\ref{sec:slic}) wurde mittels einer \ac{PCR} nach untenstehendem
Ansatz durchgeführt. Als Primer kamen die in \ref{sec:synthetische_oligonukleotide} aufgeführten Oligonukleotide zum Einsatz. Diese Ansatz durchgeführt. Als Primer kamen die in \ref{sec:synthetische_oligonukleotide} aufgeführten Oligonukleotide zum Einsatz. Diese
wurden so gewählt, dass jeweils \SI{30}{\bp} zum Zielvektor und \SI{20}{\bp} zum Zielgen homolog sind. wurden so gewählt, dass jeweils \SI{30}{\bp} zum Zielvektor und \SI{20}{\bp} zum Zielgen homolog waren.
\begin{samepage}
\begin{description} \begin{description}
\item[\ac{PCR}-Ansatz] \hfill \\ \item[\ac{PCR}-Ansatz] \hfill \\
\SI{1}{\micro\liter} DNA (Templat) \\ \SI{1}{\micro\liter} DNA (Templat) \\
@ -436,11 +436,7 @@ wurden so gewählt, dass jeweils \SI{30}{\bp} zum Zielvektor und \SI{20}{\bp} zu
\SI{50}[ad~]{\micro\liter} \acs{ddH2O} \SI{50}[ad~]{\micro\liter} \acs{ddH2O}
\end{description} \end{description}
\end{samepage} \end{samepage}
Das verwendete Cyclerprogramm ist in Tabelle \ref{tab:slic_cycler} aufgeführt. Bei der Berechnung %
der Annealing-Temperatur wurde im Fall der ersten zehn Zyklen die Schmelztemperatur
des zum \acs{PPDK}-kodierenden Bereich homologen Primerabschnitts zu Grunde gelegt. In den letzten
zwanzig Zyklen die Schmelztemperatur des zum Zielvektor homologen Primerbereichs.
\begin{table}[hbt] \begin{table}[hbt]
\centering \centering
\caption[Cyclerprogramm \acs{SLIC}]{Cyclerprogramm für die Synthese von Inserts zur \acs{SLIC}} \caption[Cyclerprogramm \acs{SLIC}]{Cyclerprogramm für die Synthese von Inserts zur \acs{SLIC}}
@ -462,6 +458,11 @@ zwanzig Zyklen die Schmelztemperatur des zum Zielvektor homologen Primerbereichs
\end{tabular} \end{tabular}
\label{tab:slic_cycler} \label{tab:slic_cycler}
\end{table} \end{table}
%
Das verwendete Cyclerprogramm ist in Tabelle \ref{tab:slic_cycler} aufgeführt. Bei der Berechnung
der Annealing-Temperatur wurde im Fall der ersten zehn Zyklen die Schmelztemperatur
des zum \acs{PPDK}-kodierenden Bereich homologen Primerabschnitts zu Grunde gelegt. In den letzten
zwanzig Zyklen die Schmelztemperatur des zum Zielvektor homologen Primerbereichs.
\subsubsection{Kolonie-\acs{PCR}} \subsubsection{Kolonie-\acs{PCR}}
\label{sec:kolonie_pcr} \label{sec:kolonie_pcr}
@ -470,6 +471,7 @@ untersucht. Hierzu wurden je Kolonie \SI{5}{\micro\liter} \acs{ddH2O} in einem \
vorgelegt. Mit einem sterilen Zahnstocher wurde eine Kolonie gepickt, in das vorgelegte Wasser getaucht vorgelegt. Mit einem sterilen Zahnstocher wurde eine Kolonie gepickt, in das vorgelegte Wasser getaucht
und anschließend zum Animpfen eines \SI{5}{\milli\liter} Kulturröhrchens mit \acs{2YT}-Medium verwendet. und anschließend zum Animpfen eines \SI{5}{\milli\liter} Kulturröhrchens mit \acs{2YT}-Medium verwendet.
% %
\begin{samepage}
\begin{description} \begin{description}
\item[Kolonie-PCR-Ansatz] \hfill \\ \item[Kolonie-PCR-Ansatz] \hfill \\
\SI{1}{\micro\liter} T7-Pro-Primer (\SI{10}{\micro\Molar})\\ \SI{1}{\micro\liter} T7-Pro-Primer (\SI{10}{\micro\Molar})\\
@ -479,6 +481,7 @@ und anschließend zum Animpfen eines \SI{5}{\milli\liter} Kulturröhrchens mit \
\SI{0,25}{\micro\liter} dNTPs (\SI{10}{\milli\Molar})\\ \SI{0,25}{\micro\liter} dNTPs (\SI{10}{\milli\Molar})\\
\SI{25}[ad~]{\micro\liter} \acs{ddH2O} \SI{25}[ad~]{\micro\liter} \acs{ddH2O}
\end{description} \end{description}
\end{samepage}
% %
Die Kolonie-\acs{PCR} wurde dann gemäß des in Tabelle \ref{tab:kolonie_pcr_cycler} dargelegten Programms durchgeführt. Die Kolonie-\acs{PCR} wurde dann gemäß des in Tabelle \ref{tab:kolonie_pcr_cycler} dargelegten Programms durchgeführt.
@ -566,7 +569,7 @@ Die optimalen Bedingungen zur heterologen Expression der \acs{PPDK} in \acs{E. c
unterschiedliche Konzentrationen von \ac{IPTG} zur Induktion verwendet wurden. Es kamen hierbei die \acs{E. coli}"=Stämme BL21 (DE3) und BL21 Gold (DE3) unterschiedliche Konzentrationen von \ac{IPTG} zur Induktion verwendet wurden. Es kamen hierbei die \acs{E. coli}"=Stämme BL21 (DE3) und BL21 Gold (DE3)
zum Einsatz. zum Einsatz.
Von den Agarplatten (vgl.~\ref{sec:transformation}) wurden Vorkulturen in \SI{5}{\milli\liter} Volumen im Kulturröhrchen angesetzt. Die Vorkulturen wurden über Nacht bei Von den Agarplatten (vgl.~\ref{sec:transformation}) wurden Vorkulturen mit einem Volumen von \SI{5}{\milli\liter} im Kulturröhrchen angesetzt. Die Vorkulturen wurden über Nacht bei
\SI{37}{\celsius} und \SI{180}{\rpm} im Schütler inkubiert und am folgenden Tag zur Inokulation der Hauptkulturen eingesetzt. \SI{37}{\celsius} und \SI{180}{\rpm} im Schütler inkubiert und am folgenden Tag zur Inokulation der Hauptkulturen eingesetzt.
Hierfür wurden \SI{250}{\milli\liter}-Kolben mit Schikane und \SI{100}{\milli\liter} Kulturmedium mit \SI{1}{\milli\liter} der Vorkultur inokuliert Hierfür wurden \SI{250}{\milli\liter}-Kolben mit Schikane und \SI{100}{\milli\liter} Kulturmedium mit \SI{1}{\milli\liter} der Vorkultur inokuliert
@ -581,7 +584,7 @@ wurden die Zellen durch Zentrifugation bei \SI{7000}{\xg} für \SI{10}{\minute}
Die heterologe Expression der \acs{PPDK} in \acs{E. coli} erfolgte mit den in den Expressionsstudien als besonders geeignet explorierten Bedingungen. Die heterologe Expression der \acs{PPDK} in \acs{E. coli} erfolgte mit den in den Expressionsstudien als besonders geeignet explorierten Bedingungen.
Als Expressionsstamm kam \acs{E. coli} BL21 (DE3) zum Einsatz. Als Expressionsstamm kam \acs{E. coli} BL21 (DE3) zum Einsatz.
Von den Agarplatten wurden Vorkulturen in \SI{100}{\milli\liter} Volumen in unschikanierten \SI{250}{\milli\liter}-Kolben angesetzt. Die Von den Agarplatten wurden Vorkulturen mit einem Volumen von \SI{100}{\milli\liter} in unschikanierten \SI{250}{\milli\liter}-Kolben angesetzt. Die
Vorkulturen wurden über Nacht bei \SI{37}{\celsius} und \SI{180}{\rpm} im Schütler inkubiert und am folgenden Tag zur Inokulation der Vorkulturen wurden über Nacht bei \SI{37}{\celsius} und \SI{180}{\rpm} im Schütler inkubiert und am folgenden Tag zur Inokulation der
Hauptkulturen eingesetzt. Hauptkulturen eingesetzt.
@ -596,7 +599,7 @@ in flüssigem Stickstoff schockgefroren und für weitere Versuche bei \SI{-80}{\
\section{Präparative Methoden} \section{Präparative Methoden}
\label{sec:praeparative_methoden} \label{sec:praeparative_methoden}
Aufgrund der Kältelabilität der \acs{PPDK}, welche bei der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} besonder ausgeprägt ist \citep{Burnell1990}, wurden alle Aufgrund der Kältelabilität der \acs{PPDK} (vgl. \ref{sec:kaelte}), welche bei der \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} besonder ausgeprägt ist \citep{Burnell1990}, wurden alle
Schritte des Zellaufschlusses und der Reinigung -- wenn nicht abweichend angegeben -- bei Raumtemperatur durchgeführt. Schritte des Zellaufschlusses und der Reinigung -- wenn nicht abweichend angegeben -- bei Raumtemperatur durchgeführt.
\subsection{Zellaufschluss} \subsection{Zellaufschluss}
@ -609,25 +612,24 @@ bei einem Druck von \SI{1,35}{\kilo\bar} und einer Temperatur von \SI{15}{\celsi
\label{sec:affinitaetschromatographie} \label{sec:affinitaetschromatographie}
Proteine, die mit einem Poly-Histidin-Tag markiert sind, lassen sich über eine \acf{IMAC} aus Proteine, die mit einem Poly-Histidin-Tag markiert sind, lassen sich über eine \acf{IMAC} aus
einem Proteingemisch isolieren. Im Rahmen dieser Arbeit wurden HisTrap$^\text{\textregistered}$ HP-Säulen mit einem Volumen von \SI{5}{\milli\liter} einem Proteingemisch isolieren. Im Rahmen dieser Arbeit wurden HisTrap$^\text{\textregistered}$ HP-Säulen mit einem Volumen von \SI{5}{\milli\liter}
eingesetzt. Als Säulenmaterial dient quervernetzte Agarose an welche \acf{IDA} immobilisiert ist. \ce{Ni2+}-Ionen werden von \acs{IDA} dreifach koordinativ eingesetzt. Als Säulenmaterial dient quervernetzte Agarose an welche \acf{IDA} immobilisiert ist. \ce{Ni^{2+}}-Ionen werden von \acs{IDA} dreifach koordinativ
komplexiert, so dass drei Koordinationsstellen für die Interaktion Poly-Histidin-markierter Proteine mit den immobilisierten \ce{Ni2+}-Ionen zur komplexiert, so dass drei Koordinationsstellen für die Interaktion Poly-Histidin-markierter Proteine mit den immobilisierten \ce{Ni^{2+}}-Ionen zur
Verfügung stehen. Die Elution der spezifisch an das Säulenmaterial gebundenen Proteine erfolgt über die Zugabe von Imidazol, welches als Strukturanalogon zu Verfügung stehen. Die Elution der spezifisch an das Säulenmaterial gebundenen Proteine erfolgt über die Zugabe von Imidazol, welches als Strukturanalogon zu
Histidin in der Lage ist, dieses kompetitiv aus der Bindung mit \ce{Ni2+} zu verdrängen. Das nachfolgend beschriebene Reinigungsprotokoll wurde nach \citet{Nakanishi2003,Chastain1996} Histidin in der Lage ist, dieses kompetitiv aus der Bindung mit \ce{Ni^{2+}} zu verdrängen. Das nachfolgend beschriebene Reinigungsprotokoll wurde nach \citet{Nakanishi2003,Chastain1996}
adaptiert. adaptiert.
Die wie in \ref{sec:zellaufschluss} beschrieben aufgeschlossenen Zellen wurden zunächst bei \SI{10000}{\xg} und \SI{15}{\celsius} für \SI{30}{\minute} Die wie in \ref{sec:zellaufschluss} beschrieben aufgeschlossenen Zellen wurden zunächst bei \SI{10000}{\xg} und \SI{15}{\celsius} für \SI{30}{\minute}
zentrifugiert um Zelltrümmer und \textit{Inclusion-Bodies} zu entfernen. Der Überstand wurde anschließend für \SI{1}{\hour} bei \SI{100000}{\xg} und \SI{15}{\celsius} zentrifugiert um Zelltrümmer und \textit{Inclusion-Bodies} zu entfernen. Der Überstand wurde anschließend für \SI{1}{\hour} bei \SI{100000}{\xg} und \SI{15}{\celsius}
ulrazentrifugiert um lediglich lösliche Proteine im Überstand zu halten und Membranfragmente zu präzipitieren. ulrazentrifugiert um lediglich lösliche Proteine im Überstand zu halten und Membranfragmente zu präzipitieren.
Die mit \ce{Ni2+} beladene Säule wurde zunächst mit \SI{5}{\CV} \acs{ddH2O} und \SI{20}{\CV} Waschpuffer \emph{ohne} \acs{DTT} gewaschen, um schwach bindende Die mit \ce{Ni^{2+}} beladene Säule wurde zunächst mit \SI{5}{\CV} \acs{ddH2O} und \SI{20}{\CV} Waschpuffer \emph{ohne} \acs{DTT} gewaschen, um schwach bindende
\ce{Ni2+} von der Säule zu eluieren und die Bildung von amorphem Nickel bei der nachfolgenden Benutzung der Puffer mit reduzierend wirksamen \acs{DTT} \ce{Ni^{2+}} von der Säule zu eluieren und die Bildung von amorphem Nickel bei der nachfolgenden Benutzung der Puffer mit reduzierend wirksamen \acs{DTT}
zu minimieren. zu minimieren.
Die Säule wurde mit Waschpuffer äquilibriert und das Zelllysat mit einer Flussrate von \SI{1,5}{\milli\liter\per\minute} auf die Säule geladen. Im Anschluss Die Säule wurde mit Waschpuffer äquilibriert und das Zelllysat mit einer Flussrate von \SI{1,5}{\milli\liter\per\minute} auf die Säule geladen. Unspezifisch bindende Proteine wurden im Anschluss mit \SI{20}{\CV} Waschpuffer + \SI{50}{\milli\Molar} Imidazol von der Säule gelöst. Die Elution der \acs{PPDK} erfolgte dann mit je \SI{10}{\CV} Waschpuffer + \SI{150}{\milli\Molar}, \SI{200}{\milli\Molar} und \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol. Es wurden Fraktionen
Unspezifisch bindende Proteine wurde mit \SI{20}{\CV} Waschpuffer + \SI{50}{\milli\Molar} Imidazol von der Säule gelöst. Die Elution der \acs{PPDK} erfolgte dann mit je \SI{10}{\CV} Waschpuffer + \SI{150}{\milli\Molar}, \SI{200}{\milli\Molar} und \SI{250}{\milli\Molar} Imidazol. Es wurden Fraktionen
mit einem Volumen von \SI{5}{\milli\liter} gesammelt und ggf. vereinigt. Zur Detektion der Proteinfraktionen wurde die Absorption bei \SI{280}{\nano\meter} verfolgt. mit einem Volumen von \SI{5}{\milli\liter} gesammelt und ggf. vereinigt. Zur Detektion der Proteinfraktionen wurde die Absorption bei \SI{280}{\nano\meter} verfolgt.
Nach Abschluss der Reinigung wurde die Säule nach Herstellerangaben gereinigt und neu mit \ce{Ni2+} beladen. Nach Abschluss der Reinigung wurde die Säule nach Herstellerangaben gereinigt und neu mit \ce{Ni^{2+}} beladen.
\subsection{Konzentrierung von Proteinlösungen} \subsection{Konzentrierung von Proteinlösungen}
\label{sec:konzentrierung} \label{sec:konzentrierung}
@ -658,13 +660,9 @@ Langfristig wurden \acs{PPDK}-Lösungen nach Zugabe von \SI{20}{\percent}~(w/v)
\subsection{Differentielle Zentrifugation} \subsection{Differentielle Zentrifugation}
\label{sec:differentielle_zentrifugation} \label{sec:differentielle_zentrifugation}
Nach dem Zellaufschluss (vgl.~\ref{sec:zellaufschluss}) wurde eine Probe von \SI{10}{\micro\liter} aus dem Homogenisat als Kontrolle entnommen. Nach dem Zellaufschluss (vgl.~\ref{sec:zellaufschluss}) wurde eine Probe von \SI{10}{\micro\liter} aus dem Zelllysat als Kontrolle entnommen. Anschließend wurde das Zelllysat bei \SI{2000}{\xg} für \SI{15}{\minute} bei \SI{15}{\celsius} zentrifugiert. Das resultierende Pellet wurde im gleichen Volumen Aufschlusspuffer unter Zusatz von \SI{0,1}{\percent} (w/v) \acs{SDS} bei Raumtemperatur und unter Rühren rückgelöst.
Anschließend wurde das Homogenisat bei \SI{2000}{\xg} für \SI{15}{\minute} bei \SI{15}{\celsius} zentrifugiert. Das resultierende Pellet
wurde im gleichen Volumen Aufschlusspuffer unter Zusatz von \SI{0,1}{\percent} (w/v) \acs{SDS} bei Raumtemperatur und unter Rühren rückgelöst.
Es wurden jeweils vom Überstand, als auch vom resuspendierten Pellet weitere Proben von \SI{10}{\micro\liter} Volumen entnommen. Diese Sowohl vom Überstand, als auch vom resuspendierten Pellet wurden jeweils weitere Proben von \SI{10}{\micro\liter} Volumen entnommen. Diese wurden mit \SI{25}{\micro\liter} \acs{SDS}-Probenpuffer und \SI{65}{\micro\liter} \acs{ddH2O} versetzt. Alle weiteren Zentrifugationsschritte erfolgten hierzu analog und sind in Tabelle \ref{tab:differentielle_zentrifugation} aufgeführt.
wurden mit \SI{25}{\micro\liter} \acs{SDS}-Probenpuffer und \SI{65}{\micro\liter} \acs{ddH2O} versetzt. Alle weiteren Zentrifugationsschritte
erfolgten hierzu analog und sind in Tabelle \ref{tab:differentielle_zentrifugation} aufgeführt.
% %
\begin{table}[htb] \begin{table}[htb]
\centering \centering
@ -699,7 +697,7 @@ Detektion erfolgte durch Absorptionsmessung bei \SI{280}{\nano\meter}. Eluiert w
\subsection{SDS-\acl{PAGE}} \subsection{SDS-\acl{PAGE}}
\label{sec:sds_page} \label{sec:sds_page}
Die Proteinproben wurden auf Polyacrylamid-Gele aufgetragen und dort nach ihrer Masse aufgetrennt Die Proteinproben wurden auf Polyacrylamid-Gele aufgetragen und dort nach ihrer Masse aufgetrennt
\citep{Laemmli1970}. Durch die Zugabe von \ac{SDS} werden die Proteine denaturiert und mit einr negativen \citep{Laemmli1970}. Durch die Zugabe von \ac{SDS} werden die Proteine denaturiert und mit einer negativen
Ladung maskiert, wodurch sie ein einheitliches Ladungs-Masse-Verhältnis aufweisen. Somit ist die Wanderungsgeschwindigkeit Ladung maskiert, wodurch sie ein einheitliches Ladungs-Masse-Verhältnis aufweisen. Somit ist die Wanderungsgeschwindigkeit
im elektrischen Feld allein von der Proteinmasse abhängig. Vor dem Auftragen auf das Geld wurden alle Proben mit im elektrischen Feld allein von der Proteinmasse abhängig. Vor dem Auftragen auf das Geld wurden alle Proben mit
4\texttimes-Probenpuffer versetzt. Expressionsproben wurden darüber hinaus für \SI{10}{\minute} auf \SI{95}{\celsius} erhitzt. 4\texttimes-Probenpuffer versetzt. Expressionsproben wurden darüber hinaus für \SI{10}{\minute} auf \SI{95}{\celsius} erhitzt.
@ -743,7 +741,7 @@ Pipettierschema für drei kleine Gele (\SI{9}{\centi\meter}~\texttimes~\SI{10}{\
% %
Um die Größenzuordnung der Proteinbanden zu gewährleisten, wurden die in \ref{sec:standards_proteine_nukleinsaeuren} genannten Um die Größenzuordnung der Proteinbanden zu gewährleisten, wurden die in \ref{sec:standards_proteine_nukleinsaeuren} genannten
Standards eingesetzt. Bei kleinen Gelen wurde nach dem Beladen für \SI{1}{\hour} eine Stromstärke von \SI{35}{\milli\ampere} je Gel angelegt. Standards eingesetzt. Bei kleinen Gelen wurde nach dem Beladen für \SI{1}{\hour} eine Stromstärke von \SI{35}{\milli\ampere} je Gel angelegt.
Größe Gele liefen über Nacht bei \SI{50}{\milli\ampere}. Große Gele liefen über Nacht bei \SI{50}{\milli\ampere}.
\subsection{Kolloidale Coomassie-Färbung} \subsection{Kolloidale Coomassie-Färbung}
\label{sec:faerbung_coomassie} \label{sec:faerbung_coomassie}
@ -760,27 +758,27 @@ Waschen mit \acs{ddH2O} erreicht werden.
Über eine Immunfärbung kann anschließend eine Visualisierung der Proteine auf der Membran erfolgen. Im Rahmen dieser Arbeit kam das Über eine Immunfärbung kann anschließend eine Visualisierung der Proteine auf der Membran erfolgen. Im Rahmen dieser Arbeit kam das
Semi-Dry-Blotverfahren, sowie eine Nitrozellulosemembran mit einer Porengröße von \SI{0,2}{\micro\meter} zum Einsatz. Semi-Dry-Blotverfahren, sowie eine Nitrozellulosemembran mit einer Porengröße von \SI{0,2}{\micro\meter} zum Einsatz.
Bei Gelen, welche für einen Westernblot vorgesehen waren, kam ein gefärbter Proteingrößenstandard zum Einsatz. Das Gel wurde für etwa Es wurde ein gefärbter Proteingrößenstandard bei Gelen verwendet, welche für einen Westernblot vorgesehen waren. Das Gel wurde für etwa
\SI{10}{\minute} in Transferpuffer inkubiert. Die benötigten Filterpapiere, sowie die Nitrozellulosemembran wurden ebenfalls kurz in \SI{10}{\minute} in Transferpuffer inkubiert. Die Nitrozellulosemembran und, sowie die Filterpapiere wurden ebemfalls
Transferpuffer getränkt. kurz mit Transferpuffer getränkt.
Auf die Anode der Blotapparatur wurden zunächst drei Lagen Filterpapier, gefolgt von der Blotmembran, dem Gel sowie drei weiteren Lagen Auf die Anode der Blotapparatur wurden zunächst drei Lagen Filterpapier, gefolgt von der Blotmembran, dem Gel sowie drei weiteren Lagen
Filterpapier gegeben. Anschließend wurde die Apparatur geschlossen und für \SI{2}{\hour} eine Stromstärke von Filterpapier gegeben. Anschließend wurde die Apparatur geschlossen und für \SI{2}{\hour} eine Stromstärke von
\SI{1}{\milli\ampere\per\square\centi\meter} angelegt. \SI{1}{\milli\ampere\per\square\centi\meter} angelegt.
Nach Abschluss des Blotvorgangs wurde die Membran entnommen und \SI{1}{\hour} in einer \SI{1}{\percent}igen Caseinlösung in \acs{TBS} auf einem Nach Abschluss des Blotvorgangs wurde die Membran entnommen und \SI{1}{\hour} in einer \SI{1}{\percent}igen Caseinlösung in \acs{TBS} auf einem
Rotationsschüttler inkubiert. Es schlossen sich zwei Waschschritte mit \acs{TBT} und einer mit \acs{TBS} zu jeweils \SI{10}{\minute} an. Rotationsschüttler inkubiert. Im Anschluss erfolgten zwei Waschschritte mit \acs{TBT} und einer mit \acs{TBS} zu jeweils \SI{10}{\minute}.
Die Membran wurde dann zusammen mit einer \SI{1}{\percent}igen Caseinlösung in TBS, welche den Anti-His-\acs{HRP}-Antikörper im Verhältnis 1:10000 Die Membran wurde dann zusammen mit einer \SI{1}{\percent}igen Caseinlösung in TBS, welche den Anti-His-\acs{HRP}-Antikörper im Verhältnis 1:10000
enthielt, in Folie eingeschweißt und über Nacht bei \SI{4}{\celsius} auf einem Taumelschüttler inkubiert. Am nächsten Tag erfolgten enthielt, in Folie eingeschweißt und über Nacht bei \SI{4}{\celsius} auf einem Taumelschüttler inkubiert. Am nächsten Tag erfolgten
zwei Waschschritte mit \acs{TBT} und einer mit \acs{TBS} zu jeweils \SI{10}{\minute}. Der gebundene Antikörper ließ sich über die gekoppelte wiederum zwei Waschschritte mit \acs{TBT} und einer mit \acs{TBS} zu jeweils \SI{10}{\minute}. Der gebundene Antikörper konnte dann über die gekoppelte
Meerrettich-Peroxidase (\acs{HRP}) mit Hilfe eines Chemilumineszenzreagenzes nachweisen. die \acs{HRP} oxidiert in Anwesenheit von Meerrettich-Peroxidase (\acs{HRP}) mit Hilfe eines Chemilumineszenzreagenzes nachweisen. Die \acs{HRP} oxidiert in Anwesenheit von
Wasserstoffperoxid das Substrat Luminol, wobei es zu einer Lichtemission kommt. Wasserstoffperoxid das Substrat Luminol, wobei es zu einer Lichtemission kommt.
Hierfür wurde die Membran in Folie eingeschlagen und mit dem Reagenz überschichtet. Für die Visualisierung wurde ein Lumineszenzdetektor Hierfür wurde die Membran in Folie eingeschlagen und mit dem Reagenz überschichtet. Für die Visualisierung wurde ein Lumineszenzdetektor (LAS 4000 mini, Fujifilm) eingesetzt.
