Material/Methoden: CD-Spektroskopie

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inc/abkuerzungen.tex

@@ -8,7 +8,7 @@
  \acro{A. thaliana}[\textit{A. thaliana}]{\textit{Arabidopsis thaliana}}
  \acro{BisTris}{Bis(2-hydroxyethyl)amino-tris(hydroxymethyl)methan}
  \acro{BSA}{Bovines Serumalbumin}
- \acro{CD}{Circularer Dichronismus}
+ \acro{CD}{Circulardichronismus}
  \acro{cmc}{\textit{critical micelle concentration}, kritische Mizellenkonzentration}
  \acro{CTR1}{\textit{CONSTITUTIVE TRIPLE RESPONSE 1}}
  \acro{CV}{\textit{column volume}, Säulenvolumen}

inc/material.tex

@@ -14,6 +14,7 @@
   Analysen-/Präzisionswaagen                               & Sartorius, Göttingen\\
   Autoklav                                                 & H+P Labortechnik, Oberschleißheim\\
   Automatische Pipetten                                    & Gilson, Bad Camberg\\
+  \ac{CD}-Spektrometer J-715                               & JASCO Corp., Gross-Umstadt\\
   DNA-Gelkammersystem PerfectBlue                          & PEQLAB Biotechnologie, Erlangen\\
   Elektroblotter PerfectBlue 'Semi-Dry'                    & PEQLAB Biotechnologie, Erlangen\\
   Fluoreszenzspektrometer LS 55                            & PerkinElmer, Rodgau\\
@@ -478,9 +479,19 @@ Wie beim photometrischen Bindungsnachweis erfolgte die Bestimmung der tatsächli
 60   & 9,5  &\\
 \bottomrule
 \end{tabularx}
-\label{tab:haemin_konzentration_photometrie}
+\label{tab:haemin_konzentration_fluoreszenz}
 \end{table}
 \clearpage
 
-\subsubsection{\ac{CD}}
+\subsubsection{\acs{CD}-Spektroskopie}
 \label{sec:nachweis_haemin_bindung_cd}
+Bei der \ac{CD}-Spektroskopie wird die Wechselwirkung von optisch aktiven Substanzen mit zirkular polarisiertem Licht zu analytischen Zwecken ausgenutzt. Eine links- und eine rechtszirkulare Lichwelle überlagern sich hierbei zu linear polarisiertem Licht. Optisch aktive Substanzen weisen für die links- bzw. rechtszirkulare Komponente unterschiedliche Absorptionskoeffizienten \textepsilon$_\text{L}$ und \textepsilon$_\text{R}$, wobei letztlich ihre Differenz $\Delta\varepsilon$ gemessen und als Elliptizität $\theta$ engegeben. $d$ sei die Schichtdicke  und $c$ die Konzentration $c$ angegeben \citep{lottspeich_bioanalytik_2006}:
+
+ \begin{equation}
+  \theta (\lambda) = \Delta\varepsilon \cdot c \cdot d
+ \end{equation}
+
+Die \ac{CD}-Spektroskopie kann für die Analyse von Proteinsekundärstrukturen eingesetzt werden. Hierbei werden Spektren im Bereich von \SIrange{160}{250}{\nano\meter} aufgenommen. Man macht sich dabei zu Nutze, dass in diesem Bereich die $n \rightarrow \pi^*$ bzw. $\pi \rightarrow \pi^*$-Übergänge der Peptidbindung liegen. Durch ihre Chiralität reagiert das \ac{CD}-Spektrum eines Peptids sehr empfindlich auf Änderungen der Sekundärstruktur \citep{lottspeich_bioanalytik_2006}.
+
+Die Messungen erfolgten in CD-Puffer bei einer Proteinkonzentration von \SI{0,5}{\milli\gram\per\milli\liter}.
+