(LAS 4000 mini, Fujifilm) eingesetzt. %
\clearpage
%
\subsection{Konzentrationsbestimmung von Proteinen} \subsection{Konzentrationsbestimmung von Proteinen}
\label{sec:konzentrationsbestimmung_proteine} \label{sec:konzentrationsbestimmung_proteine}
Die Konzentration von Proteinen wurde nach \citet{Bradford1976} bestimmt. Hierzu wurde in einer Mikrotiterplatte \SI{50}{\micro\liter} einer Die Konzentration von Proteinen wurde nach \citet{Bradford1976} bestimmt. Hierzu wurde in einer Mikrotiterplatte \SI{50}{\micro\liter} einer
@ -808,13 +806,13 @@ empfindlich auf Änderungen der Sekundärstruktur \citep{Greenfield2007}. Die Me
von \SI{0,1}{\milli\gram\per\milli\liter}. Von den Rohdaten wurde das Pufferspektrum abgezogen und unter Berücksichtigung von Konzentration und von \SI{0,1}{\milli\gram\per\milli\liter}. Von den Rohdaten wurde das Pufferspektrum abgezogen und unter Berücksichtigung von Konzentration und
Molekulargewicht in molaren \ac{CD} (\textDelta\textepsilon) umgerechnet. Molekulargewicht in molaren \ac{CD} (\textDelta\textepsilon) umgerechnet.
\subsection{Aktivitätsassay} \subsection{Aktivitätstest}
\label{sec:aktivitaetsassay} \label{sec:aktivitaetsassay}
Um die Aktivität der gereinigten \acs{PPDK} zu bestimmten, wurde ein Aktivitätsassay \citep{Salahas1990} durchgeführt. Hierbei wurde \ac{PEP}-Bildung Um die Aktivität der gereinigten \acs{PPDK} zu bestimmten, wurde ein Aktivitätstest \citep{Salahas1990} durchgeführt. Hierbei wurde die \ac{PEP}-Bildung
in einem gekoppelten Enzymassay über den \acs{NADH}"=Verbrauch verfolgt. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist in diesem Fall die Umsetzung in einem gekoppelten Enzymtest über den \acs{NADH}"=Verbrauch verfolgt. Der geschwindigkeitsbestimmende Schritt ist in diesem Fall die Umsetzung
von Pyruvat, anorganischem Phosphat und \acs{ATP} zu \acl{PEP}, \acs{AMP} und Pyrophosphat \eqref{eq:aktivitaet_1}. Nachfolgend wird \acl{PEP} durch von Pyruvat, anorganischem Phosphat und \acs{ATP} zu \acl{PEP}, \acs{AMP} und Pyrophosphat \eqref{eq:aktivitaet_1}. Nachfolgend wird \acl{PEP} durch
die \acl{PEPCase} über eine \textbeta-Carboxylierung mit Hydrogencarbonat zu Oxalacetat umgesetzt \eqref{eq:aktivitaet_2}. Letzteres wird durch eine die \acl{PEPCase} über eine \textbeta-Carboxylierung mit Hydrogencarbonat zu Oxalacetat umgesetzt \eqref{eq:aktivitaet_2}. Letzteres wird durch eine
NAD-abhängige Malatdehydrogenase zu Malat reduziert \eqref{eq:aktivitaet_3}. NAD-abhängige Malatdehydrogenase zu Malat reduziert \eqref{eq:aktivitaet_3}. Die Reaktionsabfolge entspricht somit einem Teil des Reaktionszyklus zur \ce{CO2}"=Fixierung in \ce{C_4}"=Pflanzen (vgl. \ref{sec:c4_ppdk}).
% %
\begin{align} \begin{align}
\cee{ \cee{
@ -828,11 +826,11 @@ NAD-abhängige Malatdehydrogenase zu Malat reduziert \eqref{eq:aktivitaet_3}.
\end{align} \end{align}
% %
Der \acs{NADH}-Verbrauch kann photometrisch über die Abnahme der \acs{NADH}"=spezifischen Extinktion bei \SI{340}{\nano\meter} verfolgt werden. Da der Der \acs{NADH}-Verbrauch kann photometrisch über die Abnahme der \acs{NADH}"=spezifischen Extinktion bei \SI{340}{\nano\meter} verfolgt werden. Da der
Verbrauch eines \acs{NADH}-Moleküls gleichbedeutend ist mit der Bildung eines \acl{PEP}-Moleküls durch die \acs{PPDK}, kann aus dem Verbrauch an Verbrauch eines \acs{NADH}"=Moleküls gleichbedeutend ist mit der Bildung eines \ac{PEP}-Moleküls durch die \acs{PPDK}, kann aus dem Verbrauch an
\acs{NADH} direkt auf die Bildungsrate von \acl{PEP} und somit auf die Aktivität der \acs{PPDK} geschlossen werden. \acs{NADH} direkt auf die Bildungsrate von \ac{PEP} und somit auf die Aktivität der \acs{PPDK} geschlossen werden.
Der Reaktionsansatz nach \citet{Salahas1990} (vgl.~\ref{sec:puffer_aktivitaetsassay}) wurde mit \SI{0,5}{\micro\liter} gereinigtem und entsalztem Der Reaktionsansatz nach \citet{Salahas1990} wurde mit \SI{0,5}{\micro\liter} gereinigtem und entsalztem
\acs{PPDK}-Konzentrat versetzt. Die \acs{PPDK}-Lösung wurde zuvor für \SI{30}{\minute} bei \SI{30}{\celsius} inkubiert, um eine möglichst vollständige \acs{PPDK}-Konzentrat versetzt (vgl.~\ref{sec:puffer_aktivitaetsassay}). Die \acs{PPDK}-Lösung wurde zuvor für \SI{30}{\minute} bei \SI{30}{\celsius} inkubiert, um eine möglichst vollständige
Aktivierung zu erreichen \citep{Ashton1990}. Die Reaktion wurde durch Zugabe von \SI{2,5}{\milli\liter} einer \SI{100}{\milli\Molar} \acs{ATP}-Lösung Aktivierung zu erreichen \citep{Ashton1990}. Die Reaktion wurde durch Zugabe von \SI{2,5}{\milli\liter} einer \SI{100}{\milli\Molar} \acs{ATP}-Lösung
(Endkonzentration: \SI{1,25}{\milli\Molar}) gestartet und die Extinktion bei \SI{340}{\nano\meter} über einen Zeitraum von \SI{3}{\minute} bei \SI{30}{\celsius} (Endkonzentration: \SI{1,25}{\milli\Molar}) gestartet und die Extinktion bei \SI{340}{\nano\meter} über einen Zeitraum von \SI{3}{\minute} bei \SI{30}{\celsius}
aufgezeichnet. aufgezeichnet.
@ -874,6 +872,6 @@ Extremkonformationen des putativen \textit{Domain-swiveling}-Mechanismus.
Jeweils fünf Homologiemodelle wurden mit dem Programm \textit{Modeller} \citep{Sali1993a} aus den jeweiligen Templaten und der Primärstruktur der Jeweils fünf Homologiemodelle wurden mit dem Programm \textit{Modeller} \citep{Sali1993a} aus den jeweiligen Templaten und der Primärstruktur der
\acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} \citep{Rosche1990} generiert. Im Falle des von \textit{Zea mays} abgeleiteten Modells wurde als Vorlage die Pyruvat gebundene Struktur \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} \citep{Rosche1990} generiert. Im Falle des von \textit{Zea mays} abgeleiteten Modells wurde als Vorlage die Pyruvat gebundene Struktur
verwendet (PDB: 1VBH). Lücken in der dreidimensionalen Struktur wurden anhand der ungebundenen Struktur (PDB: 1VBG) ergänzt. Um die Substratbindetasche möglichst verwendet (PDB: 1VBH). Lücken in der dreidimensionalen Struktur wurden anhand der ungebundenen Struktur (PDB: 1VBG) ergänzt. Um die Substratbindetasche möglichst
exakt zu nachzubilden, wurde das in der Kristallstruktur 1VBH vorhandene \acs{PEP}-Molekül, sowie das \ce{Mg2+}-Ion beim Modellieren berücksichtigt. exakt zu nachzubilden, wurde das in der Kristallstruktur 1VBH vorhandene \acs{PEP}-Molekül, sowie das \ce{Mg^{2+}}-Ion beim Modellieren berücksichtigt.
Die Evaluation der erstellten Modelle erfolgte mit dem Programmpaket \textit{PROCHECK} \citep{Laskowski1993,Laskowski1996}. Die Evaluation der erstellten Modelle erfolgte mit dem Programmpaket \textit{PROCHECK} \citep{Laskowski1993,Laskowski1996}.

12
inc/zusammenfassung.tex
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@ -1 +1,13 @@
\addchap{Zusammenfassung} \addchap{Zusammenfassung}
\acresetall
Ziel dieser Arbeit war es, die heterologe Expression der \ac{PPDK} aus \ac{F. trinervia} in \ac{E. coli}, sowie ein Reinigungsprotokoll zu etablieren und die Funktionalität über einen Aktivitätstest nachzuweisen.
Hierfür wurde Codon optimierte \acs{DNA} des für die \acs{PPDK} kodierenden Genabschnitts in einen aus pET-16b abgeleiteten Expressionsvektor kloniert. Mit diesem wurde der \ac{E. coli}"=Stamm BL21 (DE3) transformiert und die \acs{PPDK} in diesem exprimiert. Die heterolog exprimierte \acs{PPDK} wurde im Anschluss über einen Histidin-Tag affinitätschromatographisch
gereinigt. Es wurden hierbei hohe Ausbeuten von bis zu \SI{118}{\milli\gram\per\liter} Kulturmedium erzielt.
Die Funktionalität des gereinigten Proteins wurde mittels einer \ac{CD}-Spektroskopie in Kombination mit einem Aktivitätstest überprüft, beim dem Pyruvat, \acs{ATP} und anorganisches Phosphat zu \ac{PEP}, \acs{AMP} und Pyrophosphat umgesetzt werden.
Auf diese Weise wurden für die heterolog exprimierte \acs{PPDK} aus \acs{F. trinervia} ein \ce{K_m} von \SI[seperr]{50(9)}{\micro\Molar} (ATP) bzw. \SI[seperr]{270(44)}{\micro\Molar} (Pyruvat), sowie eine spezifische Aktivität von \SI[seperr]{0,99(9)}{\Unit\per\milli\gram} bestimmt.
Durch eine Größenausschlusschromatographie konnte gezeigt werden, dass bestimmte Fraktionen der der gereinigten \acs{PPDK} monodispers vorliegen und sich somit für Kristallisationsexperimente eignen.
Zusammenfassend konnte die \ac{PPDK} aus \ac{F. trinervia} erfolgreich in \ac{E. coli} exprimiert und zu einem hohen Grad gereinigt werden. Die gereinigte \ac{PPDK} zeigte eine Aktivität, was auf eine funktionelle und somit wahrscheinlich native Faltung hindeutet.

4943
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80
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\textsf{\textbf{Masterarbeit}} \textsf{\textbf{Masterarbeit}}
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\textsf{\textbf{Heterologe Expression und Reinigung der \acl{PPDK} aus der C4 Pflanze \acl{F. trinervia}}} \sffamily
\textbf{Heterologe Expression und Reinigung der Pyruvat"=Phosphat Dikinase (PPDK) aus der C4 Pflanze \textsl{Flaveria trinervia}}
\rmfamily
\vfill \vfill
Zur Erlangung des akademischen Grades\\ Master of Science (M. Sc.) - Biochemistry Zur Erlangung des akademischen Grades\\ Master of Science (M. Sc.) - Biochemistry
\vfill \vfill
vorgelegt von \\ \textbf{B. Sc. Alexander Ralph Michael Minges \\ (1804535)} vorgelegt von \\ \textbf{B. Sc. Alexander Ralph Michael Minges \\ (1804535)}
\vfill \vfill
im August 2011 im September 2012
\vfill \begin{description} \vfill \begin{description}
\item[Erstprüfer:]{Univ. Prof. Dr. G. Groth\\ Institut für Biochemische Pflanzenphysiologie \\ Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf} \item[Erstprüfer:]{Univ. Prof. Dr. G. Groth\\ Institut für Biochemische Pflanzenphysiologie \\ Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf}
\item[Zweitprüfer:]{Univ. Prof. Dr. H. Gohlke\\ Institut für Pharmazeutische und Medizinische Chemie \\ Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf} \item[Zweitprüfer:]{Univ. Prof. Dr. H. Gohlke\\ Institut für Pharmazeutische und Medizinische Chemie \\ Heinrich-Heine-Universität Düsseldorf}
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\thispagestyle{empty} \thispagestyle{empty}
\vspace*{\fill} \vspace*{\fill}
\begin{center} \begin{center}
\Large <Widmung> \Large Meinen Eltern
\end{center} \end{center}
\vspace*{\fill} \vspace*{\fill}
\clearpage \clearpage

892
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==== Secondary Structure Definition by the program DSSP, CMBI version by M.L. Hekkelman/2010-10-21 ==== DATE=2012-03-20 .
REFERENCE W. KABSCH AND C.SANDER, BIOPOLYMERS 22 (1983) 2577-2637 .
HEADER TRANSFERASE 26-FEB-04 1VBH .
COMPND 2 MOLECULE: PYRUVATE,ORTHOPHOSPHATE DIKINASE; .
SOURCE 2 ORGANISM_SCIENTIFIC: ZEA MAYS; .
AUTHOR T.NAKANISHI,T.NAKATSU,M.MATSUOKA,K.SAKATA,H.KATO,RIKEN STRUCTURAL .
862 3 0 0 0 TOTAL NUMBER OF RESIDUES, NUMBER OF CHAINS, NUMBER OF SS-BRIDGES(TOTAL,INTRACHAIN,INTERCHAIN) .
37344.8 ACCESSIBLE SURFACE OF PROTEIN (ANGSTROM**2) .
629 73.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(J) , SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
52 6.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS IN PARALLEL BRIDGES, SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
78 9.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS IN ANTIPARALLEL BRIDGES, SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
3 0.3 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I-5), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
0 0.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I-4), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
3 0.3 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I-3), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
1 0.1 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I-2), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
0 0.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I-1), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
0 0.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+0), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
0 0.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+1), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
43 5.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+2), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
86 10.0 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+3), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
324 37.6 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+4), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
19 2.2 TOTAL NUMBER OF HYDROGEN BONDS OF TYPE O(I)-->H-N(I+5), SAME NUMBER PER 100 RESIDUES .
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15 16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30 *** HISTOGRAMS OF *** .
0 0 0 4 1 4 0 0 6 2 2 4 1 0 3 1 0 2 2 0 1 0 0 0 1 0 0 0 0 0 RESIDUES PER ALPHA HELIX .
1 2 4 4 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 PARALLEL BRIDGES PER LADDER .
2 5 0 5 1 2 0 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 ANTIPARALLEL BRIDGES PER LADDER .
1 1 0 1 1 1 0 1 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 0 LADDERS PER SHEET .
# RESIDUE AA STRUCTURE BP1 BP2 ACC N-H-->O O-->H-N N-H-->O O-->H-N TCO KAPPA ALPHA PHI PSI X-CA Y-CA Z-CA
1 3 A K 0 0 114 0, 0.0 4,-0.1 0, 0.0 0, 0.0 0.000 360.0 360.0 360.0 109.0 13.4 7.1 48.9
2 4 A K + 0 0 148 2,-0.1 3,-0.1 44,-0.0 0, 0.0 0.511 360.0 11.8-109.4 -8.2 10.3 7.3 46.7
3 5 A R S S+ 0 0 19 1,-0.3 43,-2.6 45,-0.1 2,-0.4 0.489 124.7 50.2-140.5 -19.5 8.9 10.7 47.8
4 6 A V E -A 45 0A 6 41,-0.2 2,-0.5 39,-0.0 -1,-0.3 -0.965 60.6-173.8-132.4 117.1 11.6 12.4 49.9
5 7 A F E -A 44 0A 18 39,-2.1 39,-2.3 -2,-0.4 2,-0.1 -0.932 8.9-155.9-114.1 118.2 15.2 12.6 48.6
6 8 A H E -A 43 0A 27 -2,-0.5 7,-1.2 37,-0.3 8,-0.4 -0.348 12.5-170.3 -84.6 168.4 18.0 14.0 50.8
7 9 A F E +AB 42 12A 4 35,-3.0 35,-2.1 5,-0.2 2,-0.3 -0.987 14.9 148.1-160.3 150.7 21.2 15.6 49.5
8 10 A G E > - B 0 11A 0 3,-3.7 3,-3.3 -2,-0.3 28,-0.2 -0.944 61.2 -32.5-165.1 179.2 24.6 16.8 50.7
9 11 A K T 3 S- 0 0 64 30,-0.5 29,-0.1 1,-0.3 24,-0.1 -0.243 132.9 -11.5 -48.4 111.6 28.2 17.2 49.6
10 12 A G T 3 S+ 0 0 48 23,-1.4 2,-0.4 27,-0.3 -1,-0.3 0.683 122.6 96.5 67.6 20.0 28.7 14.3 47.3
11 13 A K E < +B 8 0A 114 -3,-3.3 -3,-3.7 22,-0.1 2,-0.2 -0.989 35.0 133.0-145.4 132.8 25.4 12.6 48.4
12 14 A S E -B 7 0A 30 -2,-0.4 -5,-0.2 -5,-0.3 31,-0.1 -0.752 39.3-149.6-178.0 128.7 21.9 12.6 46.9
13 15 A E S S+ 0 0 43 -7,-1.2 -6,-0.1 -2,-0.2 -1,-0.1 0.847 87.4 59.8 -71.5 -34.7 19.3 10.0 46.1
14 16 A G S S- 0 0 5 -8,-0.4 2,-0.3 12,-0.1 20,-0.0 -0.250 73.8-150.5 -85.4 179.6 18.0 12.0 43.1
15 17 A N > - 0 0 60 -2,-0.1 3,-2.2 18,-0.0 16,-0.2 -0.955 35.0 -87.8-147.6 165.6 19.9 13.1 40.0
16 18 A K T 3 S+ 0 0 124 -2,-0.3 3,-0.1 1,-0.3 11,-0.1 0.558 118.3 61.9 -50.7 -13.1 20.0 15.8 37.4
17 19 A T T 3 S+ 0 0 99 1,-0.2 2,-1.7 10,-0.1 3,-0.4 0.680 77.9 87.8 -91.0 -18.2 17.5 14.0 35.2
18 20 A M <> + 0 0 38 -3,-2.2 4,-2.0 1,-0.2 5,-0.2 -0.327 39.2 135.5 -82.0 58.7 14.5 14.0 37.6
19 21 A K T 4 S+ 0 0 39 -2,-1.7 4,-0.4 3,-0.2 -1,-0.2 0.747 73.0 55.1 -74.0 -23.7 13.0 17.4 36.7
20 22 A E T 4 S+ 0 0 55 -3,-0.4 27,-0.2 2,-0.1 -1,-0.2 0.959 120.0 25.8 -73.3 -53.6 9.6 15.7 36.8
21 23 A L T 4 S+ 0 0 44 1,-0.2 26,-1.8 25,-0.1 27,-0.2 0.911 132.8 34.8 -77.6 -48.1 9.7 14.3 40.3
22 24 A L S X S- 0 0 2 -4,-2.0 4,-1.1 24,-0.2 -3,-0.2 0.465 105.9-128.8 -88.7 -2.5 12.2 16.7 42.0
23 25 A G H > - 0 0 0 -4,-0.4 4,-2.6 -5,-0.2 76,-0.3 0.081 38.9 -68.7 71.6 164.7 11.1 19.8 40.1
24 26 A G H > S+ 0 0 33 74,-3.3 4,-1.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.913 137.2 43.4 -56.6 -45.3 13.6 22.0 38.3
25 27 A K H > S+ 0 0 89 73,-0.5 4,-2.3 2,-0.2 -1,-0.2 0.871 113.1 51.4 -70.0 -38.6 15.1 23.2 41.5
26 28 A G H X S+ 0 0 1 -4,-1.1 4,-2.5 1,-0.2 -3,-0.2 0.945 109.1 49.9 -63.9 -48.3 15.2 19.8 43.2
27 29 A A H X S+ 0 0 6 -4,-2.6 4,-2.0 1,-0.2 -1,-0.2 0.861 112.2 49.0 -58.4 -37.9 16.9 18.2 40.2
28 30 A N H X S+ 0 0 61 -4,-1.5 4,-3.0 -5,-0.2 -1,-0.2 0.904 109.3 50.6 -69.6 -42.8 19.6 21.0 40.2
29 31 A L H X S+ 0 0 23 -4,-2.3 4,-1.9 1,-0.2 -2,-0.2 0.918 112.0 49.1 -59.8 -42.7 20.2 20.7 43.9
30 32 A A H X S+ 0 0 4 -4,-2.5 4,-2.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.901 112.3 47.6 -62.9 -42.1 20.7 17.0 43.5
31 33 A E H X S+ 0 0 34 -4,-2.0 4,-1.0 2,-0.2 -2,-0.2 0.929 109.9 51.9 -65.5 -46.0 23.0 17.5 40.6
32 34 A M H <>S+ 0 0 10 -4,-3.0 5,-1.7 1,-0.2 3,-0.2 0.872 116.3 41.8 -57.3 -38.2 25.1 20.1 42.4
33 35 A A H ><5S+ 0 0 0 -4,-1.9 3,-2.0 -5,-0.2 -23,-1.4 0.883 106.0 62.6 -75.5 -42.2 25.4 17.7 45.3
34 36 A S H 3<5S+ 0 0 74 -4,-2.9 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.674 104.2 49.7 -59.1 -19.1 26.0 14.7 43.0
35 37 A I T 3<5S- 0 0 42 -4,-1.0 -1,-0.3 -3,-0.2 -2,-0.2 0.300 124.6 -96.4-106.3 8.8 29.3 16.4 41.8
36 38 A G T < 5 + 0 0 19 -3,-2.0 2,-0.3 1,-0.2 -3,-0.2 0.771 64.3 159.6 86.2 29.2 30.7 17.2 45.2
37 39 A L < - 0 0 0 -5,-1.7 2,-2.6 -29,-0.1 -27,-0.3 -0.664 50.6-114.2 -85.0 140.4 29.7 20.8 45.7
38 40 A S + 0 0 1 -2,-0.3 288,-4.0 259,-0.2 -1,-0.1 -0.396 57.0 157.6 -73.0 68.5 29.6 22.1 49.3
39 41 A V - 0 0 3 -2,-2.6 -30,-0.5 286,-0.2 288,-0.1 -0.825 50.3-104.3-100.4 132.4 25.9 22.6 49.5
40 42 A P - 0 0 0 0, 0.0 -1,-0.1 0, 0.0 204,-0.1 -0.241 50.3-101.2 -52.1 135.2 24.1 22.7 52.9
41 43 A P + 0 0 0 0, 0.0 201,-1.8 0, 0.0 2,-0.3 -0.164 59.9 129.8 -61.2 152.4 22.3 19.3 53.3
42 44 A G E -AC 7 241A 1 -35,-2.1 -35,-3.0 199,-0.2 2,-0.3 -0.955 39.9-114.6-176.8-170.0 18.5 18.9 52.8
43 45 A F E -AC 6 240A 2 197,-1.4 197,-3.3 -37,-0.3 2,-0.4 -0.972 13.4-133.1-148.4 161.7 15.8 16.9 51.0
44 46 A T E -AC 5 239A 3 -39,-2.3 -39,-2.1 -2,-0.3 2,-0.7 -0.971 9.2-143.4-125.1 128.5 13.1 17.2 48.4
45 47 A V E -AC 4 238A 0 193,-2.7 193,-1.8 -2,-0.4 -41,-0.2 -0.787 34.3-121.9 -89.3 115.1 9.5 16.1 48.5
46 48 A S > - 0 0 0 -43,-2.6 4,-0.6 -2,-0.7 3,-0.2 0.049 14.8-114.6 -53.7 160.4 8.5 14.8 45.0
47 49 A T H > S+ 0 0 1 -26,-1.8 4,-1.5 1,-0.2 189,-0.1 0.678 114.9 67.0 -71.1 -17.9 5.7 16.3 42.9
48 50 A E H >> S+ 0 0 65 1,-0.2 4,-3.2 2,-0.2 3,-0.5 0.948 94.3 56.5 -65.2 -47.2 3.9 12.9 43.3
49 51 A A H 3> S+ 0 0 0 1,-0.3 4,-0.7 2,-0.2 -1,-0.2 0.781 107.9 49.5 -53.2 -28.3 3.5 13.7 47.0
50 52 A C H 3X S+ 0 0 4 -4,-0.6 4,-2.0 2,-0.2 -1,-0.3 0.822 112.0 47.1 -80.8 -33.1 1.8 16.9 45.9
51 53 A Q H <X S+ 0 0 26 -4,-1.5 4,-2.3 -3,-0.5 5,-0.2 0.953 111.5 48.5 -71.8 -51.7 -0.5 15.0 43.5
52 54 A Q H X S+ 0 0 61 -4,-3.2 4,-2.8 1,-0.2 7,-0.3 0.818 110.6 57.7 -56.4 -31.1 -1.4 12.3 46.0
53 55 A Y H < S+ 0 0 15 -4,-0.7 6,-1.4 -5,-0.4 5,-0.3 0.985 110.0 38.1 -62.5 -61.8 -2.1 15.2 48.3
54 56 A Q H < S+ 0 0 52 -4,-2.0 4,-0.5 4,-0.3 3,-0.3 0.753 122.4 46.7 -63.3 -26.0 -4.7 17.0 46.2
55 57 A D H < S+ 0 0 131 -4,-2.3 2,-1.9 1,-0.2 -2,-0.2 0.887 97.9 64.6 -85.2 -43.8 -6.2 13.6 45.1
56 58 A A S < S- 0 0 68 -4,-2.8 -1,-0.2 -5,-0.2 3,-0.1 -0.103 143.3 -64.9 -74.1 42.5 -6.5 11.8 48.5
57 59 A G S S- 0 0 54 -2,-1.9 -1,-0.2 -3,-0.3 -2,-0.2 0.856 82.4 -74.6 77.7 36.7 -9.0 14.5 49.5
58 60 A C S S+ 0 0 83 -4,-0.5 2,-0.3 -5,-0.3 -4,-0.3 0.857 103.2 121.7 40.2 49.8 -6.4 17.3 49.3
59 61 A A S S- 0 0 48 -6,-1.4 -3,-0.2 -7,-0.3 -1,-0.2 -0.934 76.0 -70.4-136.2 157.8 -4.9 16.1 52.6
60 62 A L - 0 0 60 -2,-0.3 3,-0.1 -3,-0.1 -10,-0.1 -0.263 59.0-121.4 -52.8 117.6 -1.4 15.0 53.8
61 63 A P > - 0 0 9 0, 0.0 4,-0.6 0, 0.0 3,-0.5 -0.084 31.0 -89.1 -59.6 158.7 -0.7 11.5 52.2
62 64 A A T 4 S+ 0 0 93 1,-0.2 -2,-0.0 2,-0.1 0, 0.0 -0.559 106.2 7.0 -77.5 126.9 0.0 8.3 54.2
63 65 A G T > S+ 0 0 43 -2,-0.4 4,-2.0 -3,-0.1 3,-0.2 0.056 98.4 104.6 94.2 -25.3 3.6 7.6 55.0
64 66 A L H > S+ 0 0 0 -3,-0.5 4,-2.8 1,-0.2 5,-0.2 0.953 78.8 49.6 -52.8 -58.4 4.9 10.9 53.7
65 67 A W H X S+ 0 0 66 -4,-0.6 4,-2.3 1,-0.2 -1,-0.2 0.828 107.9 57.4 -51.6 -33.7 5.4 12.5 57.1
66 68 A A H > S+ 0 0 58 -3,-0.2 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.973 110.1 42.0 -60.7 -54.3 7.3 9.4 58.1
67 69 A E H X S+ 0 0 42 -4,-2.0 4,-2.9 1,-0.2 -2,-0.2 0.874 110.7 56.9 -59.3 -42.9 9.8 9.8 55.2
68 70 A I H X S+ 0 0 2 -4,-2.8 4,-2.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.923 107.2 49.6 -55.8 -44.4 10.0 13.6 55.8
69 71 A V H X S+ 0 0 41 -4,-2.3 4,-2.6 -5,-0.2 -1,-0.2 0.890 108.1 52.8 -63.0 -40.3 11.1 12.7 59.4
70 72 A D H X S+ 0 0 115 -4,-1.9 4,-2.9 1,-0.2 -2,-0.2 0.966 109.8 50.6 -57.8 -51.6 13.7 10.3 58.1
71 73 A G H X S+ 0 0 7 -4,-2.9 4,-2.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.910 111.1 45.4 -51.6 -53.0 15.0 13.1 55.9
72 74 A L H X S+ 0 0 6 -4,-2.5 4,-3.2 2,-0.2 5,-0.2 0.914 112.4 51.4 -59.8 -44.0 15.3 15.6 58.6
73 75 A Q H X S+ 0 0 45 -4,-2.6 4,-2.9 1,-0.2 5,-0.3 0.944 109.8 51.1 -58.2 -45.6 17.0 13.1 60.9
74 76 A W H X S+ 0 0 69 -4,-2.9 4,-1.5 -5,-0.2 -1,-0.2 0.904 113.1 45.0 -56.6 -45.1 19.4 12.4 58.1
75 77 A V H X S+ 0 0 2 -4,-2.3 4,-3.2 2,-0.2 -2,-0.2 0.906 113.4 49.2 -66.9 -43.6 20.1 16.1 57.8
76 78 A E H X>S+ 0 0 30 -4,-3.2 4,-2.3 2,-0.2 5,-1.5 0.942 112.6 46.7 -61.1 -50.5 20.5 16.7 61.5
77 79 A E H <5S+ 0 0 88 -4,-2.9 -1,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.857 115.0 50.8 -59.8 -34.3 22.8 13.8 62.0
78 80 A Y H <5S+ 0 0 62 -4,-1.5 -2,-0.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.939 115.6 37.7 -70.0 -50.4 24.7 15.2 58.9
79 81 A M H <5S- 0 0 39 -4,-3.2 -2,-0.2 2,-0.2 -1,-0.2 0.658 104.0-120.2 -78.8 -18.9 25.0 18.8 60.1
80 82 A G T <5S+ 0 0 61 -4,-2.3 2,-0.3 1,-0.3 -3,-0.2 0.964 79.4 97.2 75.0 51.9 25.7 18.1 63.8
81 83 A A < - 0 0 14 -5,-1.5 2,-0.4 -6,-0.1 -1,-0.3 -0.965 60.4-136.0-163.8 158.4 22.6 20.1 64.9
82 84 A T B > -f 89 0B 67 6,-4.7 8,-0.9 -2,-0.3 3,-0.8 -0.952 26.1-104.7-131.4 149.2 19.0 19.4 66.0
83 85 A L T 3 S+ 0 0 21 -2,-0.4 119,-0.1 1,-0.3 8,-0.1 -0.563 105.7 8.1 -72.0 112.1 15.7 21.0 65.2
84 86 A G T 3 S+ 0 0 32 -2,-0.6 -1,-0.3 29,-0.4 30,-0.1 0.904 95.5 124.9 82.0 48.7 14.5 23.0 68.2
85 87 A D < - 0 0 35 -3,-0.8 -3,-0.3 1,-0.1 -1,-0.2 -0.927 47.6-157.9-140.9 113.0 17.7 22.8 70.3
86 88 A P S S+ 0 0 59 0, 0.0 38,-0.1 0, 0.0 -1,-0.1 0.827 94.2 48.0 -57.2 -37.7 19.5 26.0 71.6
87 89 A Q S S+ 0 0 168 1,-0.3 -2,-0.0 37,-0.0 31,-0.0 0.979 130.2 17.8 -69.1 -60.8 22.8 24.2 72.1
88 90 A R S S- 0 0 35 2,-0.0 -6,-4.7 -6,-0.0 -1,-0.3 -0.604 93.5-169.3-110.4 65.4 23.0 22.5 68.7
89 91 A P B -f 82 0B 44 0, 0.0 2,-0.4 0, 0.0 -6,-0.2 -0.275 12.4-163.9 -62.1 143.0 20.4 24.6 66.7
90 92 A L - 0 0 8 -8,-0.9 2,-0.4 23,-0.2 -6,-0.4 -0.948 6.8-176.4-133.6 108.7 19.1 23.6 63.3
91 93 A L - 0 0 19 -2,-0.4 152,-2.9 152,-0.2 2,-0.3 -0.844 11.6-157.8-104.9 140.5 17.2 26.2 61.2
92 94 A L E -DE 112 242A 4 20,-2.4 20,-3.8 -2,-0.4 2,-0.4 -0.766 12.8-143.6-120.3 165.2 15.7 25.4 57.8
93 95 A S E - E 0 241A 4 148,-2.4 148,-1.6 -2,-0.3 2,-0.5 -0.950 12.7-156.9-124.9 137.7 14.5 27.0 54.6
94 96 A V E +DE 109 240A 0 15,-2.3 15,-1.8 -2,-0.4 2,-0.3 -0.939 17.5 169.5-125.9 112.7 11.5 25.8 52.6
95 97 A R E - E 0 239A 80 144,-2.6 144,-2.5 -2,-0.5 12,-0.1 -0.871 20.8-143.1-119.4 153.2 11.2 26.6 48.9
96 98 A S + 0 0 15 10,-0.5 142,-0.2 -2,-0.3 2,-0.1 -0.224 23.1 165.2 -97.8-169.1 8.7 25.3 46.3
97 99 A G - 0 0 12 140,-0.4 140,-2.0 -2,-0.1 -71,-0.2 -0.213 17.6-156.0 151.4 117.1 9.5 24.5 42.6
98 100 A A - 0 0 8 2,-0.5 -74,-3.3 138,-0.2 -73,-0.5 -0.212 44.6 -92.1 -94.9-172.1 7.8 22.7 39.7
99 101 A A S S+ 0 0 46 136,-0.4 2,-0.3 -76,-0.3 -79,-0.1 0.759 113.1 24.7 -73.9 -24.2 9.3 21.1 36.6
100 102 A V S S- 0 0 75 -80,-0.1 -2,-0.5 1,-0.1 -76,-0.1 -0.788 108.8 -68.4-130.2 174.0 8.8 24.4 34.8
101 103 A S + 0 0 93 -2,-0.3 -2,-0.1 -4,-0.1 -1,-0.1 -0.365 55.0 173.9 -64.6 145.1 8.5 28.0 35.8
102 104 A M > - 0 0 19 -4,-0.1 3,-0.5 -3,-0.0 -4,-0.1 -0.820 17.1-153.8-160.2 113.5 5.3 28.7 37.8
103 105 A P T 3 S+ 0 0 34 0, 0.0 3,-0.1 0, 0.0 121,-0.1 -0.274 74.3 49.6 -80.1 172.7 4.2 31.9 39.5
104 106 A G T 3 S+ 0 0 17 1,-0.3 117,-0.3 116,-0.2 114,-0.2 0.506 78.4 134.5 76.9 3.0 1.8 32.1 42.5
105 107 A M < - 0 0 22 -3,-0.5 -1,-0.3 1,-0.1 107,-0.1 -0.501 69.7 -73.4 -84.8 156.4 3.6 29.4 44.4
106 108 A M - 0 0 14 106,-0.3 -10,-0.5 105,-0.2 -1,-0.1 -0.197 54.8-115.8 -50.7 128.5 4.4 29.7 48.1
107 109 A D - 0 0 116 1,-0.1 -1,-0.1 -12,-0.1 -13,-0.1 -0.268 41.0 -83.1 -66.1 152.8 7.2 32.2 48.8
108 110 A T - 0 0 61 1,-0.1 2,-0.5 -13,-0.1 -13,-0.2 -0.283 41.3-153.2 -59.0 136.4 10.5 31.1 50.3
109 111 A V E -D 94 0A 0 -15,-1.8 -15,-2.3 -3,-0.1 3,-0.3 -0.958 11.1-161.2-117.9 116.6 10.5 30.7 54.1
110 112 A L E + 0 0A 78 -2,-0.5 -17,-0.2 -17,-0.2 32,-0.1 -0.608 61.3 16.7 -98.9 157.8 13.8 31.1 55.9
111 113 A N E S+ 0 0A 21 -2,-0.2 3,-0.4 1,-0.2 -18,-0.2 0.818 73.4 176.1 55.6 42.6 14.9 30.1 59.4
112 114 A L E +D 92 0A 0 -20,-3.8 -20,-2.4 -3,-0.3 -1,-0.2 -0.438 58.3 50.6 -74.2 149.3 12.1 27.6 60.1
113 115 A G S S+ 0 0 0 1,-0.3 -29,-0.4 -22,-0.2 2,-0.3 0.687 82.1 138.6 94.0 23.4 12.3 25.7 63.4
114 116 A L + 0 0 4 -3,-0.4 -1,-0.3 87,-0.1 2,-0.3 -0.783 18.3 150.4-105.0 143.6 12.8 28.8 65.4
115 117 A N > - 0 0 22 -2,-0.3 4,-3.6 -3,-0.1 5,-0.2 -0.883 61.3 -76.9-153.4-175.7 11.3 29.7 68.8
116 118 A D H > S+ 0 0 54 -2,-0.3 4,-1.4 1,-0.2 5,-0.1 0.902 130.9 45.0 -58.3 -41.4 11.9 31.7 72.0
117 119 A E H > S+ 0 0 54 2,-0.2 4,-1.9 1,-0.2 -1,-0.2 0.932 117.9 41.9 -68.3 -47.5 14.3 29.0 73.2
118 120 A V H > S+ 0 0 1 2,-0.2 4,-1.5 1,-0.2 -2,-0.2 0.874 108.6 60.0 -68.3 -38.0 16.1 28.7 69.9
119 121 A A H X S+ 0 0 0 -4,-3.6 4,-1.8 1,-0.2 -1,-0.2 0.883 108.3 45.5 -56.5 -39.9 16.2 32.4 69.3
120 122 A A H X S+ 0 0 49 -4,-1.4 4,-0.9 -5,-0.2 -1,-0.2 0.905 109.4 53.5 -69.8 -43.1 18.2 32.7 72.5
121 123 A G H < S+ 0 0 16 -4,-1.9 4,-0.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.745 110.8 50.1 -62.8 -21.3 20.4 29.8 71.5
122 124 A L H X>S+ 0 0 18 -4,-1.5 4,-1.9 1,-0.2 5,-0.6 0.835 98.6 61.4 -84.1 -38.7 21.0 31.8 68.4
123 125 A A H X5S+ 0 0 24 -4,-1.8 4,-0.6 1,-0.2 -2,-0.2 0.739 90.7 81.6 -60.0 -18.8 21.8 35.1 70.1
124 126 A A H <5S+ 0 0 85 -4,-0.9 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.951 113.6 1.1 -50.4 -66.9 24.7 33.0 71.5
125 127 A K H 45S+ 0 0 48 -4,-0.5 -2,-0.2 -3,-0.4 -1,-0.2 0.731 137.1 47.0 -99.7 -26.9 27.1 33.2 68.6
126 128 A S H <5S- 0 0 16 -4,-1.9 -3,-0.2 1,-0.2 4,-0.2 0.759 111.7-106.5 -87.7 -25.5 25.4 35.4 66.1
127 129 A G X< - 0 0 7 -5,-0.6 4,-1.3 -4,-0.6 -1,-0.2 -0.393 18.6 -95.1 117.9 162.9 24.3 38.1 68.5
128 130 A E H > S+ 0 0 24 2,-0.2 4,-2.3 3,-0.1 5,-0.4 0.935 116.9 51.7 -80.4 -51.5 21.1 39.3 70.1
129 131 A R H > S+ 0 0 164 1,-0.2 4,-1.3 2,-0.2 -1,-0.1 0.867 115.4 44.4 -55.1 -37.9 20.0 42.0 67.7
130 132 A F H > S+ 0 0 73 2,-0.2 4,-2.5 3,-0.2 -1,-0.2 0.930 111.1 53.2 -73.1 -46.1 20.3 39.6 64.8
131 133 A A H X S+ 0 0 4 -4,-1.3 4,-2.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.944 115.7 36.6 -53.3 -57.4 18.6 36.7 66.6
132 134 A Y H X S+ 0 0 28 -4,-2.3 4,-2.6 2,-0.2 -1,-0.2 0.794 113.5 56.8 -71.0 -28.6 15.4 38.5 67.5
133 135 A D H X S+ 0 0 40 -4,-1.3 4,-2.3 -5,-0.4 -1,-0.2 0.922 111.8 44.8 -66.5 -40.1 15.3 40.5 64.3
134 136 A S H X S+ 0 0 13 -4,-2.5 4,-2.8 2,-0.2 -2,-0.2 0.888 111.8 51.9 -67.4 -40.9 15.4 37.1 62.6
135 137 A F H X S+ 0 0 2 -4,-2.3 4,-2.6 2,-0.2 -2,-0.2 0.899 109.8 50.0 -63.6 -40.1 12.7 35.8 65.0
136 138 A R H X S+ 0 0 13 -4,-2.6 4,-2.3 2,-0.2 -2,-0.2 0.964 112.6 46.1 -61.9 -52.5 10.5 38.8 64.3
137 139 A R H X S+ 0 0 134 -4,-2.3 4,-3.5 1,-0.2 5,-0.2 0.895 112.6 50.8 -57.9 -43.6 10.9 38.3 60.5
138 140 A F H X>S+ 0 0 4 -4,-2.8 4,-3.3 2,-0.2 5,-0.5 0.937 108.6 50.5 -61.5 -47.5 10.2 34.6 60.8
139 141 A L H X5S+ 0 0 0 -4,-2.6 4,-1.8 2,-0.2 -1,-0.2 0.928 115.8 44.7 -54.9 -45.3 7.1 35.1 62.8
140 142 A D H X5S+ 0 0 45 -4,-2.3 4,-2.6 -5,-0.2 5,-0.2 0.986 119.1 40.0 -60.7 -63.0 5.9 37.5 60.2
141 143 A M H X>S+ 0 0 30 -4,-3.5 4,-3.0 1,-0.2 5,-0.5 0.941 118.2 45.6 -53.0 -58.5 6.9 35.4 57.2
142 144 A F H X>S+ 0 0 0 -4,-3.3 4,-1.6 1,-0.2 5,-1.3 0.870 115.1 50.5 -56.0 -37.9 5.7 32.0 58.6
143 145 A G H <<S+ 0 0 0 -4,-1.8 6,-2.2 -5,-0.5 4,-0.3 0.903 116.4 38.3 -68.8 -41.5 2.5 33.7 59.7
144 146 A N H <5S+ 0 0 63 -4,-2.6 4,-0.3 4,-0.3 -2,-0.2 0.913 126.5 33.0 -76.3 -45.6 1.7 35.3 56.4
145 147 A V H <5S+ 0 0 37 -4,-3.0 -3,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.824 133.5 25.9 -82.8 -33.9 2.8 32.5 54.0
146 148 A V T <<S+ 0 0 23 -4,-1.6 -3,-0.2 -5,-0.5 -2,-0.1 0.818 132.6 32.0 -98.9 -39.3 2.0 29.5 56.2
147 149 A M S <S- 0 0 18 -5,-1.3 -3,-0.2 -4,-0.3 -4,-0.1 0.471 98.8-125.4 -99.0 -3.4 -0.8 30.7 58.5
148 150 A D + 0 0 130 -4,-0.3 -4,-0.3 -6,-0.2 -3,-0.1 0.880 52.3 157.0 60.7 42.5 -2.4 33.2 56.1
149 151 A I - 0 0 1 -6,-2.2 -1,-0.2 -9,-0.2 -2,-0.1 -0.865 49.7-105.9 -99.7 127.7 -2.2 36.1 58.5
150 152 A P >> - 0 0 66 0, 0.0 3,-1.0 0, 0.0 4,-0.8 -0.226 16.4-138.5 -52.4 133.6 -2.2 39.5 56.8
151 153 A R H >> S+ 0 0 36 1,-0.3 4,-2.7 2,-0.2 3,-0.9 0.855 101.3 71.3 -61.5 -32.2 1.2 41.2 56.9
152 154 A S H 3> S+ 0 0 61 1,-0.3 4,-1.8 2,-0.2 -1,-0.3 0.835 89.6 58.1 -52.3 -39.1 -0.7 44.4 57.8
153 155 A L H <> S+ 0 0 68 -3,-1.0 4,-0.6 1,-0.2 -1,-0.3 0.890 112.4 41.4 -60.1 -37.9 -1.4 43.0 61.2
154 156 A F H XX S+ 0 0 0 -3,-0.9 4,-1.1 -4,-0.8 3,-0.8 0.892 114.4 49.2 -75.7 -43.0 2.3 42.7 61.7
155 157 A E H 3X S+ 0 0 114 -4,-2.7 4,-2.0 1,-0.2 5,-0.3 0.713 100.4 68.1 -69.6 -21.1 3.3 46.0 60.1
156 158 A E H 3< S+ 0 0 61 -4,-1.8 4,-0.5 -5,-0.3 -1,-0.2 0.833 108.2 36.9 -66.8 -32.3 0.6 47.6 62.3
157 159 A K H <X S+ 0 0 50 -3,-0.8 4,-0.6 -4,-0.6 -2,-0.2 0.655 111.6 59.7 -93.7 -19.0 2.8 46.9 65.3
158 160 A L H X S+ 0 0 26 -4,-1.1 4,-0.9 2,-0.2 -2,-0.2 0.890 115.3 33.2 -76.7 -39.9 6.1 47.5 63.6
159 161 A E H X S+ 0 0 159 -4,-2.0 4,-1.6 2,-0.2 -2,-0.2 0.686 113.1 60.8 -88.1 -19.7 5.3 51.2 62.7
160 162 A H H 4 S+ 0 0 53 -4,-0.5 4,-0.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.725 102.8 55.3 -75.5 -19.4 3.2 51.7 65.9
161 163 A M H >X S+ 0 0 21 -4,-0.6 4,-3.5 2,-0.2 3,-0.9 0.880 106.6 46.9 -78.3 -40.7 6.4 50.9 67.8
162 164 A K H 3X S+ 0 0 12 -4,-0.9 4,-0.9 1,-0.2 5,-0.2 0.866 101.6 65.7 -68.2 -35.1 8.4 53.6 66.0
163 165 A E H 3< S+ 0 0 89 -4,-1.6 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.709 117.3 28.7 -59.5 -19.5 5.5 56.0 66.7
164 166 A S H <4 S+ 0 0 108 -3,-0.9 -2,-0.2 -4,-0.2 -1,-0.2 0.737 125.5 46.4-107.6 -39.5 6.4 55.6 70.3
165 167 A K H < S- 0 0 62 -4,-3.5 -3,-0.2 2,-0.1 -2,-0.2 0.999 107.4-109.8 -68.2 -70.3 10.1 54.8 70.0
166 168 A G S < S+ 0 0 72 -4,-0.9 2,-0.3 1,-0.4 -3,-0.1 0.488 76.7 76.4 147.7 14.8 11.4 57.4 67.6
167 169 A L - 0 0 49 -5,-0.2 -1,-0.4 1,-0.1 -2,-0.1 -0.887 39.3-170.8-141.5 172.5 12.3 56.0 64.2
168 170 A K S S+ 0 0 87 -2,-0.3 2,-1.3 1,-0.1 -1,-0.1 0.466 73.3 82.7-135.1 -24.6 10.8 54.7 60.9
169 171 A N S > S- 0 0 73 -7,-0.1 3,-0.6 1,-0.0 4,-0.1 -0.696 83.5-134.2 -89.0 87.6 13.8 53.2 59.2
170 172 A D T 3 S+ 0 0 77 -2,-1.3 -12,-0.0 1,-0.2 -1,-0.0 -0.186 83.2 78.5 -46.9 120.1 14.1 49.8 60.8
171 173 A T T 3 S+ 0 0 130 3,-0.0 -1,-0.2 0, 0.0 -2,-0.0 0.035 81.1 69.4 160.6 -16.0 17.7 49.2 61.8
172 174 A D < + 0 0 63 -3,-0.6 -2,-0.1 2,-0.1 -3,-0.0 0.694 67.4 116.8 -92.6 -25.5 17.7 51.3 64.9
173 175 A L - 0 0 28 -4,-0.1 -40,-0.1 4,-0.1 -11,-0.0 -0.226 62.6-137.1 -49.1 118.0 15.4 48.9 66.8
174 176 A T > - 0 0 70 1,-0.1 4,-2.2 4,-0.0 5,-0.2 -0.124 24.0 -96.2 -73.7 173.7 17.5 47.7 69.8
175 177 A A H > S+ 0 0 32 1,-0.2 4,-2.3 2,-0.2 5,-0.2 0.941 126.3 44.5 -55.7 -52.3 17.7 44.1 71.0
176 178 A S H > S+ 0 0 79 1,-0.2 4,-2.4 2,-0.2 -1,-0.2 0.895 109.9 56.6 -61.8 -40.2 15.0 44.6 73.7
177 179 A D H > S+ 0 0 45 1,-0.2 4,-1.8 2,-0.2 -1,-0.2 0.897 108.8 47.6 -57.2 -41.4 12.8 46.5 71.2
178 180 A L H X S+ 0 0 5 -4,-2.2 4,-2.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.906 109.5 52.1 -66.9 -42.3 13.0 43.4 69.0
179 181 A K H X S+ 0 0 111 -4,-2.3 4,-1.5 1,-0.2 -2,-0.2 0.861 108.8 51.7 -62.5 -34.4 12.1 41.1 72.0
180 182 A E H X S+ 0 0 45 -4,-2.4 4,-2.0 2,-0.2 -1,-0.2 0.887 110.2 47.9 -69.0 -38.7 9.1 43.3 72.7
181 183 A L H X S+ 0 0 0 -4,-1.8 4,-2.9 2,-0.2 -2,-0.2 0.875 104.7 60.0 -69.4 -37.5 8.0 43.1 69.1
182 184 A V H X S+ 0 0 10 -4,-2.5 4,-1.9 1,-0.2 -1,-0.2 0.911 108.4 45.6 -55.5 -42.5 8.4 39.3 69.2
183 185 A G H X S+ 0 0 30 -4,-1.5 4,-1.3 1,-0.2 -1,-0.2 0.933 112.7 49.0 -66.9 -45.4 5.9 39.2 72.0
184 186 A Q H X S+ 0 0 70 -4,-2.0 4,-0.8 1,-0.2 -2,-0.2 0.826 109.2 54.2 -63.9 -31.3 3.5 41.5 70.2
185 187 A Y H >X S+ 0 0 1 -4,-2.9 4,-1.0 1,-0.2 3,-0.8 0.920 103.8 53.2 -69.4 -44.1 3.8 39.4 67.0
186 188 A K H 3X S+ 0 0 81 -4,-1.9 4,-1.2 1,-0.3 3,-0.3 0.820 103.7 57.9 -60.9 -30.6 2.8 36.2 68.8
187 189 A E H 3X S+ 0 0 104 -4,-1.3 4,-2.6 1,-0.2 -1,-0.3 0.805 97.7 61.0 -69.1 -28.7 -0.3 37.9 70.1
188 190 A V H <X S+ 0 0 6 -3,-0.8 4,-2.7 -4,-0.8 5,-0.5 0.843 99.7 56.7 -65.2 -31.8 -1.2 38.6 66.5
189 191 A Y H X>S+ 0 0 0 -4,-1.0 4,-1.6 -3,-0.3 5,-0.6 0.900 110.1 43.1 -65.7 -40.0 -1.3 34.8 66.1
190 192 A L H X5S+ 0 0 90 -4,-1.2 4,-0.6 3,-0.2 -2,-0.2 0.884 116.6 47.2 -73.5 -37.9 -3.8 34.5 68.9
191 193 A S H <5S+ 0 0 103 -4,-2.6 -2,-0.2 2,-0.1 -3,-0.2 0.913 123.9 29.9 -70.4 -43.3 -5.9 37.5 67.7
192 194 A A H <5S+ 0 0 44 -4,-2.7 -3,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.939 133.8 26.9 -82.7 -51.6 -6.0 36.4 64.0
193 195 A K H <5S- 0 0 95 -4,-1.6 2,-0.4 -5,-0.5 -3,-0.2 0.669 91.7-134.4 -86.4 -20.0 -5.9 32.6 64.1
194 196 A G S <<S+ 0 0 57 -5,-0.6 -4,-0.1 -4,-0.6 -1,-0.1 -0.205 82.0 75.6 92.2 -43.6 -7.4 32.1 67.5
195 197 A E S S- 0 0 114 -2,-0.4 -2,-0.3 -6,-0.2 -1,-0.3 -0.524 88.8 -94.4 -97.8 166.9 -4.6 29.7 68.4
196 198 A P - 0 0 84 0, 0.0 -1,-0.1 0, 0.0 -9,-0.1 -0.257 46.0 -83.3 -78.4 165.3 -0.9 30.3 69.3
197 199 A F - 0 0 16 -11,-0.2 2,-0.6 1,-0.1 7,-0.1 -0.516 52.8-108.1 -67.0 123.7 2.2 30.3 67.1
198 200 A P - 0 0 18 0, 0.0 -1,-0.1 0, 0.0 6,-0.1 -0.392 38.7-178.4 -59.3 106.5 3.3 26.7 66.7
199 201 A S + 0 0 75 -2,-0.6 3,-0.1 4,-0.1 -2,-0.0 0.637 55.9 94.9 -81.7 -16.1 6.5 26.7 68.8
200 202 A D S >> S- 0 0 84 1,-0.2 4,-1.8 -3,-0.0 3,-1.2 -0.692 71.2-146.6 -81.3 111.5 7.2 23.1 68.0
201 203 A P H 3> S+ 0 0 9 0, 0.0 4,-2.5 0, 0.0 5,-0.2 0.866 97.9 56.0 -41.7 -47.7 9.7 23.0 65.0
202 204 A K H 3> S+ 0 0 83 1,-0.2 4,-2.4 2,-0.2 5,-0.2 0.869 105.3 50.7 -57.0 -40.3 8.1 19.8 63.7
203 205 A K H <> S+ 0 0 89 -3,-1.2 4,-2.4 2,-0.2 -1,-0.2 0.887 109.1 51.9 -66.2 -39.1 4.6 21.4 63.6
204 206 A Q H X S+ 0 0 0 -4,-1.8 4,-3.2 2,-0.2 -2,-0.2 0.972 110.1 48.2 -59.5 -55.3 6.0 24.4 61.6
205 207 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.5 4,-2.6 1,-0.2 5,-0.2 0.938 110.5 50.8 -50.5 -55.9 7.6 22.1 59.0
206 208 A E H X S+ 0 0 50 -4,-2.4 4,-2.3 1,-0.2 -1,-0.2 0.934 113.3 45.8 -48.9 -53.2 4.5 20.1 58.6
207 209 A L H X S+ 0 0 33 -4,-2.4 4,-2.7 1,-0.2 -1,-0.2 0.927 110.2 54.1 -56.7 -47.9 2.5 23.2 58.0
208 210 A A H X S+ 0 0 0 -4,-3.2 4,-2.0 2,-0.2 -1,-0.2 0.889 108.3 49.4 -54.9 -43.0 5.1 24.6 55.7
209 211 A V H X S+ 0 0 2 -4,-2.6 4,-2.5 1,-0.2 3,-0.2 0.958 112.8 46.1 -61.1 -51.5 4.9 21.5 53.5
210 212 A L H X S+ 0 0 31 -4,-2.3 4,-2.1 1,-0.2 -1,-0.2 0.835 108.5 58.1 -59.7 -34.0 1.1 21.7 53.4
211 213 A A H X S+ 0 0 17 -4,-2.7 4,-0.7 -5,-0.2 -1,-0.2 0.908 107.8 46.5 -63.9 -41.1 1.5 25.4 52.6
212 214 A V H >X S+ 0 0 0 -4,-2.0 3,-1.4 -3,-0.2 4,-0.6 0.955 109.7 51.6 -66.7 -50.6 3.5 24.5 49.5
213 215 A F H >< S+ 0 0 4 -4,-2.5 3,-1.2 1,-0.3 4,-0.4 0.902 110.1 50.9 -53.2 -41.6 1.2 21.8 48.3
214 216 A N H >< S+ 0 0 89 -4,-2.1 3,-0.6 1,-0.2 -1,-0.3 0.691 97.2 69.6 -70.0 -18.1 -1.7 24.2 48.5
215 217 A S H X< S+ 0 0 10 -3,-1.4 3,-0.8 -4,-0.7 -1,-0.2 0.637 84.5 70.1 -75.1 -14.6 0.3 26.9 46.6
216 218 A W T << S+ 0 0 18 -3,-1.2 -1,-0.2 -4,-0.6 -2,-0.2 0.842 103.1 42.3 -70.3 -33.5 -0.0 24.8 43.4
217 219 A E T < S+ 0 0 97 -3,-0.6 -1,-0.2 -4,-0.4 -2,-0.2 0.227 87.5 132.1 -98.0 14.6 -3.7 25.6 43.2
218 220 A S <> - 0 0 23 -3,-0.8 4,-2.1 -114,-0.2 5,-0.2 -0.199 69.8-107.9 -64.5 158.2 -3.4 29.3 44.1
219 221 A P H >> S+ 0 0 93 0, 0.0 4,-2.6 0, 0.0 3,-0.5 0.951 117.6 42.9 -49.6 -62.6 -5.2 31.9 42.0
220 222 A R H 3> S+ 0 0 168 1,-0.2 4,-2.3 2,-0.2 5,-0.2 0.906 114.2 52.3 -52.4 -47.7 -2.1 33.3 40.3
221 223 A A H 3> S+ 0 0 0 -117,-0.3 4,-1.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.814 112.3 44.9 -61.0 -34.2 -0.7 29.9 39.7
222 224 A K H <X S+ 0 0 99 -4,-2.1 4,-3.1 -3,-0.5 -1,-0.2 0.886 110.1 52.3 -79.4 -40.6 -3.9 28.6 38.1
223 225 A K H X S+ 0 0 143 -4,-2.6 4,-2.0 -5,-0.2 -2,-0.2 0.940 111.5 49.0 -58.4 -47.0 -4.5 31.7 35.9
224 226 A Y H X S+ 0 0 79 -4,-2.3 4,-1.9 -5,-0.2 -1,-0.2 0.935 114.4 43.8 -56.1 -51.7 -0.9 31.3 34.6
225 227 A R H <>S+ 0 0 30 -4,-1.5 5,-2.1 1,-0.2 4,-0.5 0.881 113.0 53.2 -62.4 -39.6 -1.4 27.6 33.9
226 228 A S H <5S+ 0 0 98 -4,-3.1 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.810 108.8 50.1 -66.4 -31.6 -4.8 28.3 32.4
227 229 A I H <5S+ 0 0 133 -4,-2.0 -2,-0.2 1,-0.2 -1,-0.2 0.907 114.7 39.6 -75.2 -44.7 -3.3 30.9 30.0
228 230 A N T <5S- 0 0 80 -4,-1.9 -1,-0.2 -5,-0.1 -2,-0.2 0.375 106.5-122.5 -86.7 3.2 -0.5 28.8 28.5
229 231 A Q T 5 + 0 0 85 -4,-0.5 2,-0.7 1,-0.2 -3,-0.2 0.906 44.8 179.4 55.3 43.0 -2.6 25.7 28.4
230 232 A I < + 0 0 39 -5,-2.1 2,-0.3 -6,-0.2 -1,-0.2 -0.682 8.3 162.2 -80.9 113.2 -0.1 23.9 30.6
231 233 A T + 0 0 90 -2,-0.7 2,-0.7 -3,-0.2 -5,-0.0 -0.813 43.6 37.8-129.3 169.7 -1.2 20.3 31.3
232 234 A G S S+ 0 0 78 -2,-0.3 -1,-0.1 1,-0.0 -2,-0.0 -0.185 73.5 125.8 87.4 -43.6 0.1 17.0 32.5
233 235 A L - 0 0 44 -2,-0.7 -2,-0.1 1,-0.2 -186,-0.1 0.594 51.4-155.3 -7.8 -82.7 2.4 18.7 35.1
234 236 A R - 0 0 99 -184,-0.1 2,-0.2 -183,-0.0 -1,-0.2 0.169 46.4 -73.1 110.3 -11.7 1.3 16.9 38.3
235 237 A G - 0 0 3 -185,-0.1 -136,-0.4 -184,-0.1 2,-0.3 -0.729 56.4 -57.7 127.0-175.9 2.2 19.5 40.9
236 238 A T - 0 0 0 -2,-0.2 -138,-0.2 -138,-0.1 -186,-0.1 -0.768 39.3-131.3-110.7 155.7 5.1 21.1 42.7
237 239 A A - 0 0 0 -140,-2.0 2,-0.5 -2,-0.3 -140,-0.4 -0.398 15.8-123.8 -96.2 174.8 7.9 19.7 44.9
238 240 A V E -C 45 0A 0 -193,-1.8 -193,-2.7 -142,-0.2 2,-0.7 -0.921 19.3-163.0-127.1 107.3 9.1 20.8 48.3
239 241 A N E -CE 44 95A 6 -144,-2.5 -144,-2.6 -2,-0.5 2,-0.4 -0.804 10.3-175.0 -94.4 116.4 12.8 21.6 48.6
240 242 A V E +CE 43 94A 1 -197,-3.3 -197,-1.4 -2,-0.7 2,-0.3 -0.884 10.2 162.4-110.4 141.2 14.0 21.7 52.2
241 243 A Q E -CE 42 93A 23 -148,-1.6 -148,-2.4 -2,-0.4 -199,-0.2 -0.988 37.6 -93.5-155.3 161.2 17.6 22.8 53.3
242 244 A C E - E 0 92A 7 -201,-1.8 -150,-0.2 -2,-0.3 2,-0.2 -0.537 34.6-129.3 -80.2 141.6 19.7 23.9 56.2
243 245 A M - 0 0 31 -152,-2.9 2,-0.3 -2,-0.2 -152,-0.2 -0.508 25.4-168.8 -84.2 157.6 20.3 27.6 56.9
244 246 A V - 0 0 17 -2,-0.2 2,-0.3 -204,-0.1 75,-0.1 -0.986 4.6-157.3-147.2 151.4 23.8 28.9 57.4
245 247 A F - 0 0 31 -2,-0.3 3,-0.3 73,-0.1 8,-0.2 -0.967 20.0-158.8-135.5 149.9 25.3 32.1 58.7
246 248 A G S S+ 0 0 1 31,-0.6 31,-1.8 -2,-0.3 6,-0.2 0.014 83.7 78.2-112.3 26.3 28.6 34.0 58.3
247 249 A N + 0 0 18 29,-0.3 -1,-0.2 6,-0.1 3,-0.1 -0.008 55.6 104.2-121.9 25.7 28.1 36.1 61.5
248 250 A M S S- 0 0 52 -3,-0.3 2,-0.2 1,-0.3 3,-0.2 -0.154 98.8 -60.2 -98.1 37.9 29.0 33.5 64.1
249 251 A G S > S- 0 0 22 1,-0.1 3,-0.9 -123,-0.1 27,-0.3 -0.605 77.5 -50.9 116.7-177.9 32.4 35.1 64.7
250 252 A N T 3 S+ 0 0 120 1,-0.3 -1,-0.1 -2,-0.2 26,-0.0 0.423 125.1 72.7 -76.3 2.6 35.5 36.0 62.7
251 253 A T T 3 S+ 0 0 56 -3,-0.2 71,-3.6 24,-0.1 72,-0.4 0.009 99.3 55.2-102.5 25.0 35.6 32.3 61.6
252 254 A S < + 0 0 0 -3,-0.9 24,-2.6 69,-0.3 2,-0.3 -0.956 54.8 131.5-151.1 166.6 32.6 33.1 59.3
253 255 A G E -GH 319 275C 0 66,-2.5 66,-2.0 -2,-0.3 2,-0.3 -0.972 38.4-105.0 168.9-175.8 31.3 35.4 56.6
254 256 A T E +GH 318 274C 45 20,-1.4 20,-2.6 -2,-0.3 2,-0.3 -0.978 31.1 170.2-139.5 149.1 29.6 35.7 53.2
255 257 A G E -GH 317 273C 6 62,-2.6 62,-3.5 -2,-0.3 2,-0.3 -0.992 18.5-152.3-159.0 160.3 30.9 36.5 49.7
256 258 A V E +GH 316 272C 59 16,-1.4 16,-2.0 -2,-0.3 2,-0.3 -0.939 24.8 154.7-132.8 151.9 30.0 36.6 46.0
257 259 A L E -GH 315 271C 1 58,-1.7 58,-3.1 -2,-0.3 2,-0.4 -0.988 39.8-116.2-171.4 166.1 32.2 36.2 42.9
258 260 A F E -GH 314 270C 40 12,-2.7 12,-2.2 -2,-0.3 56,-0.2 -0.944 27.1-133.1-111.7 129.5 32.6 35.2 39.3
259 261 A T S S+ 0 0 7 54,-2.4 2,-0.3 -2,-0.4 55,-0.1 0.671 97.5 23.0 -58.5 -13.7 34.8 32.3 38.6
260 262 A R S S- 0 0 0 53,-0.3 7,-0.2 10,-0.2 10,-0.1 -0.982 106.6 -80.5-149.7 152.1 36.3 34.5 35.9
261 263 A N > - 0 0 19 5,-2.2 4,-2.2 -2,-0.3 5,-0.1 -0.404 34.0-153.3 -60.1 116.6 36.5 38.3 35.5
262 264 A P T 4 S+ 0 0 10 0, 0.0 73,-2.6 0, 0.0 76,-0.3 0.477 91.6 43.5 -70.3 -4.4 33.1 39.4 34.0
263 265 A N T 4 S+ 0 0 77 71,-0.2 75,-0.4 75,-0.1 74,-0.2 0.738 131.1 14.5-110.3 -34.3 34.7 42.4 32.3
264 266 A T T 4 S- 0 0 63 73,-0.1 77,-0.1 2,-0.1 70,-0.0 0.656 89.1-124.5-114.7 -24.3 37.9 41.1 30.9
265 267 A G < + 0 0 0 -4,-2.2 80,-0.1 1,-0.3 73,-0.0 0.419 49.4 161.3 92.4 -2.4 37.7 37.3 30.9
266 268 A E - 0 0 98 1,-0.1 -5,-2.2 -6,-0.1 2,-2.1 -0.301 49.0-118.4 -55.3 130.0 40.9 36.9 32.9
267 269 A K S S+ 0 0 114 -7,-0.2 2,-0.3 2,-0.0 -7,-0.2 -0.495 75.8 110.1 -74.5 81.0 40.9 33.4 34.5
268 270 A K S S- 0 0 110 -2,-2.1 -7,-0.1 -10,-0.1 -10,-0.1 -0.980 78.6 -97.3-155.6 137.9 41.0 34.6 38.1
269 271 A L - 0 0 30 -2,-0.3 2,-0.5 -9,-0.1 -10,-0.2 -0.385 41.6-166.0 -60.0 133.2 38.5 34.5 40.9
270 272 A Y E +H 258 0C 101 -12,-2.2 -12,-2.7 -10,-0.1 2,-0.3 -0.943 36.4 83.7-129.2 107.7 36.8 37.9 40.9
271 273 A G E -H 257 0C 25 -2,-0.5 13,-0.6 -14,-0.3 2,-0.3 -0.874 58.6-103.9-169.9-156.4 34.7 38.8 44.0
272 274 A E E -HI 256 283C 91 -16,-2.0 -16,-1.4 -2,-0.3 2,-0.4 -0.983 16.4-150.1-157.5 148.2 34.6 40.2 47.5
273 275 A F E -HI 255 282C 3 9,-4.0 9,-2.5 -2,-0.3 2,-0.5 -0.945 5.1-151.0-125.5 143.7 34.2 38.8 51.0
274 276 A L E -H 254 0C 42 -20,-2.6 -20,-1.4 -2,-0.4 3,-0.4 -0.962 21.6-130.6-115.8 123.8 32.6 40.4 54.1
275 277 A V E S-H 253 0C 58 -2,-0.5 -22,-0.2 1,-0.2 -25,-0.1 -0.564 77.1 -10.7 -78.6 134.6 34.0 39.3 57.5
276 278 A N 0 0 55 -24,-2.6 -29,-0.3 -27,-0.3 -1,-0.2 0.928 360.0 360.0 43.2 75.7 31.5 38.2 60.2
277 279 A A 0 0 49 -31,-1.8 -31,-0.6 -3,-0.4 -1,-0.2 -0.886 360.0 360.0-178.2 360.0 28.2 39.3 58.6
278 ! 0 0 0 0, 0.0 0, 0.0 0, 0.0 0, 0.0 0.000 360.0 360.0 360.0 360.0 0.0 0.0 0.0
279 289 A R 0 0 241 2,-0.0 -5,-0.0 -5,-0.0 -2,-0.0 0.000 360.0 360.0 360.0 179.2 30.1 47.6 56.8
280 290 A T - 0 0 126 1,-0.0 0, 0.0 0, 0.0 0, 0.0 -0.991 360.0-104.8-131.0 137.5 31.9 47.6 53.4
281 291 A P - 0 0 65 0, 0.0 2,-0.3 0, 0.0 -7,-0.2 -0.046 21.9-148.3 -60.3 158.4 33.4 44.5 51.6
282 292 A E E -I 273 0C 45 -9,-2.5 -9,-4.0 1,-0.1 5,-0.0 -0.954 30.1 -97.3-126.8 145.4 37.0 43.3 51.3
283 293 A D E > -I 272 0C 97 -2,-0.3 3,-0.9 -11,-0.3 -11,-0.2 0.039 38.0 -98.3 -59.7 170.7 38.5 41.5 48.3
284 294 A L T >> S+ 0 0 9 -13,-0.6 3,-4.1 1,-0.2 4,-0.7 0.901 112.4 67.9 -56.5 -54.4 39.0 37.7 48.0
285 295 A D H 3> S+ 0 0 109 1,-0.3 4,-1.1 2,-0.2 -1,-0.2 0.760 94.3 64.7 -40.6 -29.4 42.7 37.4 48.9
286 296 A A H <4 S+ 0 0 43 -3,-0.9 -1,-0.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.681 91.6 63.7 -70.6 -19.5 41.6 38.5 52.4
287 297 A M H X> S+ 0 0 0 -3,-4.1 4,-3.4 -4,-0.2 3,-1.8 0.967 101.7 45.7 -70.7 -53.3 39.5 35.3 52.9
288 298 A K H 3< S+ 0 0 29 -4,-0.7 -2,-0.2 1,-0.3 -1,-0.2 0.870 104.0 64.2 -56.8 -38.8 42.3 32.8 52.8
289 299 A N T 3< S+ 0 0 92 -4,-1.1 -1,-0.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.317 121.0 23.0 -70.0 12.4 44.3 35.0 55.1
290 300 A L T <4 S+ 0 0 51 -3,-1.8 -2,-0.2 -39,-0.0 -1,-0.2 0.464 136.2 27.5-145.1 -33.1 41.6 34.2 57.7
291 301 A M >X + 0 0 0 -4,-3.4 4,-2.9 1,-0.1 3,-0.8 -0.548 63.9 167.1-139.1 69.3 39.9 31.0 56.6
292 302 A P H 3> S+ 0 0 76 0, 0.0 4,-2.2 0, 0.0 5,-0.2 0.901 79.6 48.3 -48.7 -56.7 42.5 28.9 54.7
293 303 A Q H 3> S+ 0 0 67 1,-0.2 4,-0.9 2,-0.2 31,-0.2 0.761 115.1 49.8 -60.2 -24.0 40.6 25.6 54.7
294 304 A A H <> S+ 0 0 0 -3,-0.8 4,-2.6 2,-0.2 3,-0.4 0.948 109.0 47.4 -79.4 -53.3 37.6 27.6 53.5
295 305 A Y H X S+ 0 0 42 -4,-2.9 4,-2.1 1,-0.3 -2,-0.2 0.817 112.2 52.9 -57.9 -32.0 39.2 29.5 50.7
296 306 A D H X S+ 0 0 108 -4,-2.2 4,-2.0 -5,-0.3 -1,-0.3 0.859 108.7 48.4 -72.1 -35.0 40.7 26.2 49.5
297 307 A E H X S+ 0 0 35 -4,-0.9 4,-2.1 -3,-0.4 -2,-0.2 0.884 108.9 54.6 -70.7 -38.3 37.3 24.6 49.5
298 308 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.6 4,-2.6 2,-0.2 5,-0.2 0.954 107.1 51.4 -57.9 -50.2 35.9 27.5 47.6
299 309 A V H X S+ 0 0 49 -4,-2.1 4,-2.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.919 110.6 46.3 -54.1 -50.1 38.6 27.0 44.9
300 310 A E H X S+ 0 0 90 -4,-2.0 4,-1.7 1,-0.2 -1,-0.2 0.837 111.7 54.1 -65.2 -30.1 37.8 23.3 44.5
301 311 A N H X S+ 0 0 0 -4,-2.1 4,-2.3 2,-0.2 -2,-0.2 0.919 109.0 46.7 -68.3 -43.6 34.1 24.2 44.3
302 312 A C H X S+ 0 0 4 -4,-2.6 4,-2.4 2,-0.2 5,-0.3 0.909 110.3 52.6 -65.5 -41.7 34.6 26.7 41.5
303 313 A N H X S+ 0 0 81 -4,-2.3 4,-2.1 -5,-0.2 -1,-0.2 0.898 110.4 49.3 -60.5 -39.6 36.8 24.3 39.6
304 314 A I H X S+ 0 0 55 -4,-1.7 4,-2.7 2,-0.2 5,-0.4 0.912 108.3 53.5 -64.0 -45.9 34.1 21.7 39.8
305 315 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.3 4,-3.0 1,-0.2 5,-0.4 0.944 113.7 41.1 -55.2 -50.2 31.4 24.2 38.7
306 316 A E H X S+ 0 0 10 -4,-2.4 4,-1.1 1,-0.2 -1,-0.2 0.858 114.2 53.1 -69.7 -34.8 33.4 25.1 35.5
307 317 A S H < S+ 0 0 62 -4,-2.1 -1,-0.2 -5,-0.3 -2,-0.2 0.904 121.5 30.1 -65.8 -42.0 34.4 21.5 34.9
308 318 A H H < S+ 0 0 65 -4,-2.7 -2,-0.2 -5,-0.1 -3,-0.2 0.907 127.2 37.9 -85.7 -47.8 30.8 20.2 35.0
309 319 A Y H < S- 0 0 63 -4,-3.0 -3,-0.2 -5,-0.4 -2,-0.2 0.571 91.8-140.6 -84.5 -8.4 28.7 23.2 33.8
310 320 A K < + 0 0 89 -4,-1.1 2,-0.3 -5,-0.4 -4,-0.2 0.874 68.0 89.1 52.3 42.9 31.3 24.2 31.1
311 321 A E S S- 0 0 26 -6,-0.3 -2,-0.2 -5,-0.1 -1,-0.1 -0.984 84.8 -93.5-165.0 150.8 30.7 27.9 31.9
312 322 A M - 0 0 0 -2,-0.3 20,-1.8 20,-0.1 2,-0.4 -0.426 47.8-142.7 -66.9 146.7 31.8 30.8 34.1
313 323 A Q E - J 0 331C 6 18,-0.3 -54,-2.4 -2,-0.1 2,-0.6 -0.902 17.9-153.1-126.6 145.5 29.7 31.1 37.2
314 324 A D E +GJ 258 330C 52 16,-3.3 16,-1.4 -2,-0.4 2,-0.3 -0.953 37.7 173.1-108.6 117.6 28.4 33.9 39.4
315 325 A I E -GJ 257 329C 0 -58,-3.1 -58,-1.7 -2,-0.6 2,-0.4 -0.812 35.3-146.4-132.6 170.5 27.9 32.7 42.9
316 326 A E E +GJ 256 328C 87 12,-1.8 11,-2.0 -2,-0.3 12,-1.8 -0.997 27.1 175.4-134.1 122.4 27.1 33.4 46.5
317 327 A F E -GJ 255 326C 2 -62,-3.5 -62,-2.6 -2,-0.4 2,-0.4 -0.894 16.9-155.2-130.2 160.6 28.8 31.5 49.3
318 328 A T E -GJ 254 325C 11 7,-2.3 7,-0.8 -2,-0.3 2,-0.7 -0.980 5.4-154.4-140.7 123.6 28.9 31.6 53.1
319 329 A V E -GJ 253 324C 0 -66,-2.0 -66,-2.5 -2,-0.4 2,-0.6 -0.878 13.6-168.4-100.1 116.7 31.6 30.4 55.4
320 330 A Q E > - J 0 323C 28 3,-2.7 3,-1.0 -2,-0.7 -68,-0.2 -0.932 69.7 -23.1-110.5 115.8 30.3 29.4 58.8
321 331 A E T 3 S- 0 0 117 -2,-0.6 -69,-0.3 1,-0.3 -1,-0.2 0.936 129.5 -44.9 49.9 57.9 32.9 28.8 61.5
322 332 A N T 3 S+ 0 0 66 -71,-3.6 2,-0.5 -3,-0.2 -1,-0.3 0.578 117.4 112.2 65.3 13.9 35.7 28.0 59.0
323 333 A R E < -J 320 0C 109 -3,-1.0 -3,-2.7 -72,-0.4 -1,-0.1 -0.960 61.6-135.8-122.7 117.8 33.4 25.7 56.9
324 334 A L E -J 319 0C 0 -2,-0.5 2,-0.4 -5,-0.3 -5,-0.2 -0.385 17.3-166.7 -73.4 143.4 32.5 26.9 53.4
325 335 A W E -J 318 0C 8 -7,-0.8 -7,-2.3 -2,-0.1 2,-0.7 -0.997 14.9-143.9-135.8 133.4 29.0 26.6 51.9
326 336 A M E +J 317 0C 2 -288,-4.0 -9,-0.2 -2,-0.4 3,-0.1 -0.844 30.1 159.8 -96.3 112.0 27.8 27.0 48.3
327 337 A L E + 0 0C 75 -11,-2.0 2,-0.4 -2,-0.7 -10,-0.2 0.876 58.2 19.0-102.7 -47.8 24.4 28.7 48.2
328 338 A Q E +J 316 0C 97 -12,-1.8 -12,-1.8 2,-0.0 2,-0.4 -0.985 56.8 174.4-134.4 130.5 23.7 30.2 44.8
329 339 A C E +J 315 0C 30 -2,-0.4 2,-0.3 -14,-0.2 -14,-0.2 -0.996 10.1 153.6-133.7 135.4 25.2 29.4 41.4
330 340 A R E -J 314 0C 47 -16,-1.4 -16,-3.3 -2,-0.4 2,-0.2 -0.983 53.7 -82.7-154.5 157.3 24.3 30.8 38.0
331 341 A T E -J 313 0C 89 -2,-0.3 2,-0.3 -18,-0.2 -18,-0.3 -0.497 59.8-116.8 -63.9 130.4 25.9 31.4 34.6
332 342 A G - 0 0 4 -20,-1.8 -20,-0.1 -2,-0.2 -1,-0.1 -0.559 14.0-126.9 -83.2 131.8 27.6 34.8 35.0
333 343 A K + 0 0 181 -2,-0.3 2,-0.3 -3,-0.0 -1,-0.1 -0.332 41.2 167.7 -64.0 153.5 26.7 37.9 33.0
334 344 A R - 0 0 25 -71,-0.1 -71,-0.2 -70,-0.0 2,-0.1 -0.975 36.8 -92.3-164.0 163.3 29.8 39.4 31.4
335 345 A T > - 0 0 39 -73,-2.6 4,-2.4 -2,-0.3 5,-0.1 -0.302 43.6-106.1 -76.3 170.0 30.9 41.9 28.8
336 346 A G H > S+ 0 0 0 2,-0.2 4,-2.2 1,-0.2 5,-0.2 0.861 121.8 56.2 -65.7 -34.2 31.4 40.8 25.2
337 347 A K H > S+ 0 0 85 1,-0.2 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.944 111.3 42.9 -62.3 -46.9 35.1 41.1 25.7
338 348 A S H > S+ 0 0 0 -75,-0.4 4,-2.3 -76,-0.3 5,-0.2 0.852 110.5 57.2 -67.5 -35.4 34.9 38.7 28.6
339 349 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-1.9 1,-0.2 -2,-0.2 0.923 110.1 42.7 -62.3 -46.0 32.5 36.4 26.7
340 350 A V H X S+ 0 0 6 -4,-2.2 4,-2.2 2,-0.2 5,-0.2 0.888 114.6 48.8 -68.7 -43.7 34.9 35.9 23.8
341 351 A K H X S+ 0 0 62 -4,-1.9 4,-2.9 -5,-0.2 5,-0.2 0.939 113.5 47.5 -63.0 -46.1 38.1 35.5 25.9
342 352 A I H X S+ 0 0 0 -4,-2.3 4,-2.5 2,-0.2 -2,-0.2 0.904 111.4 50.4 -61.5 -43.5 36.4 32.9 28.2
343 353 A A H X S+ 0 0 0 -4,-1.9 4,-1.1 -5,-0.2 -1,-0.2 0.919 115.1 43.6 -62.0 -44.2 34.9 30.9 25.2
344 354 A V H X S+ 0 0 1 -4,-2.2 4,-2.4 2,-0.2 -2,-0.2 0.884 113.5 49.2 -71.4 -39.2 38.3 30.8 23.6
345 355 A D H X S+ 0 0 25 -4,-2.9 4,-2.4 1,-0.2 6,-0.2 0.916 107.9 54.9 -67.8 -39.9 40.3 29.9 26.8
346 356 A M H <>S+ 0 0 0 -4,-2.5 5,-2.5 -5,-0.2 6,-1.6 0.844 109.6 47.2 -63.1 -29.5 37.9 27.2 27.7
347 357 A V H ><5S+ 0 0 27 -4,-1.1 3,-2.0 4,-0.2 -2,-0.2 0.955 113.0 48.1 -73.1 -48.4 38.5 25.6 24.3
348 358 A N H 3<5S+ 0 0 118 -4,-2.4 -2,-0.2 1,-0.3 -1,-0.2 0.796 108.4 55.5 -58.9 -30.8 42.3 26.0 24.6
349 359 A E T 3<5S- 0 0 81 -4,-2.4 -1,-0.3 -5,-0.2 -2,-0.2 0.524 115.6-120.0 -78.2 -8.4 42.0 24.5 28.1
350 360 A G T < 5S+ 0 0 65 -3,-2.0 -3,-0.2 2,-0.2 -2,-0.1 0.705 82.3 119.7 75.0 19.6 40.3 21.5 26.5
351 361 A L S <S+ 0 0 34 -5,-2.5 2,-0.3 -6,-0.2 -4,-0.2 0.860 77.4 13.1 -84.5 -37.7 37.2 22.2 28.6
352 362 A V S S- 0 0 16 -6,-1.6 -2,-0.2 -9,-0.1 -1,-0.2 -0.956 74.0-124.5-136.9 156.7 34.8 22.7 25.8
353 363 A E >> - 0 0 134 -2,-0.3 3,-2.3 -3,-0.1 4,-1.9 -0.706 35.9-101.0 -99.7 155.9 34.8 22.1 22.1
354 364 A P H 3> S+ 0 0 47 0, 0.0 4,-2.4 0, 0.0 5,-0.2 0.803 118.7 60.7 -36.8 -50.5 34.2 24.9 19.4
355 365 A R H 34 S+ 0 0 34 1,-0.2 4,-0.4 2,-0.2 509,-0.0 0.785 112.5 39.2 -54.6 -31.2 30.6 23.8 18.7
356 366 A S H X4 S+ 0 0 66 -3,-2.3 3,-0.8 2,-0.2 4,-0.4 0.819 109.8 58.6 -88.1 -35.6 29.8 24.6 22.4
357 367 A A H >< S+ 0 0 0 -4,-1.9 3,-1.8 1,-0.2 4,-0.5 0.871 96.0 65.5 -60.7 -35.9 31.9 27.7 22.6
358 368 A I G >< S+ 0 0 0 -4,-2.4 3,-0.8 1,-0.3 -1,-0.2 0.834 98.8 52.6 -54.7 -36.2 29.9 29.2 19.8
359 369 A K G < S+ 0 0 66 -3,-0.8 -1,-0.3 -4,-0.4 -2,-0.2 0.568 95.9 70.7 -78.3 -9.3 26.8 29.2 22.1
360 370 A M G < S+ 0 0 17 -3,-1.8 2,-0.5 -4,-0.4 -1,-0.2 0.617 87.8 67.7 -83.5 -15.1 28.7 31.1 24.8
361 371 A V S < S- 0 0 0 -3,-0.8 -1,-0.1 -4,-0.5 -25,-0.1 -0.936 74.5-151.6-110.1 119.0 28.9 34.4 23.0
362 372 A E > - 0 0 113 -2,-0.5 4,-2.6 1,-0.1 3,-0.3 -0.475 28.5-111.1 -87.0 158.6 25.6 36.2 22.5
363 373 A P H > S+ 0 0 36 0, 0.0 4,-2.7 0, 0.0 5,-0.1 0.892 122.6 53.7 -53.5 -39.1 24.8 38.6 19.6
364 374 A G H > S+ 0 0 43 2,-0.2 4,-1.4 1,-0.2 -28,-0.2 0.877 107.9 50.2 -63.1 -38.9 24.8 41.4 22.2
365 375 A H H > S+ 0 0 19 -3,-0.3 4,-0.7 1,-0.2 3,-0.3 0.968 113.0 44.9 -62.4 -54.2 28.2 40.3 23.4
366 376 A L H >< S+ 0 0 1 -4,-2.6 3,-1.2 1,-0.2 4,-0.4 0.883 105.1 61.5 -59.7 -41.2 29.7 40.3 19.9
367 377 A D H >< S+ 0 0 44 -4,-2.7 3,-2.2 1,-0.3 4,-0.5 0.910 96.2 62.2 -51.6 -44.9 28.1 43.6 18.9
368 378 A Q H >< S+ 0 0 72 -4,-1.4 3,-0.6 -3,-0.3 -1,-0.3 0.799 101.8 51.5 -51.1 -34.2 30.1 45.3 21.7
369 379 A L T << S+ 0 0 50 -3,-1.2 -1,-0.3 -4,-0.7 -2,-0.2 0.496 96.8 68.2 -85.7 -3.4 33.4 44.3 20.0
370 380 A L T < S+ 0 0 30 -3,-2.2 -1,-0.2 -4,-0.4 -2,-0.2 0.597 98.6 50.4 -92.1 -9.6 32.5 45.7 16.5
371 381 A H S < S- 0 0 16 -3,-0.6 23,-0.1 -4,-0.5 85,-0.1 -0.911 95.1 -93.5-127.5 152.6 32.6 49.3 17.5
372 382 A P - 0 0 75 0, 0.0 23,-2.5 0, 0.0 2,-0.3 -0.253 43.4-162.0 -62.8 151.7 35.2 51.4 19.3
373 383 A Q - 0 0 49 131,-0.3 131,-2.6 21,-0.2 2,-0.1 -0.939 21.5-102.0-135.1 159.2 34.8 51.8 23.1
374 384 A F B -K 503 0D 12 -2,-0.3 129,-0.3 129,-0.3 21,-0.0 -0.403 29.0-124.9 -75.3 156.4 36.0 54.0 25.9
375 385 A E S S+ 0 0 77 127,-1.8 128,-0.1 1,-0.2 -1,-0.1 0.768 96.4 5.1 -74.8 -26.1 38.9 52.8 28.1
376 386 A N > - 0 0 79 126,-0.4 4,-0.9 1,-0.1 3,-0.3 -0.556 54.2-172.6-162.3 90.0 36.9 53.3 31.4
377 387 A P T 4 S+ 0 0 60 0, 0.0 -1,-0.1 0, 0.0 -2,-0.1 0.708 96.4 52.6 -56.0 -18.6 33.3 54.5 31.4
378 388 A S T >4 S+ 0 0 87 1,-0.2 3,-2.6 2,-0.2 4,-0.4 0.882 95.9 63.2 -83.9 -43.2 33.8 54.8 35.1
379 389 A A T 34 S+ 0 0 65 1,-0.3 3,-0.2 -3,-0.3 -1,-0.2 0.695 106.7 48.9 -55.6 -18.8 36.9 57.0 35.0
380 390 A Y T >X S+ 0 0 3 -4,-0.9 3,-1.3 1,-0.1 4,-0.8 0.143 76.6 102.6-109.3 19.6 34.7 59.6 33.3
381 391 A K G X4 S+ 0 0 57 -3,-2.6 3,-0.7 1,-0.3 -1,-0.1 0.890 79.0 58.0 -66.3 -38.9 31.8 59.5 35.8
382 392 A D G 34 S+ 0 0 161 -4,-0.4 -1,-0.3 1,-0.2 -2,-0.1 0.369 112.1 44.2 -72.2 6.0 33.1 62.8 37.3
383 393 A Q G <4 S+ 0 0 73 -3,-1.3 115,-0.5 116,-0.0 -1,-0.2 0.479 79.1 117.3-126.8 -10.6 32.7 64.2 33.8
384 394 A V E << -L 497 0E 41 -4,-0.8 113,-0.2 -3,-0.7 3,-0.1 -0.349 34.6-179.1 -61.8 142.0 29.3 63.0 32.5
385 395 A I E - 0 0E 22 111,-1.3 2,-0.3 1,-0.3 94,-0.2 0.287 59.4 -11.3-126.8 7.8 26.9 65.9 31.9
386 396 A A E - 0 0E 24 91,-0.1 110,-1.7 90,-0.1 2,-0.3 -0.949 54.7-130.7 173.6 172.1 23.8 64.1 30.7
387 397 A T E +L 495 0E 94 -2,-0.3 108,-0.3 108,-0.2 77,-0.2 -0.987 27.5 156.2-147.6 135.2 22.2 60.8 29.6
388 398 A G - 0 0 11 106,-2.8 73,-0.2 -2,-0.3 74,-0.1 -0.312 47.5 -48.4-130.5-145.2 20.0 59.9 26.6
389 399 A L E -M 460 0F 74 71,-2.5 2,-3.1 -2,-0.1 71,-1.5 -0.860 42.9-120.9-107.7 135.7 19.1 56.9 24.5
390 400 A P E + 0 0F 40 0, 0.0 69,-0.2 0, 0.0 101,-0.1 -0.138 43.4 165.6 -64.8 46.4 21.6 54.4 23.0
391 401 A A E S+ 0 0F 0 -2,-3.1 61,-0.3 1,-0.2 68,-0.2 0.737 74.6 1.0 -35.0 -36.9 20.4 55.1 19.4
392 402 A S E S-M 458 0F 1 66,-1.5 66,-1.7 99,-0.4 -1,-0.2 -0.750 86.0-118.6-163.6 109.8 23.5 53.4 18.0
393 403 A P + 0 0 26 0, 0.0 2,-0.1 0, 0.0 99,-0.1 0.060 61.6 83.1 -48.5 152.0 26.2 51.7 20.1
394 404 A G - 0 0 2 -23,-0.1 97,-3.4 63,-0.1 2,-0.3 -0.343 69.3 -94.7 127.1 151.3 29.9 52.8 20.1
395 405 A A E -N 490 0F 6 -23,-2.5 2,-0.3 95,-0.2 95,-0.2 -0.761 38.9-176.5 -97.9 144.1 32.2 55.4 21.6
396 406 A A E -N 489 0F 4 93,-2.2 93,-2.8 -2,-0.3 2,-0.4 -0.998 14.0-172.9-145.8 140.7 32.9 58.7 19.8
397 407 A V E +N 488 0F 24 -2,-0.3 2,-0.3 91,-0.2 91,-0.2 -0.978 30.7 123.1-134.0 118.8 35.1 61.7 20.5
398 408 A G E -N 487 0F 0 89,-1.8 89,-1.7 -2,-0.4 2,-0.4 -0.979 58.2 -75.0-162.7 174.6 35.0 64.8 18.3
399 409 A Q E -No 486 417F 33 17,-3.0 19,-2.2 -2,-0.3 87,-0.2 -0.637 54.4-106.6 -83.2 136.5 34.5 68.6 18.1
400 410 A V E + o 0 418F 0 85,-3.0 84,-2.7 -2,-0.4 2,-0.3 -0.326 45.2 167.1 -63.4 135.7 31.0 69.9 18.4
401 411 A V E - o 0 419F 0 17,-2.0 19,-2.5 82,-0.2 3,-0.0 -0.954 27.7-153.1-144.3 158.4 29.3 71.1 15.2
402 412 A F + 0 0 0 -2,-0.3 2,-0.3 17,-0.2 3,-0.1 0.324 69.8 57.3-121.9 9.0 25.7 72.0 14.3
403 413 A T S > S- 0 0 41 1,-0.1 4,-2.2 28,-0.1 3,-0.2 -0.991 71.0-129.7-141.2 149.7 25.3 71.5 10.6
404 414 A A H > S+ 0 0 10 -2,-0.3 4,-3.2 1,-0.2 5,-0.3 0.922 111.9 57.1 -58.7 -45.0 25.8 68.5 8.2
405 415 A E H > S+ 0 0 143 1,-0.2 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.851 107.3 47.4 -55.1 -40.2 27.9 70.8 6.0
406 416 A D H > S+ 0 0 37 2,-0.2 4,-2.7 -3,-0.2 -1,-0.2 0.904 111.1 51.0 -70.8 -40.2 30.2 71.5 8.9
407 417 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.2 4,-2.8 2,-0.2 -2,-0.2 0.953 111.2 48.0 -60.2 -48.7 30.5 67.8 9.8
408 418 A E H X S+ 0 0 83 -4,-3.2 4,-2.8 1,-0.2 -1,-0.2 0.906 110.2 53.8 -58.6 -39.0 31.3 67.0 6.2
409 419 A A H X S+ 0 0 44 -4,-1.9 4,-0.9 -5,-0.3 -2,-0.2 0.937 108.7 47.6 -61.3 -47.4 33.9 69.9 6.3
410 420 A W H ><>S+ 0 0 51 -4,-2.7 5,-2.8 1,-0.2 3,-1.0 0.937 111.7 51.2 -58.2 -47.9 35.5 68.4 9.4
411 421 A H H ><5S+ 0 0 117 -4,-2.8 3,-2.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.920 104.5 56.9 -56.9 -45.2 35.6 65.0 7.7
412 422 A S H 3<5S+ 0 0 84 -4,-2.8 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.732 107.3 48.9 -62.0 -20.8 37.2 66.4 4.6
413 423 A Q T <<5S- 0 0 149 -3,-1.0 -1,-0.3 -4,-0.9 -2,-0.2 0.295 121.6-109.3 -99.4 8.9 40.1 67.7 6.7
414 424 A G T < 5S+ 0 0 72 -3,-2.3 2,-0.3 1,-0.2 -3,-0.2 0.763 75.4 134.6 70.8 26.7 40.5 64.4 8.3
415 425 A K < - 0 0 127 -5,-2.8 2,-0.4 -6,-0.2 -1,-0.2 -0.795 56.6-112.7-112.3 154.1 39.1 65.7 11.6
416 426 A A + 0 0 28 -2,-0.3 -17,-3.0 -3,-0.1 2,-0.4 -0.674 35.7 176.2 -86.4 126.5 36.6 64.3 14.1
417 427 A A E -o 399 0F 1 -2,-0.4 19,-2.5 -19,-0.3 20,-1.0 -0.963 26.0-144.3-132.8 148.3 33.3 66.0 14.7
418 428 A I E -op 400 437F 0 -19,-2.2 -17,-2.0 -2,-0.4 2,-0.4 -0.948 23.7-140.9-109.1 111.5 30.2 65.4 16.7
419 429 A L E -op 401 438F 0 18,-2.3 20,-2.3 -2,-0.6 2,-0.5 -0.635 20.4-168.7 -76.8 126.4 27.1 66.5 14.8
420 430 A V E + p 0 439F 2 -19,-2.5 2,-0.4 -2,-0.4 20,-0.2 -0.951 17.5 152.9-125.2 113.4 24.6 68.1 17.2
421 431 A R E - p 0 440F 47 18,-1.7 20,-0.6 -2,-0.5 3,-0.1 -1.000 50.2-127.6-139.5 135.4 21.1 68.9 16.2
422 432 A A S S- 0 0 45 -2,-0.4 2,-0.3 18,-0.3 19,-0.2 0.839 100.6 -12.1 -46.4 -34.6 17.9 69.2 18.2
423 433 A E S S- 0 0 65 18,-0.2 2,-0.2 17,-0.2 -1,-0.1 -0.956 77.0-125.8-160.3 162.2 16.5 66.8 15.6
424 434 A T - 0 0 41 -2,-0.3 22,-0.1 -3,-0.1 23,-0.1 -0.717 13.8-159.1-117.4 167.4 17.7 65.5 12.3
425 435 A S > - 0 0 54 -2,-0.2 3,-1.6 21,-0.0 4,-0.4 -0.903 39.9 -97.7-138.8 165.9 16.3 65.3 8.7
426 436 A P T 3 S+ 0 0 102 0, 0.0 4,-0.1 0, 0.0 3,-0.1 0.568 120.2 62.1 -62.7 -6.7 16.9 63.2 5.5
427 437 A E T > S+ 0 0 83 1,-0.2 3,-0.6 2,-0.1 4,-0.2 0.722 96.2 56.4 -90.2 -23.7 19.0 66.2 4.3
428 438 A D T X> S+ 0 0 27 -3,-1.6 4,-2.7 1,-0.2 3,-0.8 0.487 76.7 100.3 -84.1 -3.7 21.6 65.9 7.1
429 439 A V H 3> S+ 0 0 54 -4,-0.4 4,-1.3 1,-0.3 -1,-0.2 0.838 78.0 56.3 -51.2 -35.6 22.2 62.3 6.2
430 440 A G H <> S+ 0 0 35 -3,-0.6 4,-0.7 1,-0.2 -1,-0.3 0.888 112.3 39.9 -65.7 -38.6 25.4 63.4 4.4
431 441 A G H <> S+ 0 0 0 -3,-0.8 4,-2.1 -4,-0.2 -2,-0.2 0.804 107.6 62.2 -80.2 -30.4 26.8 65.1 7.4
432 442 A M H < S+ 0 0 3 -4,-2.7 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.835 105.0 49.3 -64.0 -29.4 25.6 62.4 9.8
433 443 A H H < S+ 0 0 82 -4,-1.3 -1,-0.2 -5,-0.3 -2,-0.2 0.763 110.1 50.4 -79.5 -26.9 27.9 60.0 7.9
434 444 A A H < S+ 0 0 11 -4,-0.7 -17,-0.3 -3,-0.2 -2,-0.2 0.793 95.7 86.5 -80.4 -30.0 30.9 62.4 8.1
435 445 A A S < S- 0 0 0 -4,-2.1 -17,-0.2 1,-0.1 3,-0.1 -0.357 72.0-144.6 -70.5 150.8 30.5 62.8 11.8
436 446 A V S S+ 0 0 54 -19,-2.5 21,-0.6 1,-0.3 2,-0.3 0.565 88.2 16.1 -88.8 -9.9 32.2 60.4 14.1
437 447 A G E -pq 418 457F 0 -20,-1.0 -18,-2.3 19,-0.1 2,-0.4 -0.973 67.0-148.7-162.2 146.2 29.2 60.8 16.4
438 448 A I E -pq 419 458F 0 19,-1.8 21,-2.2 -2,-0.3 2,-0.4 -0.943 12.1-178.5-122.2 140.4 25.6 62.1 16.4
439 449 A L E +pq 420 459F 1 -20,-2.3 -18,-1.7 -2,-0.4 2,-0.3 -0.971 5.5 176.3-141.9 123.6 23.6 63.7 19.2
440 450 A T E p 421 0F 7 19,-1.9 22,-1.9 -2,-0.4 -18,-0.3 -0.923 360.0 360.0-128.5 153.4 20.0 64.9 19.1
441 451 A E 0 0 33 -20,-0.6 -18,-0.2 -2,-0.3 -19,-0.1 0.924 360.0 360.0 -76.9 360.0 17.6 66.4 21.6
442 ! 0 0 0 0, 0.0 0, 0.0 0, 0.0 0, 0.0 0.000 360.0 360.0 360.0 360.0 0.0 0.0 0.0
443 455 A M 0 0 83 -54,-0.2 6,-0.0 2,-0.1 18,-0.0 0.000 360.0 360.0 360.0 -9.2 15.9 54.0 20.4
444 456 A T + 0 0 127 4,-0.1 5,-0.1 5,-0.0 0, 0.0 0.540 360.0 121.3 -98.5 -5.9 13.3 54.6 17.8
445 457 A S S > S- 0 0 46 1,-0.1 4,-1.6 3,-0.0 3,-0.2 -0.241 71.7-120.2 -58.0 145.5 14.3 58.0 16.4
446 458 A H H > S+ 0 0 167 1,-0.2 4,-1.2 2,-0.2 -1,-0.1 0.664 112.7 56.6 -60.7 -19.9 15.0 58.1 12.6
447 459 A A H > S+ 0 0 3 2,-0.2 4,-2.2 1,-0.1 -1,-0.2 0.918 103.2 53.3 -76.8 -46.5 18.6 59.2 13.3
448 460 A A H > S+ 0 0 0 -3,-0.2 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.918 106.8 51.6 -52.0 -52.7 19.3 56.2 15.6
449 461 A V H X S+ 0 0 79 -4,-1.6 4,-1.2 1,-0.2 -1,-0.2 0.923 109.5 50.3 -53.3 -49.1 18.3 53.8 12.9
450 462 A V H X S+ 0 0 49 -4,-1.2 4,-1.3 1,-0.2 3,-0.3 0.907 108.3 52.2 -57.6 -46.5 20.5 55.4 10.3
451 463 A A H X>S+ 0 0 0 -4,-2.2 5,-2.4 1,-0.2 4,-1.8 0.931 100.4 63.0 -56.5 -50.2 23.6 55.3 12.6
452 464 A R H <5S+ 0 0 95 -4,-2.1 3,-0.3 -61,-0.3 -1,-0.2 0.861 102.2 48.7 -43.5 -50.6 23.2 51.6 13.3
453 465 A G H <5S+ 0 0 22 -4,-1.2 397,-0.9 -3,-0.3 -1,-0.3 0.921 114.7 44.6 -59.9 -43.9 23.8 50.5 9.7
454 466 A W H <5S- 0 0 53 -4,-1.3 -1,-0.3 -3,-0.3 -2,-0.2 0.689 112.6-121.9 -72.1 -19.3 26.8 52.7 9.4
455 467 A G T <5 + 0 0 15 -4,-1.8 2,-0.4 -3,-0.3 -3,-0.2 0.796 60.4 154.9 78.9 30.9 28.0 51.5 12.8
456 468 A K < - 0 0 32 -5,-2.4 -1,-0.3 -6,-0.1 -19,-0.1 -0.775 48.2-110.5-101.0 137.2 28.0 55.1 14.0
457 469 A C E + q 0 437F 5 -21,-0.6 -19,-1.8 -2,-0.4 2,-0.3 -0.299 43.2 170.3 -60.1 139.1 27.7 56.3 17.6
458 470 A C E -Mq 392 438F 0 -66,-1.7 -66,-1.5 -21,-0.2 2,-0.7 -0.877 26.1-167.4-160.7 124.2 24.4 58.1 18.3
459 471 A V E + q 0 439F 0 -21,-2.2 -19,-1.9 -2,-0.3 3,-0.3 -0.914 26.6 173.5-112.1 101.2 22.6 59.4 21.4
460 472 A S E +M 389 0F 0 -71,-1.5 -71,-2.5 -2,-0.7 -69,-0.1 -0.266 52.7 39.1 -96.1-174.0 19.1 60.3 20.5
461 473 A G + 0 0 29 1,-0.2 2,-1.5 -73,-0.2 -20,-0.2 0.736 62.8 149.0 42.5 33.6 16.2 61.4 22.6
462 474 A C + 0 0 5 -22,-1.9 3,-0.4 -3,-0.3 -1,-0.2 -0.484 13.8 167.2 -92.1 63.8 18.4 63.5 24.9
463 475 A S + 0 0 104 -2,-1.5 2,-0.7 1,-0.3 -1,-0.2 0.695 59.0 81.6 -51.0 -25.5 15.5 65.8 25.5
464 476 A G S S+ 0 0 60 -77,-0.2 13,-1.1 -3,-0.2 2,-0.3 0.055 82.8 89.3 -74.0 32.6 17.4 67.5 28.3
465 477 A I E -S 476 0G 15 -2,-0.7 2,-0.5 -3,-0.4 11,-0.2 -0.981 58.2-161.1-134.7 141.9 19.2 69.5 25.7
466 478 A R E -S 475 0G 170 9,-2.9 9,-4.2 -2,-0.3 2,-0.7 -0.972 12.4-152.1-125.0 117.9 18.6 72.8 23.9
467 479 A V E -S 474 0G 19 -2,-0.5 2,-0.8 7,-0.2 7,-0.2 -0.805 3.9-155.0 -96.1 110.9 20.4 73.5 20.6
468 480 A N E > +S 473 0G 23 5,-1.5 5,-1.3 -2,-0.7 -2,-0.0 -0.763 18.8 172.0 -86.1 110.4 21.0 77.2 19.9
469 481 A D T 5S+ 0 0 70 -2,-0.8 -1,-0.2 3,-0.1 -67,-0.1 0.943 73.2 56.5 -83.9 -59.3 21.3 77.6 16.1
470 482 A A T 5S+ 0 0 103 2,-0.1 2,-0.2 3,-0.0 -1,-0.1 0.906 119.8 38.4 -35.3 -56.2 21.4 81.3 15.7
471 483 A E T 5S- 0 0 104 2,-0.1 2,-1.1 1,-0.0 0, 0.0 -0.593 98.9-117.2 -92.4 156.7 24.3 81.1 18.0
472 484 A K T 5S+ 0 0 59 -2,-0.2 11,-2.1 11,-0.1 2,-0.3 -0.565 78.4 89.3-100.4 71.0 26.8 78.3 17.7
473 485 A L E < -ST 468 482G 20 -5,-1.3 -5,-1.5 -2,-1.1 2,-0.4 -0.952 58.0-140.7-153.9 167.6 26.3 76.6 21.1
474 486 A V E -ST 467 481G 0 7,-2.4 7,-2.5 -2,-0.3 2,-0.7 -1.000 13.7-132.8-141.9 139.0 24.2 74.0 22.8
475 487 A T E +ST 466 480G 26 -9,-4.2 -9,-2.9 -2,-0.4 2,-0.4 -0.819 36.9 160.8 -94.5 111.5 22.6 73.8 26.2
476 488 A I E > -ST 465 479G 1 3,-1.9 3,-1.1 -2,-0.7 2,-0.3 -0.974 60.4 -42.5-136.8 121.5 23.3 70.4 27.8
477 489 A G T 3 S- 0 0 57 -13,-1.1 -91,-0.1 -2,-0.4 -92,-0.1 -0.466 115.5 -37.5 63.4-120.6 23.0 69.6 31.5
478 490 A G T 3 S+ 0 0 79 -2,-0.3 -1,-0.3 -93,-0.1 2,-0.2 0.560 123.5 82.7-110.7 -15.9 24.6 72.6 33.3
479 491 A H E < -T 476 0G 100 -3,-1.1 -3,-1.9 -94,-0.2 2,-0.5 -0.554 67.5-141.6 -91.1 154.0 27.4 73.1 30.8
480 492 A V E -T 475 0G 84 -2,-0.2 2,-0.5 -5,-0.2 -5,-0.2 -0.961 14.8-159.6-115.7 129.5 27.2 75.1 27.6
481 493 A L E -T 474 0G 5 -7,-2.5 -7,-2.4 -2,-0.5 2,-0.3 -0.939 4.8-164.8-116.2 131.8 29.1 73.8 24.5
482 494 A R E > -T 473 0G 125 -2,-0.5 3,-2.4 -9,-0.3 -9,-0.3 -0.796 41.7 -69.2-111.5 155.2 30.1 75.9 21.5
483 495 A E T 3 S+ 0 0 81 -11,-2.1 -82,-0.2 -2,-0.3 -1,-0.1 -0.024 120.5 24.7 -38.2 129.5 31.2 75.0 18.0
484 496 A G T 3 S+ 0 0 22 -84,-2.7 -1,-0.3 1,-0.3 2,-0.2 0.181 88.8 125.5 97.0 -18.3 34.7 73.5 18.2
485 497 A E < - 0 0 85 -3,-2.4 -85,-3.0 -85,-0.1 -1,-0.3 -0.527 64.4-109.2 -79.0 143.3 34.6 72.2 21.8
486 498 A W E +N 399 0F 90 -87,-0.2 13,-1.0 -2,-0.2 2,-0.3 -0.414 40.1 172.1 -72.6 145.2 35.3 68.6 22.4
487 499 A L E -NR 398 498F 0 -89,-1.7 -89,-1.8 11,-0.2 2,-0.4 -0.973 20.6-142.8-154.1 137.9 32.6 66.2 23.5
488 500 A S E -N 397 0F 0 9,-1.2 9,-0.5 -2,-0.3 2,-0.4 -0.858 13.6-164.0-108.7 139.8 32.4 62.4 24.0
489 501 A L E -N 396 0F 0 -93,-2.8 -93,-2.2 -2,-0.4 2,-0.6 -0.977 10.9-161.3-126.4 136.7 29.4 60.2 23.2
490 502 A N E > -N 395 0F 4 5,-2.0 4,-2.7 -2,-0.4 5,-0.3 -0.920 4.4-175.0-115.7 102.6 28.6 56.7 24.2
491 503 A G T 4 S+ 0 0 0 -97,-3.4 -99,-0.4 -2,-0.6 -96,-0.1 0.554 84.3 54.4 -74.4 -5.9 26.0 55.2 21.9
492 504 A S T 4 S+ 0 0 47 -98,-0.3 -1,-0.2 -100,-0.1 -97,-0.1 0.846 122.0 23.7 -92.6 -41.1 25.8 52.1 24.1
493 505 A T T 4 S- 0 0 61 -99,-0.1 -2,-0.2 -104,-0.1 -34,-0.0 0.758 98.9-126.3 -93.7 -32.5 25.1 53.8 27.4
494 506 A G < + 0 0 0 -4,-2.7 -106,-2.8 1,-0.3 -3,-0.1 0.424 58.9 145.8 97.6 0.7 23.5 57.0 26.1
495 507 A E E -L 387 0E 39 -5,-0.3 -5,-2.0 -108,-0.3 2,-0.3 -0.256 42.8-151.2 -70.7 156.3 25.9 59.1 28.1
496 508 A V E - 0 0E 0 -110,-1.7 -111,-1.3 -7,-0.2 -7,-0.2 -0.694 21.3-169.5-129.8 78.2 27.3 62.5 27.0
497 509 A I E -L 384 0E 0 -9,-0.5 -9,-1.2 -2,-0.3 2,-0.4 -0.093 19.8-118.5 -62.4 165.9 30.7 62.9 28.7
498 510 A L B +R 487 0F 51 -115,-0.5 -11,-0.2 -118,-0.2 2,-0.2 -0.911 69.1 2.6-112.7 136.4 32.6 66.2 28.6
499 511 A G S S- 0 0 26 -13,-1.0 2,-0.7 -2,-0.4 -101,-0.2 -0.525 105.5 -40.0 94.5-162.6 36.0 66.6 27.1
500 512 A K - 0 0 126 -2,-0.2 -1,-0.1 -14,-0.1 -103,-0.1 -0.754 60.1-170.8-109.4 82.5 38.2 64.1 25.2
501 513 A Q - 0 0 31 -2,-0.7 2,-0.1 -105,-0.1 -14,-0.1 -0.407 30.2 -99.5 -73.3 148.8 38.0 60.7 26.9
502 514 A P - 0 0 81 0, 0.0 -127,-1.8 0, 0.0 2,-0.4 -0.341 28.1-139.0 -70.4 147.3 40.4 57.9 25.9
503 515 A L B -K 374 0D 77 -129,-0.3 -129,-0.3 -128,-0.1 -106,-0.0 -0.912 27.2-106.8-109.4 132.0 39.4 55.2 23.5
504 516 A S - 0 0 50 -131,-2.6 -131,-0.3 -2,-0.4 3,-0.1 -0.287 41.9-117.4 -56.5 134.6 40.5 51.6 24.1
505 517 A P - 0 0 98 0, 0.0 3,-0.1 0, 0.0 -1,-0.1 -0.296 45.4 -68.7 -71.8 160.1 43.2 50.7 21.5
506 518 A P - 0 0 128 0, 0.0 2,-0.3 0, 0.0 0, 0.0 -0.090 58.4-104.1 -48.2 146.1 42.7 47.9 18.9
507 519 A A - 0 0 75 1,-0.1 -3,-0.0 -3,-0.1 5,-0.0 -0.578 34.1-180.0 -78.6 134.6 42.6 44.4 20.4
508 520 A L + 0 0 166 -2,-0.3 -1,-0.1 -3,-0.1 0, 0.0 0.495 58.9 93.8-111.3 -8.3 45.7 42.2 19.9
509 521 A S S S- 0 0 66 1,-0.1 -1,-0.1 4,-0.0 -2,-0.0 0.894 74.1-147.8 -52.8 -43.9 44.6 39.0 21.6
510 522 A G > + 0 0 41 3,-0.0 4,-2.3 4,-0.0 -1,-0.1 0.491 63.1 121.0 85.2 1.6 43.4 37.5 18.3
511 523 A D H > + 0 0 25 2,-0.2 4,-3.0 1,-0.2 5,-0.2 0.827 69.7 53.4 -67.6 -32.4 40.7 35.7 20.3
512 524 A L H > S+ 0 0 52 2,-0.2 4,-2.7 1,-0.2 -1,-0.2 0.907 110.4 47.6 -68.7 -40.6 37.9 37.3 18.3
513 525 A G H > S+ 0 0 51 2,-0.2 4,-1.5 1,-0.2 -2,-0.2 0.926 113.9 48.1 -64.3 -41.9 39.5 36.1 15.1
514 526 A T H X S+ 0 0 57 -4,-2.3 4,-1.1 2,-0.2 3,-0.3 0.939 113.3 46.3 -64.0 -48.0 39.9 32.7 16.6
515 527 A F H >X S+ 0 0 0 -4,-3.0 4,-1.8 1,-0.2 3,-0.6 0.916 111.3 52.1 -60.5 -46.3 36.3 32.6 17.8
516 528 A M H 3X S+ 0 0 14 -4,-2.7 4,-2.7 1,-0.2 -1,-0.2 0.764 100.3 61.8 -64.3 -26.3 34.9 33.8 14.5
517 529 A A H 3X S+ 0 0 58 -4,-1.5 4,-1.5 -3,-0.3 -1,-0.2 0.881 105.4 47.9 -68.3 -35.4 36.8 31.2 12.5
518 530 A W H <X S+ 0 0 43 -4,-1.1 4,-2.5 -3,-0.6 -2,-0.2 0.934 110.9 51.7 -66.6 -45.3 34.8 28.5 14.4
519 531 A V H X S+ 0 0 0 -4,-1.8 4,-2.0 1,-0.2 -2,-0.2 0.928 112.0 45.9 -54.0 -49.7 31.6 30.5 13.7
520 532 A D H < S+ 0 0 58 -4,-2.7 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.761 110.6 53.6 -69.4 -25.3 32.5 30.6 10.0
521 533 A D H < S+ 0 0 132 -4,-1.5 -1,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.909 112.4 43.7 -74.9 -41.7 33.4 26.9 9.9
522 534 A V H < S+ 0 0 33 -4,-2.5 -2,-0.2 -5,-0.1 -3,-0.1 0.867 94.4 88.2 -72.8 -37.7 30.1 25.8 11.4
523 535 A R < - 0 0 29 -4,-2.0 337,-0.2 -5,-0.2 336,-0.1 -0.274 48.8-171.0 -67.1 148.3 27.6 28.0 9.5
524 536 A K + 0 0 176 335,-0.5 2,-0.2 2,-0.1 -1,-0.1 0.692 64.2 86.0-105.8 -32.5 26.2 26.8 6.2
525 537 A L S S- 0 0 7 334,-0.2 319,-0.3 331,-0.1 2,-0.2 -0.467 76.7-132.7 -68.2 136.5 24.5 30.0 5.1
526 538 A K E -u 844 0H 120 317,-2.4 319,-2.0 -2,-0.2 2,-0.6 -0.604 16.7-138.7 -84.8 154.0 26.7 32.5 3.3
527 539 A V E +u 845 0H 0 -2,-0.2 19,-2.7 17,-0.2 319,-0.2 -0.941 24.1 178.4-121.0 115.6 26.5 36.1 4.6
528 540 A L E -u 846 0H 8 317,-3.2 319,-1.7 -2,-0.6 2,-0.3 -0.499 21.2-118.9-103.3 173.7 26.5 38.9 2.1
529 541 A A E -uv 847 548H 0 18,-1.8 21,-1.4 317,-0.3 20,-1.3 -0.881 5.7-133.8-121.8 151.2 26.2 42.6 2.6
530 542 A N E + v 0 550H 13 317,-2.9 2,-0.3 -2,-0.3 21,-0.2 -0.899 47.1 149.5-100.9 106.4 23.8 45.3 1.6
531 543 A A - 0 0 2 19,-1.1 -2,-0.1 -2,-0.8 19,-0.1 -0.999 32.7-177.2-145.2 141.2 26.0 48.2 0.2
532 544 A D + 0 0 21 -2,-0.3 19,-0.1 19,-0.2 65,-0.1 0.362 69.4 57.7-117.2 -1.3 25.5 50.8 -2.4
533 545 A T S > S- 0 0 47 1,-0.1 4,-2.4 63,-0.1 3,-0.3 -0.947 81.4-117.6-133.2 154.0 28.9 52.6 -2.3
534 546 A P H > S+ 0 0 43 0, 0.0 4,-1.7 0, 0.0 5,-0.1 0.868 116.5 51.5 -56.1 -36.8 32.5 51.5 -2.9
535 547 A D H > S+ 0 0 119 2,-0.2 4,-2.0 1,-0.2 5,-0.1 0.851 109.8 47.3 -69.7 -35.8 33.3 52.6 0.7
536 548 A D H > S+ 0 0 29 -3,-0.3 4,-2.2 2,-0.2 -1,-0.2 0.854 107.9 56.9 -73.3 -33.0 30.4 50.5 2.2
537 549 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-2.3 2,-0.2 -2,-0.2 0.925 109.2 46.7 -61.3 -42.5 31.5 47.5 0.1
538 550 A L H X S+ 0 0 84 -4,-1.7 4,-2.6 1,-0.2 -2,-0.2 0.912 111.0 50.0 -65.7 -45.8 34.9 47.8 1.7
539 551 A T H X S+ 0 0 43 -4,-2.0 4,-0.6 1,-0.2 -1,-0.2 0.840 111.4 50.9 -62.3 -34.1 33.5 48.1 5.2
540 552 A A H ><>S+ 0 0 0 -4,-2.2 5,-2.4 2,-0.2 3,-0.7 0.927 109.5 48.8 -69.7 -43.7 31.4 45.0 4.5
541 553 A R H ><5S+ 0 0 90 -4,-2.3 3,-2.1 1,-0.3 -2,-0.2 0.928 108.2 54.4 -62.1 -43.1 34.4 43.0 3.3
542 554 A N H 3<5S+ 0 0 126 -4,-2.6 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.694 106.3 54.0 -63.1 -19.9 36.3 44.0 6.4
543 555 A N T <<5S- 0 0 21 -3,-0.7 -1,-0.3 -4,-0.6 -2,-0.2 0.232 129.6 -95.6 -97.6 11.6 33.4 42.6 8.4
544 556 A G T < 5 + 0 0 27 -3,-2.1 -3,-0.2 1,-0.2 -17,-0.2 0.623 64.9 162.8 89.5 13.8 33.6 39.3 6.7
545 557 A A < - 0 0 5 -5,-2.4 -1,-0.2 1,-0.1 -17,-0.2 -0.439 33.2-148.1 -66.9 140.2 30.9 39.8 4.0
546 558 A Q - 0 0 63 -19,-2.7 2,-0.3 1,-0.1 -18,-0.2 0.068 68.2 -46.9 -98.0 24.8 31.2 37.2 1.2
547 559 A G S S- 0 0 0 -20,-0.2 -18,-1.8 57,-0.2 2,-0.6 -0.902 76.9 -61.9 141.0-170.8 30.0 39.6 -1.5
548 560 A I E -vw 529 606H 0 57,-2.4 59,-3.0 -2,-0.3 3,-0.2 -0.940 33.6-178.8-117.6 112.6 27.1 42.0 -1.9
549 561 A G E S+ 0 0H 0 -20,-1.3 2,-0.3 -2,-0.6 -19,-0.2 0.703 77.1 23.2 -80.4 -20.7 23.6 40.7 -1.9
550 562 A L E +v 530 0H 0 -21,-1.4 -19,-1.1 297,-0.1 2,-0.6 -0.795 51.6 174.3-155.8 112.2 22.0 44.1 -2.5
551 563 A C E - w 0 608H 0 56,-1.6 58,-2.4 -2,-0.3 2,-0.8 -0.963 26.8-148.1-111.6 107.5 23.3 47.2 -4.1
552 564 A R E >> - w 0 609H 45 -2,-0.6 3,-0.8 56,-0.2 4,-0.5 -0.687 5.8-161.9 -79.9 103.5 20.4 49.7 -4.4
553 565 A T G >4 S+ 0 0 0 56,-1.2 3,-0.9 -2,-0.8 -1,-0.2 0.785 86.0 62.3 -60.5 -26.9 20.9 51.8 -7.5
554 566 A E G >> S+ 0 0 6 1,-0.2 3,-1.6 2,-0.2 4,-0.8 0.907 98.5 56.4 -65.7 -36.0 18.5 54.5 -6.4
555 567 A H G <4 S+ 0 0 84 -3,-0.8 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.676 92.9 71.7 -69.5 -11.3 20.7 55.2 -3.4
556 568 A M G << S+ 0 0 2 -3,-0.9 -1,-0.3 -4,-0.5 -2,-0.2 0.455 99.3 47.3 -83.1 1.5 23.6 55.9 -5.8
557 569 A F T X4 S+ 0 0 5 -3,-1.6 3,-1.0 -4,-0.1 -1,-0.2 0.691 93.7 67.5-112.1 -28.7 22.0 59.1 -6.9
558 570 A F T 3< S+ 0 0 82 -4,-0.8 -2,-0.1 1,-0.2 -1,-0.1 0.215 80.6 97.4 -76.2 18.5 21.0 60.8 -3.6
559 571 A A T 3 S+ 0 0 68 1,-0.2 2,-0.3 2,-0.0 -1,-0.2 0.811 89.7 6.4 -77.3 -34.8 24.8 61.0 -3.3
560 572 A S <> - 0 0 47 -3,-1.0 4,-2.6 1,-0.1 3,-0.3 -0.996 68.5-114.9-151.6 150.4 25.4 64.6 -4.5
561 573 A D H > S+ 0 0 128 -2,-0.3 4,-2.5 1,-0.2 5,-0.2 0.874 118.6 54.3 -50.5 -39.7 23.3 67.6 -5.5
562 574 A E H > S+ 0 0 55 2,-0.2 4,-1.8 1,-0.2 -1,-0.2 0.916 108.6 45.7 -62.3 -46.7 24.8 67.2 -9.0
563 575 A R H > S+ 0 0 38 -3,-0.3 4,-1.7 1,-0.2 -2,-0.2 0.905 113.0 51.1 -64.8 -39.7 23.7 63.6 -9.3
564 576 A I H X S+ 0 0 30 -4,-2.6 4,-2.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.909 109.6 49.1 -64.7 -42.7 20.2 64.4 -7.9
565 577 A K H X S+ 0 0 72 -4,-2.5 4,-2.6 -5,-0.2 -1,-0.2 0.858 106.7 58.3 -64.3 -34.5 19.8 67.3 -10.4
566 578 A A H X S+ 0 0 1 -4,-1.8 4,-1.6 2,-0.2 -1,-0.2 0.897 106.2 47.4 -62.6 -40.4 20.9 64.9 -13.2
567 579 A V H X S+ 0 0 3 -4,-1.7 4,-2.4 2,-0.2 -2,-0.2 0.944 111.7 50.4 -67.1 -43.4 18.0 62.6 -12.3
568 580 A R H X S+ 0 0 26 -4,-2.2 4,-1.5 1,-0.2 -2,-0.2 0.875 106.7 54.9 -60.9 -38.6 15.5 65.5 -12.3
569 581 A Q H X S+ 0 0 57 -4,-2.6 4,-0.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.915 107.6 51.0 -60.4 -40.0 16.8 66.6 -15.7
570 582 A M H >< S+ 0 0 21 -4,-1.6 3,-1.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.957 110.4 47.6 -61.3 -51.5 16.0 63.1 -16.9
571 583 A I H 3< S+ 0 0 4 -4,-2.4 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.709 116.5 44.6 -63.1 -22.1 12.5 63.2 -15.5
572 584 A M H 3< S+ 0 0 16 -4,-1.5 -1,-0.2 -3,-0.2 -2,-0.2 0.339 79.5 140.0-106.2 5.7 11.9 66.7 -17.0
573 585 A A << - 0 0 17 -3,-1.3 3,-0.1 -4,-0.5 -3,-0.1 -0.218 33.9-167.1 -54.3 133.6 13.4 66.1 -20.5
574 586 A P S S+ 0 0 109 0, 0.0 2,-0.4 0, 0.0 -1,-0.1 0.825 73.3 36.7 -90.6 -41.4 11.4 67.7 -23.3
575 587 A T S >> S- 0 0 70 1,-0.1 4,-3.0 0, 0.0 3,-2.2 -0.923 73.9-133.2-117.0 141.8 13.0 65.9 -26.3
576 588 A L H 3> S+ 0 0 118 -2,-0.4 4,-1.6 1,-0.3 5,-0.3 0.796 109.4 67.9 -60.4 -24.4 14.1 62.3 -26.4
577 589 A E H 34 S+ 0 0 83 1,-0.2 4,-0.4 2,-0.2 -1,-0.3 0.787 112.8 31.2 -63.7 -25.8 17.3 63.7 -27.9
578 590 A L H <> S+ 0 0 94 -3,-2.2 4,-2.1 2,-0.2 -2,-0.3 0.771 111.6 61.9-100.2 -35.1 17.8 65.3 -24.5
579 591 A R H X S+ 0 0 60 -4,-3.0 4,-1.1 1,-0.2 -3,-0.2 0.758 109.0 46.1 -63.3 -21.9 16.2 62.6 -22.3
580 592 A Q H X S+ 0 0 91 -4,-1.6 4,-3.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.833 107.8 55.7 -85.4 -36.0 18.8 60.3 -23.7
581 593 A Q H > S+ 0 0 35 -4,-0.4 4,-1.0 -5,-0.3 -2,-0.2 0.807 108.9 49.2 -64.2 -28.6 21.5 62.9 -23.0
582 594 A A H X S+ 0 0 3 -4,-2.1 4,-1.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.868 111.6 47.3 -77.7 -36.7 20.3 62.9 -19.4
583 595 A L H X S+ 0 0 1 -4,-1.1 4,-1.7 2,-0.2 -2,-0.2 0.886 108.5 55.5 -68.9 -39.3 20.4 59.1 -19.3
584 596 A D H < S+ 0 0 74 -4,-3.2 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.839 106.1 52.7 -60.7 -33.5 23.9 59.2 -20.8
585 597 A R H X S+ 0 0 99 -4,-1.0 4,-1.0 -5,-0.2 -1,-0.2 0.865 108.3 49.1 -70.0 -37.5 24.8 61.5 -17.9
586 598 A L H X S+ 0 0 4 -4,-1.5 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.781 100.7 67.2 -73.2 -24.9 23.5 59.0 -15.4
587 599 A L H X S+ 0 0 7 -4,-1.7 4,-3.4 2,-0.2 5,-0.2 0.897 98.3 49.8 -62.3 -44.5 25.5 56.2 -17.1
588 600 A P H > S+ 0 0 55 0, 0.0 4,-2.8 0, 0.0 5,-0.3 0.931 110.3 49.7 -62.3 -46.8 28.9 57.6 -16.1
589 601 A Y H X S+ 0 0 59 -4,-1.0 4,-1.9 2,-0.2 -2,-0.2 0.931 116.5 43.2 -56.8 -46.2 27.9 58.0 -12.5
590 602 A Q H X S+ 0 0 0 -4,-2.1 4,-2.9 2,-0.2 5,-0.2 0.957 114.3 48.3 -64.8 -53.0 26.6 54.5 -12.4
591 603 A R H X S+ 0 0 68 -4,-3.4 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.893 112.5 50.1 -56.4 -41.4 29.6 52.9 -14.3
592 604 A S H X S+ 0 0 70 -4,-2.8 4,-1.8 -5,-0.2 -1,-0.2 0.901 112.0 46.9 -66.0 -41.3 32.0 54.8 -12.1
593 605 A D H X S+ 0 0 16 -4,-1.9 4,-2.4 -5,-0.3 -2,-0.2 0.899 111.4 51.3 -68.1 -39.9 30.3 53.6 -8.9
594 606 A F H X S+ 0 0 0 -4,-2.9 4,-3.1 2,-0.2 -2,-0.2 0.887 107.0 52.9 -65.9 -37.9 30.1 50.0 -10.1
595 607 A E H X S+ 0 0 50 -4,-2.1 4,-2.4 -5,-0.2 -1,-0.2 0.952 111.4 47.8 -61.0 -46.0 33.8 49.9 -11.0
596 608 A G H X S+ 0 0 9 -4,-1.8 4,-1.8 1,-0.2 -2,-0.2 0.899 113.4 46.3 -60.4 -44.1 34.6 51.0 -7.5
597 609 A I H X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-1.7 1,-0.2 -1,-0.2 0.920 111.7 52.2 -66.4 -42.4 32.3 48.5 -5.9
598 610 A F H < S+ 0 0 2 -4,-3.1 6,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.900 108.4 50.0 -61.5 -42.3 33.6 45.7 -8.1
599 611 A R H >< S+ 0 0 124 -4,-2.4 3,-1.4 1,-0.2 -1,-0.2 0.914 110.3 50.0 -63.3 -42.9 37.3 46.4 -7.2
600 612 A A H 3< S+ 0 0 18 -4,-1.8 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.836 116.3 43.4 -64.9 -29.4 36.4 46.4 -3.5
601 613 A M T >< S+ 0 0 1 -4,-1.7 3,-3.3 -5,-0.1 -1,-0.3 0.132 81.3 163.9-103.0 19.5 34.6 43.1 -4.0
602 614 A D T < S+ 0 0 58 -3,-1.4 90,-0.2 1,-0.3 -3,-0.1 -0.092 72.3 13.1 -40.5 121.5 37.3 41.6 -6.2
603 615 A G T 3 S+ 0 0 24 88,-2.3 -1,-0.3 1,-0.2 89,-0.1 0.353 111.1 96.8 89.6 -5.8 36.7 37.8 -6.3
604 616 A L S < S- 0 0 37 -3,-3.3 89,-0.7 87,-0.4 -1,-0.2 -0.894 79.8 -99.9-121.1 148.4 33.2 38.0 -4.7
605 617 A P E - x 0 693H 35 0, 0.0 -57,-2.4 0, 0.0 2,-0.5 -0.356 33.0-161.1 -64.4 138.6 29.7 38.0 -6.2
606 618 A V E -wx 548 694H 1 87,-2.2 89,-2.1 -59,-0.2 2,-0.7 -0.970 1.3-160.6-126.8 116.2 28.0 41.5 -6.5
607 619 A T E - x 0 695H 0 -59,-3.0 -56,-1.6 -2,-0.5 2,-0.5 -0.851 8.3-169.3-102.4 114.4 24.2 41.7 -6.9
608 620 A I E -wx 551 696H 1 87,-3.5 89,-2.9 -2,-0.7 2,-0.4 -0.865 10.3-145.3-108.1 129.6 23.0 45.0 -8.3
609 621 A R E -wx 552 697H 10 -58,-2.4 -56,-1.2 -2,-0.5 89,-0.2 -0.781 18.3-118.2 -98.4 135.8 19.3 45.9 -8.3
610 622 A L - 0 0 4 87,-2.3 -56,-0.2 -2,-0.4 51,-0.1 -0.289 57.5 -60.9 -67.0 154.2 17.6 47.9 -11.0
611 623 A L + 0 0 12 1,-0.1 53,-0.3 -58,-0.1 -1,-0.2 -0.022 60.1 170.1 -38.2 127.4 15.9 51.3 -10.1
612 624 A D + 0 0 14 -3,-0.1 48,-1.8 47,-0.1 -1,-0.1 0.745 39.1 88.7-117.4 -39.6 13.1 50.7 -7.5
613 625 A P S S- 0 0 5 0, 0.0 2,-0.1 0, 0.0 47,-0.1 -0.293 83.2-100.2 -66.7 149.5 11.8 54.0 -6.0
614 626 A P > - 0 0 5 0, 0.0 3,-2.0 0, 0.0 4,-0.3 -0.434 34.2-115.9 -66.3 144.3 8.9 55.9 -7.7
615 627 A L G > S+ 0 0 17 43,-0.5 3,-1.6 1,-0.3 4,-0.1 0.772 110.4 75.0 -52.1 -30.1 10.2 58.9 -9.8
616 628 A H G > S+ 0 0 90 33,-0.3 3,-1.9 1,-0.3 -1,-0.3 0.859 83.0 69.4 -52.7 -36.3 8.4 61.3 -7.4
617 629 A E G < S+ 0 0 99 -3,-2.0 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.784 90.1 59.4 -54.8 -31.4 11.1 60.6 -4.8
618 630 A F G < S+ 0 0 3 -3,-1.6 -1,-0.3 -4,-0.3 -50,-0.2 0.330 87.7 101.1 -84.6 11.1 13.8 62.4 -6.8
619 631 A L S < S- 0 0 9 -3,-1.9 8,-0.0 1,-0.1 -54,-0.0 -0.682 81.6-100.3 -97.7 149.4 11.8 65.7 -6.7
620 632 A P - 0 0 10 0, 0.0 2,-0.3 0, 0.0 -1,-0.1 -0.118 39.4-130.2 -58.1 164.1 12.5 68.6 -4.4
621 633 A E + 0 0 165 5,-0.1 2,-0.3 6,-0.0 0, 0.0 -0.787 55.7 59.0-117.4 160.6 10.3 68.9 -1.3
622 634 A G S S+ 0 0 58 -2,-0.3 5,-0.1 4,-0.0 0, 0.0 -0.809 89.4 1.4 124.0-165.7 8.3 71.8 0.1
623 635 A N > - 0 0 55 -2,-0.3 4,-2.1 1,-0.1 3,-0.4 -0.331 69.2-121.9 -58.6 139.9 5.5 74.2 -1.0
624 636 A I H > S+ 0 0 85 1,-0.2 4,-2.5 2,-0.2 5,-0.2 0.894 111.3 55.6 -51.0 -47.7 4.4 73.3 -4.5
625 637 A E H > S+ 0 0 62 1,-0.2 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.898 110.8 45.4 -53.7 -43.4 5.2 76.8 -5.8
626 638 A D H > S+ 0 0 103 -3,-0.4 4,-2.3 2,-0.2 -1,-0.2 0.848 108.5 55.5 -70.2 -35.4 8.8 76.4 -4.6
627 639 A I H X S+ 0 0 21 -4,-2.1 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.930 109.3 48.5 -62.4 -43.4 9.1 72.9 -6.0
628 640 A V H X S+ 0 0 11 -4,-2.5 4,-2.2 2,-0.2 -2,-0.2 0.908 109.9 51.4 -61.4 -45.3 8.1 74.2 -9.4
629 641 A S H X S+ 0 0 74 -4,-1.9 4,-2.2 1,-0.2 -1,-0.2 0.914 110.4 48.4 -59.3 -46.8 10.6 77.1 -9.2
630 642 A E H X S+ 0 0 77 -4,-2.3 4,-2.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.916 110.8 50.8 -62.3 -43.4 13.5 74.8 -8.3
631 643 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.1 4,-2.5 2,-0.2 6,-0.6 0.880 109.8 49.4 -64.1 -38.4 12.7 72.4 -11.1
632 644 A C H X S+ 0 0 26 -4,-2.2 4,-2.6 2,-0.2 -1,-0.2 0.949 114.3 45.4 -65.3 -45.1 12.5 75.1 -13.7
633 645 A A H < S+ 0 0 89 -4,-2.2 -2,-0.2 1,-0.2 -1,-0.2 0.850 118.8 42.7 -66.3 -34.3 15.9 76.5 -12.6
634 646 A E H < S+ 0 0 24 -4,-2.5 -1,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.816 131.0 19.8 -84.2 -28.9 17.4 73.0 -12.4
635 647 A T H < S- 0 0 36 -4,-2.5 -3,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.609 95.9-117.6-116.9 -17.6 16.1 71.6 -15.7
636 648 A G < + 0 0 69 -4,-2.6 -4,-0.2 -5,-0.5 -3,-0.1 0.565 63.6 143.5 89.5 7.9 15.0 74.5 -17.9
637 649 A A - 0 0 21 -6,-0.6 -1,-0.3 -5,-0.1 2,-0.1 -0.398 50.1-116.7 -77.2 159.6 11.4 73.5 -17.9
638 650 A N > - 0 0 79 -3,-0.1 4,-1.8 -2,-0.1 5,-0.2 -0.446 29.7-103.1 -89.2 171.2 8.6 76.1 -17.9
639 651 A Q H > S+ 0 0 146 2,-0.2 4,-2.5 1,-0.2 5,-0.2 0.880 116.0 52.4 -62.0 -45.1 6.1 76.4 -15.0
640 652 A E H > S+ 0 0 65 1,-0.2 4,-2.5 2,-0.2 5,-0.2 0.966 113.5 42.6 -57.7 -55.1 3.1 74.8 -16.7
641 653 A D H > S+ 0 0 96 1,-0.2 4,-2.4 2,-0.2 -1,-0.2 0.840 113.9 52.0 -61.5 -36.8 5.0 71.7 -17.7
642 654 A A H X S+ 0 0 0 -4,-1.8 4,-2.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.922 111.8 45.9 -66.6 -44.9 6.8 71.4 -14.3
643 655 A L H X S+ 0 0 66 -4,-2.5 4,-2.3 2,-0.2 5,-0.2 0.904 113.2 49.6 -64.6 -43.1 3.5 71.6 -12.5
644 656 A A H X S+ 0 0 43 -4,-2.5 4,-2.6 -5,-0.2 -2,-0.2 0.921 112.7 48.1 -62.5 -43.9 1.8 69.1 -14.8
645 657 A R H X S+ 0 0 57 -4,-2.4 4,-1.8 2,-0.2 -2,-0.2 0.893 109.9 51.3 -64.0 -42.4 4.7 66.7 -14.4
646 658 A I H X S+ 0 0 13 -4,-2.5 4,-0.7 2,-0.2 -2,-0.2 0.931 114.0 43.7 -60.9 -47.8 4.7 67.1 -10.5
647 659 A E H >< S+ 0 0 124 -4,-2.3 3,-1.4 1,-0.2 -2,-0.2 0.945 111.4 54.8 -62.5 -47.3 1.0 66.3 -10.3
648 660 A K H 3< S+ 0 0 154 -4,-2.6 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.813 110.0 46.5 -56.1 -34.0 1.3 63.5 -12.8
649 661 A L H 3< S+ 0 0 24 -4,-1.8 -33,-0.3 -5,-0.1 -1,-0.3 0.565 90.1 109.0 -85.9 -9.9 4.0 61.8 -10.7
650 662 A S << - 0 0 75 -3,-1.4 2,-0.3 -4,-0.7 -3,-0.0 -0.391 51.0-168.9 -68.4 145.3 2.0 62.3 -7.5
651 663 A E - 0 0 62 1,-0.1 -2,-0.1 -2,-0.1 6,-0.0 -0.979 31.4-144.2-139.7 150.2 0.5 59.1 -6.0
652 664 A V S S+ 0 0 135 -2,-0.3 -1,-0.1 1,-0.2 -2,-0.0 0.885 103.6 17.8 -77.0 -42.5 -1.9 58.1 -3.3
653 665 A N > + 0 0 114 1,-0.1 3,-1.8 3,-0.0 -1,-0.2 -0.697 69.3 178.8-132.5 80.5 0.0 54.9 -2.2
654 666 A P G > S+ 0 0 66 0, 0.0 3,-1.0 0, 0.0 -1,-0.1 0.719 76.0 67.9 -55.5 -26.5 3.6 55.2 -3.4
655 667 A M G 3 S+ 0 0 62 1,-0.2 4,-0.1 -42,-0.1 -2,-0.0 0.793 114.9 29.5 -66.0 -25.7 4.7 51.9 -1.9
656 668 A L G < S+ 0 0 98 -3,-1.8 -1,-0.2 2,-0.0 3,-0.1 0.075 109.4 93.3-117.9 21.8 2.4 50.1 -4.4
657 669 A G S < S- 0 0 16 -3,-1.0 2,-1.8 1,-0.1 5,-0.1 0.250 92.1 -32.4 -93.7-144.9 2.6 52.6 -7.2
658 670 A F S S+ 0 0 74 -9,-0.1 -43,-0.5 4,-0.1 2,-0.3 -0.582 96.2 108.8 -79.0 80.6 4.6 53.2 -10.4
659 671 A R > + 0 0 7 -2,-1.8 3,-1.5 -45,-0.2 4,-0.2 -0.863 52.8 20.1-145.2 178.5 7.9 51.8 -9.2
660 672 A G T >> S- 0 0 1 -48,-1.8 4,-1.7 1,-0.3 3,-1.0 -0.278 125.3 -7.4 61.8-134.5 10.4 48.9 -9.6
661 673 A C H 3> S+ 0 0 1 38,-1.3 4,-3.0 1,-0.3 5,-0.3 0.736 127.2 71.6 -68.7 -21.2 10.1 46.8 -12.8
662 674 A R H <> S+ 0 0 71 -3,-1.5 4,-1.7 2,-0.2 -1,-0.3 0.876 104.7 40.5 -60.2 -36.6 6.9 48.7 -13.7
663 675 A L H <> S+ 0 0 1 -3,-1.0 4,-2.5 2,-0.2 -2,-0.2 0.916 114.7 51.5 -76.0 -45.9 9.2 51.7 -14.4
664 676 A G H < S+ 0 0 4 -4,-1.7 7,-0.4 -53,-0.3 -2,-0.2 0.822 113.9 44.7 -60.5 -34.4 11.9 49.5 -16.0
665 677 A I H < S+ 0 0 44 -4,-3.0 -1,-0.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.875 115.3 45.8 -77.4 -42.4 9.2 48.0 -18.3
666 678 A S H < S+ 0 0 65 -4,-1.7 -2,-0.2 1,-0.3 -3,-0.2 0.781 124.5 34.5 -72.0 -27.5 7.5 51.3 -19.2
667 679 A Y >X + 0 0 68 -4,-2.5 3,-1.8 1,-0.1 4,-0.8 -0.690 69.2 174.5-129.8 76.0 10.8 53.0 -19.8
668 680 A P H 3> S+ 0 0 39 0, 0.0 4,-2.7 0, 0.0 5,-0.2 0.804 75.4 67.5 -49.0 -39.7 13.1 50.3 -21.3
669 681 A E H 3> S+ 0 0 39 1,-0.2 4,-2.3 2,-0.2 5,-0.1 0.823 95.1 58.1 -55.5 -32.0 15.9 52.8 -21.9
670 682 A L H <> S+ 0 0 10 -3,-1.8 4,-2.1 2,-0.2 -1,-0.2 0.951 110.2 40.3 -64.7 -50.5 16.3 53.1 -18.2
671 683 A T H X S+ 0 0 2 -4,-0.8 4,-2.6 -7,-0.4 5,-0.2 0.875 113.7 55.2 -67.9 -34.2 17.0 49.4 -17.7
672 684 A E H X S+ 0 0 72 -4,-2.7 4,-2.0 1,-0.2 -2,-0.2 0.906 107.8 50.5 -65.7 -36.7 19.2 49.4 -20.9
673 685 A M H X S+ 0 0 11 -4,-2.3 4,-2.3 -5,-0.2 -2,-0.2 0.924 112.3 45.0 -65.4 -46.4 21.2 52.3 -19.4
674 686 A Q H X S+ 0 0 2 -4,-2.1 4,-2.5 2,-0.2 -2,-0.2 0.904 112.5 50.7 -66.2 -41.5 21.8 50.5 -16.1
675 687 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.6 4,-2.7 2,-0.2 5,-0.2 0.910 111.3 49.4 -63.6 -37.8 22.7 47.2 -17.7
676 688 A R H X S+ 0 0 104 -4,-2.0 4,-2.4 -5,-0.2 5,-0.3 0.932 110.3 50.9 -64.2 -46.0 25.2 49.0 -20.0
677 689 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.3 4,-1.7 2,-0.2 -2,-0.2 0.908 112.6 46.8 -58.2 -43.8 26.7 50.7 -16.9
678 690 A I H X S+ 0 0 1 -4,-2.5 4,-2.4 2,-0.2 -2,-0.2 0.979 114.6 43.4 -63.6 -56.6 27.0 47.4 -15.1
679 691 A F H X S+ 0 0 0 -4,-2.7 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.824 114.2 50.2 -61.7 -34.5 28.6 45.4 -18.0
680 692 A E H X S+ 0 0 46 -4,-2.4 4,-2.1 -5,-0.2 -1,-0.2 0.854 111.6 48.1 -72.3 -35.5 31.0 48.1 -19.0
681 693 A A H X S+ 0 0 0 -4,-1.7 4,-2.1 -5,-0.3 -2,-0.2 0.900 111.3 52.4 -69.0 -40.0 32.2 48.6 -15.4
682 694 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-2.0 2,-0.2 -2,-0.2 0.928 111.4 44.4 -60.9 -49.3 32.6 44.8 -15.1
683 695 A I H X S+ 0 0 4 -4,-2.1 4,-3.0 1,-0.2 5,-0.2 0.935 110.8 54.3 -63.2 -45.8 34.7 44.5 -18.3
684 696 A A H < S+ 0 0 29 -4,-2.1 4,-0.5 1,-0.2 -1,-0.2 0.888 112.5 43.5 -56.6 -41.9 36.8 47.6 -17.4
685 697 A M H ><>S+ 0 0 2 -4,-2.1 5,-2.6 2,-0.2 3,-0.5 0.836 110.7 54.5 -74.8 -31.2 37.7 46.1 -14.0
686 698 A T H ><5S+ 0 0 33 -4,-2.0 3,-3.0 1,-0.2 -2,-0.2 0.950 103.0 57.5 -65.1 -45.7 38.3 42.6 -15.4
687 699 A N T 3<5S+ 0 0 96 -4,-3.0 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.713 104.5 53.2 -57.3 -19.3 40.8 44.2 -17.9
688 700 A Q T < 5S- 0 0 135 -3,-0.5 -1,-0.3 -4,-0.5 -2,-0.2 0.187 128.7 -98.1 -99.0 14.3 42.6 45.4 -14.8
689 701 A G T < 5S+ 0 0 67 -3,-3.0 2,-0.3 1,-0.3 -3,-0.2 0.515 77.2 139.7 85.6 4.2 42.8 42.0 -13.3
690 702 A V < - 0 0 17 -5,-2.6 2,-0.6 -6,-0.1 -1,-0.3 -0.630 53.7-127.0 -82.6 137.9 39.8 42.2 -10.9
691 703 A Q - 0 0 116 -2,-0.3 -88,-2.3 -92,-0.1 2,-0.5 -0.778 31.6-169.8 -84.7 122.1 37.6 39.1 -10.6
692 704 A V + 0 0 13 -2,-0.6 38,-0.1 -90,-0.2 -90,-0.1 -0.964 20.9 175.6-120.7 126.0 34.1 40.3 -11.3
693 705 A F E -x 605 0H 91 -89,-0.7 -87,-2.2 -2,-0.5 38,-0.1 -0.714 22.7-169.3-126.8 75.6 31.0 38.1 -10.7
694 706 A P E -x 606 0H 1 0, 0.0 38,-1.5 0, 0.0 2,-0.4 -0.335 8.8-169.1 -71.4 145.1 28.1 40.5 -11.5
695 707 A E E -xy 607 732H 2 -89,-2.1 -87,-3.5 36,-0.2 2,-0.6 -0.995 7.8-153.9-137.5 128.5 24.4 39.8 -10.7
696 708 A I E -xy 608 733H 0 36,-3.2 38,-2.7 -2,-0.4 2,-0.4 -0.911 12.0-165.0-108.9 123.5 21.5 41.8 -12.0
697 709 A M E -xy 609 734H 0 -89,-2.9 -87,-2.3 -2,-0.6 38,-0.3 -0.914 13.1-142.7-114.5 133.6 18.3 41.7 -10.0
698 710 A V E - y 0 735H 1 36,-1.8 38,-2.3 -2,-0.4 3,-0.5 -0.810 24.7-137.6 -95.6 115.2 14.8 42.9 -11.0
699 711 A P + 0 0 0 0, 0.0 -38,-1.3 0, 0.0 -37,-0.1 -0.374 69.5 5.2 -71.9 151.3 12.8 44.6 -8.2
700 712 A L S S+ 0 0 0 -40,-0.2 2,-0.3 1,-0.2 -38,-0.1 0.800 75.3 174.4 49.9 45.9 9.1 44.2 -7.3
701 713 A V + 0 0 0 35,-0.5 38,-0.5 -3,-0.5 37,-0.4 -0.616 17.4 168.8 -84.3 140.1 8.2 41.3 -9.8
702 714 A G + 0 0 8 -2,-0.3 -1,-0.1 1,-0.2 43,-0.1 0.442 65.8 34.2-125.9 -8.7 4.7 39.8 -9.5
703 715 A T S > S- 0 0 35 1,-0.1 4,-1.3 45,-0.0 -1,-0.2 -0.970 75.9-119.4-146.1 155.8 4.6 37.8 -12.7
704 716 A P H > S+ 0 0 18 0, 0.0 4,-2.9 0, 0.0 5,-0.2 0.845 112.4 61.6 -64.2 -33.1 7.0 35.7 -14.9
705 717 A Q H > S+ 0 0 136 2,-0.2 4,-2.4 1,-0.2 5,-0.2 0.864 99.9 51.3 -61.0 -44.1 6.3 38.1 -17.8
706 718 A E H > S+ 0 0 38 -3,-0.2 4,-1.6 1,-0.2 -1,-0.2 0.931 114.4 45.0 -60.5 -44.2 7.6 41.2 -16.0
707 719 A L H X S+ 0 0 0 -4,-1.3 4,-2.8 2,-0.2 -2,-0.2 0.925 111.8 51.2 -65.6 -44.7 10.8 39.4 -15.2
708 720 A G H X S+ 0 0 9 -4,-2.9 4,-2.8 1,-0.2 5,-0.2 0.894 107.1 54.2 -59.0 -42.6 11.2 37.9 -18.7
709 721 A H H X S+ 0 0 73 -4,-2.4 4,-1.6 1,-0.2 -1,-0.2 0.917 113.5 41.2 -57.9 -46.1 10.7 41.4 -20.3
710 722 A Q H X S+ 0 0 1 -4,-1.6 4,-2.6 2,-0.2 -2,-0.2 0.891 112.1 54.9 -73.1 -38.1 13.5 42.8 -18.2
711 723 A V H X S+ 0 0 2 -4,-2.8 4,-2.8 1,-0.2 5,-0.3 0.924 106.2 52.3 -59.7 -45.8 15.8 39.8 -18.6
712 724 A T H X S+ 0 0 73 -4,-2.8 4,-2.0 1,-0.2 -1,-0.2 0.940 109.9 48.9 -56.3 -47.3 15.5 40.0 -22.4
713 725 A L H X S+ 0 0 16 -4,-1.6 4,-2.1 1,-0.2 -2,-0.2 0.930 111.9 48.8 -57.5 -47.4 16.6 43.7 -22.2
714 726 A I H X S+ 0 0 0 -4,-2.6 4,-2.3 1,-0.2 -2,-0.2 0.926 110.9 48.6 -60.1 -48.2 19.5 42.9 -20.0
715 727 A R H X S+ 0 0 91 -4,-2.8 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.844 109.0 54.4 -63.8 -32.8 20.8 40.0 -22.1
716 728 A Q H X S+ 0 0 87 -4,-2.0 4,-1.9 -5,-0.3 -1,-0.2 0.957 109.9 45.6 -65.8 -48.2 20.6 42.2 -25.3
717 729 A V H X S+ 0 0 14 -4,-2.1 4,-2.7 1,-0.2 5,-0.3 0.879 110.1 56.0 -61.5 -37.3 22.7 44.9 -23.7
718 730 A A H X S+ 0 0 1 -4,-2.3 4,-2.3 1,-0.2 -1,-0.2 0.900 106.1 50.4 -62.4 -40.2 25.1 42.3 -22.5
719 731 A E H X S+ 0 0 84 -4,-1.9 4,-1.9 2,-0.2 -1,-0.2 0.927 113.3 45.2 -64.0 -45.1 25.6 40.9 -26.0
720 732 A K H X S+ 0 0 120 -4,-1.9 4,-3.4 2,-0.2 5,-0.2 0.936 114.1 47.6 -65.7 -47.0 26.3 44.4 -27.5
721 733 A V H X S+ 0 0 11 -4,-2.7 4,-1.9 1,-0.2 6,-0.2 0.914 112.4 49.5 -62.1 -42.4 28.7 45.5 -24.7
722 734 A F H <>S+ 0 0 14 -4,-2.3 5,-2.5 -5,-0.3 4,-0.3 0.887 115.3 44.5 -64.6 -36.1 30.6 42.3 -24.9
723 735 A A H ><5S+ 0 0 73 -4,-1.9 3,-0.7 3,-0.2 -2,-0.2 0.919 112.3 50.9 -72.8 -45.0 30.9 42.6 -28.7
724 736 A N H 3<5S+ 0 0 140 -4,-3.4 -2,-0.2 1,-0.3 -1,-0.2 0.794 119.6 36.6 -64.3 -27.3 31.8 46.3 -28.6
725 737 A V T 3<5S- 0 0 62 -4,-1.9 -1,-0.3 -5,-0.2 -2,-0.2 0.410 107.7-127.7-104.0 0.3 34.5 45.6 -26.1
726 738 A G T < 5S+ 0 0 68 -3,-0.7 2,-0.3 -4,-0.3 -3,-0.2 0.844 73.8 94.4 57.7 38.8 35.4 42.3 -27.7
727 739 A K < - 0 0 84 -5,-2.5 2,-0.4 -6,-0.2 -2,-0.2 -0.987 54.7-153.4-159.4 146.9 35.2 40.3 -24.5
728 740 A T + 0 0 107 -2,-0.3 2,-0.3 -3,-0.1 -9,-0.0 -0.961 11.2 177.9-127.5 142.4 32.7 38.2 -22.6
729 741 A I - 0 0 22 -2,-0.4 -46,-0.1 -50,-0.0 -36,-0.1 -0.958 34.5 -99.2-137.3 154.4 32.3 37.4 -18.9
730 742 A G + 0 0 60 -2,-0.3 2,-0.3 -38,-0.1 -38,-0.0 -0.330 45.9 160.7 -72.7 156.2 29.8 35.4 -16.9
731 743 A Y - 0 0 46 -38,-0.1 2,-0.3 -2,-0.0 -36,-0.2 -0.966 25.7-128.7-163.8 169.0 26.9 37.0 -15.1
732 744 A K E -y 695 0H 73 -38,-1.5 -36,-3.2 -2,-0.3 2,-0.4 -0.965 3.4-152.6-134.5 150.9 23.5 36.2 -13.7
733 745 A V E +y 696 0H 1 -2,-0.3 21,-2.8 -38,-0.2 22,-0.4 -0.948 31.6 147.0-118.7 136.7 20.0 37.6 -13.9
734 746 A G E -y 697 0H 0 -38,-2.7 -36,-1.8 -2,-0.4 2,-0.3 -0.810 30.0-119.7-150.1-166.4 17.6 37.1 -11.0
735 747 A T E -yz 698 756H 0 20,-2.4 22,-1.6 -38,-0.3 2,-0.3 -0.980 15.9-113.9-149.6 156.5 14.7 38.7 -9.1
736 748 A M E - z 0 757H 3 -38,-2.3 2,-0.5 -2,-0.3 -35,-0.5 -0.648 20.8-151.0 -80.7 146.8 13.5 40.0 -5.9
737 749 A I E + z 0 758H 0 20,-2.0 22,-1.4 -2,-0.3 26,-0.1 -0.852 52.6 122.1-120.9 91.4 10.6 38.1 -4.3
738 750 A E + 0 0 2 -2,-0.5 28,-0.3 -37,-0.4 -1,-0.1 0.346 50.5 83.3-130.3 -2.1 8.7 40.8 -2.3
739 751 A I S >> S- 0 0 18 -38,-0.5 4,-1.2 -3,-0.2 3,-0.9 -0.915 75.2-137.0-104.9 129.3 5.3 40.5 -3.8
740 752 A P H 3> S+ 0 0 36 0, 0.0 4,-1.6 0, 0.0 3,-0.3 0.862 105.3 58.6 -55.1 -33.4 3.1 37.8 -2.3
741 753 A R H 3> S+ 0 0 128 1,-0.2 4,-1.8 2,-0.2 -39,-0.1 0.878 98.8 57.9 -63.4 -36.8 1.9 36.8 -5.8
742 754 A A H <4 S+ 0 0 0 -3,-0.9 -1,-0.2 -41,-0.3 7,-0.2 0.848 104.5 51.7 -60.9 -35.9 5.5 36.1 -6.9
743 755 A A H >< S+ 0 0 0 -4,-1.2 3,-1.1 -3,-0.3 -1,-0.2 0.913 107.9 52.8 -66.8 -40.1 5.8 33.6 -4.1
744 756 A L H 3< S+ 0 0 99 -4,-1.6 3,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.831 120.2 31.9 -65.3 -35.3 2.7 31.9 -5.3
745 757 A V T 3X S+ 0 0 16 -4,-1.8 4,-2.4 1,-0.2 3,-0.4 -0.051 78.3 127.1-114.9 32.2 4.0 31.6 -8.9
746 758 A A H <> + 0 0 0 -3,-1.1 4,-2.4 1,-0.2 -1,-0.2 0.802 67.7 63.4 -58.5 -31.4 7.6 31.2 -7.9
747 759 A D H 4 S+ 0 0 53 -3,-0.2 4,-0.4 -4,-0.2 -1,-0.2 0.952 108.8 40.2 -60.8 -45.6 7.8 28.0 -10.1
748 760 A E H >4 S+ 0 0 80 -3,-0.4 3,-1.7 1,-0.2 4,-0.4 0.941 114.6 52.1 -66.9 -47.6 7.0 30.0 -13.2
749 761 A I H >X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-1.9 1,-0.3 3,-1.4 0.869 99.2 66.0 -56.7 -36.0 9.3 32.9 -12.2
750 762 A A T 3< S+ 0 0 0 -4,-2.4 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.667 84.9 73.3 -62.7 -16.3 12.2 30.4 -11.6
751 763 A E T <4 S+ 0 0 129 -3,-1.7 -1,-0.3 -4,-0.4 -2,-0.2 0.876 112.5 24.4 -66.7 -32.8 12.3 29.7 -15.3
752 764 A Q T <4 S+ 0 0 75 -3,-1.4 2,-0.4 -4,-0.4 -2,-0.2 0.731 110.5 79.5-101.6 -29.2 13.9 33.1 -16.0
753 765 A A < - 0 0 0 -4,-1.9 -19,-0.3 1,-0.1 3,-0.1 -0.674 51.3-168.4 -91.6 133.6 15.5 33.8 -12.7
754 766 A E S S+ 0 0 42 -21,-2.8 66,-1.8 -2,-0.4 2,-0.3 0.629 78.8 22.0 -89.1 -16.9 18.8 32.3 -11.7
755 767 A F E - a 0 820H 0 -22,-0.4 -20,-2.4 64,-0.2 2,-0.4 -0.994 65.7-141.8-155.0 148.4 18.4 33.5 -8.1
756 768 A F E -za 735 821H 0 64,-3.3 66,-3.6 -2,-0.3 2,-0.4 -0.877 12.5-173.7-109.4 137.7 15.8 34.6 -5.7
757 769 A S E -za 736 822H 0 -22,-1.6 -20,-2.0 -2,-0.4 66,-0.3 -0.906 19.6-139.7-138.1 105.8 16.3 37.4 -3.1
758 770 A F E -za 737 823H 0 64,-3.1 66,-3.0 -2,-0.4 67,-1.1 -0.474 7.4-160.6 -70.8 128.5 13.5 37.9 -0.6
759 771 A G >> + 0 0 3 -22,-1.4 4,-2.7 -2,-0.3 3,-0.5 -0.750 16.5 174.3-109.0 75.2 12.6 41.4 0.2
760 772 A T H 3> S+ 0 0 0 -2,-0.7 4,-1.7 1,-0.2 5,-0.2 0.635 70.7 68.0 -60.9 -16.2 10.9 40.7 3.5
761 773 A N H 3> S+ 0 0 36 2,-0.2 4,-1.5 3,-0.2 -1,-0.2 0.984 113.4 28.2 -66.6 -53.5 10.5 44.4 4.2
762 774 A D H <> S+ 0 0 15 -3,-0.5 4,-2.8 2,-0.2 5,-0.3 0.838 118.9 57.8 -73.2 -38.4 8.0 44.8 1.3
763 775 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.7 4,-2.5 1,-0.2 -3,-0.2 0.903 108.3 47.6 -60.1 -40.8 6.8 41.2 1.6
764 776 A T H X S+ 0 0 0 -4,-1.7 4,-2.3 -5,-0.2 6,-0.4 0.915 110.9 52.5 -67.2 -39.4 5.9 41.9 5.2
765 777 A Q H X>S+ 0 0 16 -4,-1.5 5,-1.8 1,-0.2 4,-1.3 0.931 115.9 38.3 -63.5 -48.1 4.1 45.1 4.2
766 778 A M H <5S+ 0 0 40 -4,-2.8 -1,-0.2 -28,-0.3 -2,-0.2 0.862 116.2 51.9 -72.8 -35.8 2.0 43.5 1.5
767 779 A T H <5S+ 0 0 51 -4,-2.5 -2,-0.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.886 123.1 28.7 -66.9 -41.6 1.3 40.3 3.5
768 780 A F H <5S- 0 0 58 -4,-2.3 -1,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.633 105.2-124.9 -91.1 -18.7 0.1 42.1 6.6
769 781 A G T <5 + 0 0 64 -4,-1.3 2,-0.5 -5,-0.4 -3,-0.2 0.901 59.4 153.0 69.6 39.2 -1.2 45.0 4.6
770 782 A Y < - 0 0 27 -5,-1.8 2,-1.0 -6,-0.4 -1,-0.2 -0.911 43.1-150.0-108.0 118.9 1.0 47.2 6.8
771 783 A S >> - 0 0 45 -2,-0.5 4,-2.5 1,-0.2 3,-1.7 -0.756 10.6-157.8 -81.7 106.2 2.4 50.5 5.6
772 784 A R H 3> S+ 0 0 116 -2,-1.0 4,-0.6 1,-0.3 -1,-0.2 0.903 91.6 61.6 -55.7 -36.1 5.6 50.7 7.6
773 785 A D H 34 S+ 0 0 125 1,-0.2 -1,-0.3 2,-0.1 -2,-0.0 0.806 121.3 22.7 -56.1 -28.2 5.6 54.5 7.1
774 786 A D H X4 S+ 0 0 97 -3,-1.7 3,-1.9 1,-0.1 -2,-0.2 0.526 93.8 95.0-118.8 -8.1 2.3 54.6 9.0
775 787 A V H >X + 0 0 8 -4,-2.5 3,-2.2 1,-0.3 4,-2.1 0.751 67.1 82.6 -59.4 -22.9 2.2 51.5 11.1
776 788 A G T 3< S+ 0 0 54 -4,-0.6 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.1 0.655 77.7 70.7 -57.8 -14.4 3.6 53.4 14.0
777 789 A K T <4 S+ 0 0 183 -3,-1.9 -1,-0.3 1,-0.1 -2,-0.1 0.565 117.8 11.3 -81.9 -8.2 0.0 54.6 14.8
778 790 A F T <> S+ 0 0 71 -3,-2.2 4,-2.7 -4,-0.1 -2,-0.2 0.508 101.8 87.4-142.5 -14.3 -1.3 51.3 16.0
779 791 A I H X S+ 0 0 9 -4,-2.1 4,-3.0 1,-0.2 5,-0.3 0.917 89.3 55.7 -56.2 -46.3 1.7 48.9 16.5
780 792 A P H > S+ 0 0 81 0, 0.0 4,-2.5 0, 0.0 -1,-0.2 0.907 111.5 44.5 -53.8 -42.3 2.3 50.1 20.1
781 793 A V H > S+ 0 0 85 2,-0.2 4,-2.8 1,-0.2 6,-0.3 0.920 111.6 52.4 -67.7 -45.4 -1.4 49.3 20.9
782 794 A Y H <>S+ 0 0 79 -4,-2.7 5,-2.5 2,-0.2 6,-1.4 0.915 114.0 43.3 -57.6 -42.9 -1.2 45.9 19.1
783 795 A L H ><5S+ 0 0 72 -4,-3.0 3,-1.2 3,-0.2 -2,-0.2 0.943 114.5 49.4 -69.1 -46.2 1.9 44.9 21.1
784 796 A A H 3<5S+ 0 0 81 -4,-2.5 -2,-0.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.886 113.9 46.8 -59.7 -34.3 0.5 46.2 24.4
785 797 A Q T 3<5S- 0 0 143 -4,-2.8 -1,-0.2 -5,-0.1 -2,-0.2 0.452 113.3-116.6 -90.1 -2.5 -2.8 44.3 23.8
786 798 A G T < 5S+ 0 0 59 -3,-1.2 -3,-0.2 -4,-0.4 -4,-0.1 0.675 81.1 124.4 75.5 17.6 -1.0 41.1 22.8
787 799 A I S <S+ 0 0 97 -5,-2.5 2,-0.4 -6,-0.3 -4,-0.2 0.815 79.9 30.6 -76.3 -28.8 -2.4 41.2 19.3
788 800 A L - 0 0 23 -6,-1.4 -2,-0.3 -9,-0.1 -1,-0.2 -0.977 64.8-158.9-127.9 141.0 1.2 41.0 18.0
789 801 A Q S S+ 0 0 112 -2,-0.4 2,-0.3 1,-0.3 -1,-0.1 0.867 81.5 0.7 -84.2 -41.3 4.1 39.3 19.7
790 802 A H S S- 0 0 116 5,-0.1 -1,-0.3 0, 0.0 7,-0.0 -0.940 86.9 -88.9-142.1 161.5 6.7 41.2 17.9
791 803 A D >> - 0 0 44 -2,-0.3 4,-2.4 1,-0.2 3,-1.8 -0.636 37.8-142.6 -71.5 117.6 6.9 44.0 15.3
792 804 A P T 34 S+ 0 0 4 0, 0.0 5,-0.3 0, 0.0 -1,-0.2 0.696 96.0 62.6 -57.3 -18.3 6.9 42.0 12.0
793 805 A F T 34 S+ 0 0 2 1,-0.1 3,-0.1 3,-0.1 33,-0.1 0.658 114.2 30.9 -84.4 -16.3 9.4 44.5 10.5
794 806 A E T <4 S+ 0 0 49 -3,-1.8 2,-0.5 1,-0.3 39,-0.2 0.767 126.2 40.0-104.6 -43.0 12.1 43.6 13.0
795 807 A V S < S- 0 0 32 -4,-2.4 -1,-0.3 37,-0.1 -5,-0.1 -0.952 93.0-115.8-116.6 116.0 11.3 40.0 13.7
796 808 A L - 0 0 5 -2,-0.5 2,-1.3 -3,-0.1 3,-0.1 -0.228 20.5-128.2 -52.8 128.1 10.2 37.8 10.8
797 809 A D > - 0 0 43 -5,-0.3 5,-2.6 1,-0.2 4,-0.3 -0.701 28.6-174.3 -81.2 95.3 6.7 36.6 11.1
798 810 A Q T 5S+ 0 0 90 -2,-1.3 5,-0.2 1,-0.2 -1,-0.2 0.833 75.8 55.0 -63.4 -36.9 7.5 32.9 10.6
799 811 A R T 5S+ 0 0 184 3,-0.2 -1,-0.2 -3,-0.1 4,-0.1 0.881 126.1 14.2 -67.6 -39.2 3.8 31.7 10.5
800 812 A G T >>5S+ 0 0 24 -3,-0.1 4,-1.5 2,-0.1 3,-0.5 0.849 137.7 28.4 -99.8 -76.6 2.7 34.1 7.8
801 813 A V H 3>5S+ 0 0 0 -4,-0.3 4,-1.8 1,-0.3 -3,-0.2 0.887 120.9 59.9 -54.8 -37.9 5.5 35.8 5.8
802 814 A G H 3><S+ 0 0 0 -5,-2.6 4,-2.4 1,-0.2 -1,-0.3 0.874 99.1 54.4 -59.0 -42.2 7.5 32.7 6.7
803 815 A E H <> S+ 0 0 113 -3,-0.5 4,-3.0 -6,-0.2 -1,-0.2 0.884 108.3 50.1 -62.3 -36.8 5.0 30.3 4.9
804 816 A L H X S+ 0 0 31 -4,-1.5 4,-2.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.865 108.6 51.9 -69.6 -35.9 5.4 32.4 1.7
805 817 A V H X S+ 0 0 0 -4,-1.8 4,-2.4 -5,-0.2 -2,-0.2 0.927 113.3 45.3 -66.0 -41.4 9.2 32.2 1.9
806 818 A K H X S+ 0 0 104 -4,-2.4 4,-2.8 2,-0.2 5,-0.3 0.960 113.3 47.9 -66.2 -52.0 8.9 28.4 2.3
807 819 A F H X S+ 0 0 63 -4,-3.0 4,-2.8 1,-0.2 5,-0.4 0.970 114.4 47.3 -53.3 -55.4 6.4 28.0 -0.5
808 820 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.5 4,-2.2 1,-0.2 5,-0.2 0.887 112.9 48.6 -52.7 -44.3 8.5 30.2 -2.8
809 821 A T H X S+ 0 0 5 -4,-2.4 4,-2.2 -5,-0.2 -1,-0.2 0.949 114.7 44.4 -64.0 -47.9 11.7 28.4 -2.0
810 822 A E H X S+ 0 0 129 -4,-2.8 4,-1.7 1,-0.2 -2,-0.2 0.950 117.8 42.4 -61.0 -53.8 10.3 25.0 -2.5
811 823 A R H X S+ 0 0 102 -4,-2.8 4,-1.2 -5,-0.3 -1,-0.2 0.830 113.9 52.5 -65.5 -33.2 8.5 25.7 -5.8
812 824 A G H X S+ 0 0 0 -4,-2.2 4,-2.2 -5,-0.4 -1,-0.2 0.913 112.3 44.2 -69.5 -41.4 11.3 27.8 -7.2
813 825 A R H < S+ 0 0 59 -4,-2.2 -2,-0.2 -5,-0.2 -1,-0.2 0.776 105.6 61.1 -75.2 -25.1 13.9 25.0 -6.6
814 826 A K H < S+ 0 0 174 -4,-1.7 -1,-0.2 -5,-0.2 -2,-0.2 0.878 112.3 40.3 -66.6 -34.4 11.6 22.3 -7.9
815 827 A A H < S+ 0 0 48 -4,-1.2 -2,-0.2 1,-0.3 -1,-0.2 0.885 134.0 20.1 -79.1 -42.4 11.6 24.2 -11.2
816 828 A R S >< S- 0 0 64 -4,-2.2 3,-2.3 1,-0.1 -1,-0.3 -0.879 74.1-161.6-130.3 95.1 15.4 25.1 -11.2
817 829 A P T 3 S+ 0 0 107 0, 0.0 -1,-0.1 0, 0.0 -4,-0.1 0.772 89.3 46.2 -48.3 -36.2 17.2 22.7 -8.8
818 830 A N T 3 S+ 0 0 131 2,-0.1 -5,-0.1 -63,-0.0 2,-0.1 0.124 78.1 148.8 -98.2 21.4 20.2 24.9 -8.4
819 831 A L < - 0 0 1 -3,-2.3 2,-0.4 -6,-0.1 -64,-0.2 -0.337 46.1-133.4 -54.8 124.8 18.3 28.1 -7.8
820 832 A K E -a 755 0H 53 -66,-1.8 -64,-3.3 -2,-0.1 2,-0.5 -0.709 26.2-166.4 -83.5 132.5 20.3 30.4 -5.5
821 833 A V E +a 756 0H 0 -2,-0.4 22,-3.2 -66,-0.2 23,-1.2 -0.956 16.7 151.6-129.9 118.9 18.0 31.8 -2.8
822 834 A G E -ab 757 844H 0 -66,-3.6 -64,-3.1 -2,-0.5 2,-0.4 -0.692 32.3-130.5-131.5-176.4 18.7 34.6 -0.4
823 835 A I E +ab 758 845H 0 21,-0.7 23,-2.2 -66,-0.3 -64,-0.2 -0.997 18.1 173.8-141.3 133.8 17.1 37.3 1.6
824 836 A C + 0 0 2 -66,-3.0 -65,-0.2 -2,-0.4 -1,-0.1 0.300 46.6 111.0-121.5 5.1 18.0 41.0 1.7
825 837 A G S > S- 0 0 1 -67,-1.1 3,-1.7 1,-0.1 21,-0.2 -0.208 89.8 -93.5 -69.0 174.3 15.2 42.5 3.8
826 838 A E G > S+ 0 0 63 1,-0.3 3,-1.6 2,-0.2 -1,-0.1 0.675 120.3 75.7 -67.4 -17.3 16.3 43.7 7.3
827 839 A H G > S+ 0 0 0 1,-0.3 3,-1.7 2,-0.2 -1,-0.3 0.693 75.2 85.1 -65.8 -13.4 15.4 40.3 8.9
828 840 A G G < S+ 0 0 0 -3,-1.7 -1,-0.3 1,-0.3 -2,-0.2 0.601 95.8 37.5 -64.5 -12.0 18.7 39.2 7.3
829 841 A G G < S+ 0 0 4 -3,-1.6 -1,-0.3 17,-0.1 -2,-0.2 0.239 92.2 102.9-122.9 12.9 20.6 40.5 10.3
830 842 A E X> - 0 0 38 -3,-1.7 4,-3.0 1,-0.1 3,-1.1 -0.876 68.3-137.4-103.7 115.5 18.2 39.5 13.0
831 843 A P H 3> S+ 0 0 42 0, 0.0 4,-2.3 0, 0.0 5,-0.1 0.782 100.8 42.5 -34.8 -58.9 19.2 36.4 15.0
832 844 A S H 3> S+ 0 0 48 1,-0.2 4,-1.4 2,-0.2 5,-0.1 0.845 118.4 47.7 -65.4 -30.1 15.8 34.6 15.2
833 845 A S H <> S+ 0 0 0 -3,-1.1 4,-2.5 2,-0.2 -1,-0.2 0.910 109.8 51.2 -74.5 -44.4 15.1 35.5 11.6
834 846 A V H X S+ 0 0 0 -4,-3.0 4,-2.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.911 108.2 54.3 -57.9 -40.7 18.5 34.3 10.4
835 847 A A H X S+ 0 0 24 -4,-2.3 4,-2.1 -5,-0.3 -1,-0.2 0.892 108.2 48.4 -60.3 -42.8 17.8 31.0 12.3
836 848 A F H X S+ 0 0 7 -4,-1.4 4,-1.4 1,-0.2 -1,-0.2 0.912 110.3 51.1 -64.3 -44.2 14.5 30.5 10.4
837 849 A F H X>S+ 0 0 0 -4,-2.5 5,-2.1 2,-0.2 4,-0.5 0.880 108.0 53.6 -61.9 -37.4 16.2 31.2 7.0
838 850 A A H ><5S+ 0 0 21 -4,-2.2 3,-1.4 1,-0.2 -2,-0.2 0.969 112.6 42.1 -63.1 -49.9 18.9 28.7 7.8
839 851 A K H 3<5S+ 0 0 160 -4,-2.1 -1,-0.2 1,-0.3 -2,-0.2 0.698 105.9 64.1 -72.2 -14.3 16.4 25.9 8.5
840 852 A A H 3<5S- 0 0 25 -4,-1.4 -1,-0.3 -5,-0.2 -2,-0.2 0.586 116.9-113.6 -81.3 -10.5 14.2 27.0 5.6
841 853 A G T <<5 + 0 0 34 -3,-1.4 -3,-0.2 -4,-0.5 -2,-0.1 0.711 57.3 161.3 87.7 22.8 17.2 26.0 3.4
842 854 A L < - 0 0 10 -5,-2.1 -1,-0.2 1,-0.1 -20,-0.2 -0.323 40.5-135.8 -69.1 162.9 18.1 29.4 2.0
843 855 A D S S- 0 0 65 -22,-3.2 -317,-2.4 1,-0.3 2,-0.3 0.726 72.6 -17.4 -93.0 -24.9 21.6 29.8 0.6
844 856 A Y E -ub 526 822H 4 -23,-1.2 -21,-0.7 -319,-0.3 2,-0.3 -0.992 49.0-132.0-171.5 168.4 22.4 33.1 2.2
845 857 A V E -ub 527 823H 0 -319,-2.0 -317,-3.2 -2,-0.3 2,-0.4 -0.932 16.5-156.4-129.7 149.4 21.4 36.3 4.0
846 858 A S E +u 528 0H 0 -23,-2.2 -317,-0.3 -2,-0.3 -18,-0.3 -0.997 22.4 154.6-134.9 127.7 22.4 39.8 3.3
847 859 A C E -u 529 0H 0 -319,-1.7 -317,-2.9 -2,-0.4 -298,-0.2 -0.759 49.1 -56.7-138.3-177.8 22.4 42.7 5.8
848 860 A S >> - 0 0 15 -319,-0.2 3,-1.2 -2,-0.2 4,-0.8 -0.153 60.9-101.9 -58.7 161.0 24.1 46.0 6.5
849 861 A P G >4 S+ 0 0 12 0, 0.0 3,-1.0 0, 0.0 -395,-0.1 0.916 118.6 45.2 -54.3 -50.0 27.9 46.0 6.8
850 862 A F G 34 S+ 0 0 44 -397,-0.9 4,-0.3 1,-0.2 -396,-0.1 0.471 108.3 58.0 -80.0 0.4 28.2 46.1 10.6
851 863 A R G <> S+ 0 0 63 -3,-1.2 4,-2.4 -398,-0.1 3,-0.4 0.621 81.7 90.1 -99.1 -15.1 25.5 43.5 11.1
852 864 A V H <X S+ 0 0 0 -3,-1.0 4,-2.5 -4,-0.8 5,-0.2 0.900 84.7 49.2 -48.0 -54.5 27.4 40.9 9.0
853 865 A P H > S+ 0 0 2 0, 0.0 4,-2.7 0, 0.0 -1,-0.2 0.897 111.6 51.2 -57.6 -36.1 29.3 39.4 12.0
854 866 A I H > S+ 0 0 18 -3,-0.4 4,-2.6 -4,-0.3 -2,-0.2 0.909 109.7 49.4 -65.3 -41.7 26.0 39.1 13.9
855 867 A A H X S+ 0 0 0 -4,-2.4 4,-2.7 2,-0.2 -1,-0.2 0.915 110.6 50.6 -60.9 -45.7 24.4 37.3 11.0
856 868 A R H X S+ 0 0 24 -4,-2.5 4,-1.2 1,-0.2 -2,-0.2 0.952 110.9 48.8 -59.2 -47.6 27.4 35.0 10.8
857 869 A L H X S+ 0 0 0 -4,-2.7 4,-2.6 1,-0.2 3,-0.5 0.910 113.3 47.0 -59.1 -45.7 27.2 34.2 14.5
858 870 A A H X S+ 0 0 5 -4,-2.6 4,-1.6 1,-0.2 -1,-0.2 0.863 106.3 57.2 -66.0 -38.0 23.4 33.5 14.2
859 871 A A H < S+ 0 0 1 -4,-2.7 -335,-0.5 1,-0.2 -334,-0.2 0.764 113.7 41.7 -65.5 -23.1 23.8 31.3 11.2
860 872 A A H >X S+ 0 0 0 -4,-1.2 3,-1.3 -3,-0.5 4,-0.6 0.883 108.9 56.4 -88.3 -45.4 26.2 29.1 13.3
861 873 A Q H >< S+ 0 0 49 -4,-2.6 3,-0.7 1,-0.3 -2,-0.2 0.797 99.8 59.4 -58.4 -32.8 24.3 29.1 16.5
862 874 A V T 3< S+ 0 0 39 -4,-1.6 -1,-0.3 1,-0.2 -2,-0.1 0.772 104.5 52.9 -68.5 -23.8 21.1 27.7 15.0
863 875 A L T <4 0 0 67 -3,-1.3 -1,-0.2 -4,-0.2 -2,-0.2 0.561 360.0 360.0 -89.3 -10.4 23.1 24.7 13.8
864 876 A V << 0 0 93 -3,-0.7 -1,-0.2 -4,-0.6 -2,-0.2 0.184 360.0 360.0-120.2 360.0 24.6 23.6 17.2